STRUCTURE PRIMAIRE DES PROTÉINES: CARACTÉRISTIQUES - LA BIOLOGIE - 2025

La structure primaire des protéines est l'ordre dans lequel les acides aminés du polypeptide ou des polypeptides qui les composent sont disposés. Une protéine est un biopolymère composé de monomères d'acides α-aminés liés par des liaisons peptidiques. Chaque protéine a une séquence définie de ces acides aminés.

Les protéines remplissent une grande variété de fonctions biologiques, notamment la mise en forme et le maintien de l'intégrité des cellules à travers le cytosquelette, la défense du corps contre les agents étrangers par le biais d'anticorps et la catalyse de réactions chimiques dans le corps par des enzymes.

Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires de protéines, conformation tridimensionnelle. Tiré et édité de: Alejandro Porto.

Aujourd'hui, la détermination de la composition des protéines et de l'ordre dans lequel les acides aminés sont disposés (séquençage) est plus rapide qu'il y a des années. Ces informations sont déposées dans des bases de données électroniques internationales, accessibles via Internet (GenBank, PIR, entre autres).

Acides aminés

Les acides aminés sont des molécules qui contiennent un groupe amino et un groupe acide carboxylique. Dans le cas des acides α-aminés, ils ont un atome de carbone central (α-carbone) auquel le groupe amino et le groupe carboxyle sont attachés, en plus d'un atome d'hydrogène et d'un groupe R distinctif, qui est appelé chaîne latérale.

En raison de cette configuration du carbone α, les acides aminés formés, appelés acides α-aminés, sont chiraux. Deux formes sont produites qui sont des images miroir l'une de l'autre et sont appelées énantiomères L et D.

Toutes les protéines des êtres vivants sont constituées de 20 acides α-aminés de la configuration L. Les chaînes latérales de ces 20 acides aminés sont différentes et ont une grande diversité de groupes chimiques.

Fondamentalement, les acides a-aminés peuvent être groupés (arbitrairement) en fonction du type de chaîne latérale de la manière suivante.

Acides aminés aliphatiques

Dans ce groupe sont contenues, selon certains auteurs, la glycine (Gli), l'alanine (Ala), la valine (Val), la leucine (Leu) et l'isoleucine (Ile). D'autres auteurs incluent également Methionine (Met) et Proline (Pro).

Acides aminés à chaînes latérales hydroxylées ou soufrées

Il contient de la sérine (Ser), de la cystéine (Cys), de la thréonine (Thr) et également de la méthionine. Selon certains auteurs, le groupe ne devrait inclure que Ser et Thr.

Acides aminés cycliques

Composé uniquement de Proline, qui, comme déjà noté, est inclus par d'autres auteurs parmi les acides aminés aliphatiques.

Acides aminés aromatiques

Phénylalanine (Phe), Tyrosine (Tyr) et Tryptophane (Trp).

Acides aminés basiques

Histidine (His), Lysine (Lys) et Arginine (Arg)

Acides aminés acides et leurs amides

Il contient des acides aspartique (Asp) et glutamique (Glu) ainsi que les amides Aspargine (Asn) et Glutamine (Gln). Certains auteurs séparent ce dernier groupe en deux; d'une part celle des acides aminés acides (les deux premiers), et d'autre part ceux qui contiennent du carboxylamide (les deux autres).

Liaisons peptidiques

Les acides aminés peuvent être liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Ces liaisons, également appelées liaisons amide, sont établies entre le groupe α-amino d'un acide aminé et le groupe α-carboxyle d'un autre. Cette union se forme avec la perte d'une molécule d'eau.

L'union entre deux acides aminés entraîne la formation d'un dipeptide, et si de nouveaux acides aminés sont ajoutés, des tripeptides, des tétrapeptides, etc. pourraient se former séquentiellement.

Les polypeptides composés d'un petit nombre d'acides aminés sont généralement appelés oligopeptides, et si le nombre d'acides aminés est élevé, ils sont appelés polypeptides.

Chaque acide aminé ajouté à la chaîne polypeptidique libère une molécule d'eau. La partie de l'acide aminé qui a perdu H + ou OH- pendant la liaison est appelée résidu d'acide aminé.

La plupart de ces chaînes oligopeptidiques et polypeptidiques auront, à une extrémité, un groupe amino-terminal (N-terminal), et à l'autre un carboxyle terminal (C-terminal). De plus, ils peuvent contenir de nombreux groupes ionisables entre les chaînes latérales des résidus d'acides aminés qui les composent. Pour cette raison, ils sont considérés comme des polyampolithes.

Formation d'une liaison peptidique entre deux acides aminés. Tiré et édité de: Alejandro Porto.

Séquence d'acides aminés

Chaque protéine a une certaine séquence de ses résidus d'acides aminés. Cet ordre est ce que l'on appelle la structure primaire de la protéine.

Chaque protéine individuelle dans chaque organisme est spécifique à l'espèce. Autrement dit, la myoglobine d'un être humain est identique à celle d'un autre être humain, mais elle présente de petites différences avec les myoglobines d'autres mammifères.

La quantité et les types d'acides aminés qu'une protéine contient sont aussi importants que l'emplacement de ces acides aminés dans la chaîne polypeptidique. Pour comprendre les protéines, les biochimistes doivent d'abord isoler et purifier chaque protéine particulière, puis effectuer une analyse de la teneur en acides aminés et enfin déterminer sa séquence.

Il existe différentes méthodes pour isoler et purifier les protéines, parmi lesquelles: la centrifugation, la chromatographie, la filtration sur gel, la dialyse et l'ultrafiltration, ainsi que l'utilisation des propriétés de solubilité de la protéine étudiée.

La détermination des acides aminés présents dans les protéines se fait en trois étapes. La première consiste à rompre les liaisons peptidiques par hydrolyse. Par la suite, les différents types d'acides aminés dans le mélange sont séparés; et enfin, chacun des types d'acides aminés obtenus est quantifié.

Pour déterminer la structure primaire de la protéine, différentes méthodes peuvent être utilisées; mais actuellement la méthode la plus largement utilisée est la méthode Edman, qui consiste essentiellement à marquer et séparer l'acide aminé N-terminal du reste de la chaîne à plusieurs reprises, et à identifier chaque acide aminé libéré individuellement.

Codage des protéines

La structure primaire des protéines est codée dans les gènes des organismes. Les informations génétiques sont contenues dans l'ADN, mais pour sa traduction en protéines, elles doivent d'abord être transcrites en molécules d'ARNm. Chaque triplet de nucléotides (codon) code pour un acide aminé.

Du fait qu'il existe 64 codons possibles et que seulement 20 acides aminés sont utilisés dans la construction des protéines, chaque acide aminé peut être codé par plus d'un codon. Pratiquement tous les êtres vivants utilisent les mêmes codons pour coder les mêmes acides aminés. Par conséquent, le code génétique est considéré comme un langage presque universel.

Dans ce code, il y a des codons utilisés pour démarrer et également arrêter la traduction du polypeptide. Les codons stop ne codent pour aucun acide aminé, mais arrêtent à la place la traduction à l'extrémité C-terminale de la chaîne et sont représentés par les triplets UAA, UAG et UGA.

D'autre part, le codon AUG fonctionne normalement comme un signal de départ et code également pour la méthionine.

Après traduction, les protéines peuvent subir un certain traitement ou une modification, comme un raccourcissement par fragmentation, pour atteindre leur configuration finale.

Références

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