THREONINE: CARACTÉRISTIQUES, FONCTIONS, DÉGRADATION, BÉNÉFICES - LA BIOLOGIE - 2025

La thréonine (Thr, T) ou acide-Ls-thréo α-amino-β-butyrique, est l'un des acides aminés constitutifs des protéines cellulaires. Étant donné que l'homme et les autres animaux vertébrés n'ont pas de voies de biosynthèse pour sa production, la thréonine est considérée comme l'un des 9 acides aminés essentiels qui doivent être acquis par l'alimentation.

La thréonine était le dernier des 20 acides aminés communs découverts dans les protéines, un fait qui a eu lieu dans l'histoire plus d'un siècle après la découverte de l'asparagine (1806), qui était le premier acide aminé décrit.

Structure de l'acide aminé Threonine (Source: Clavecin via Wikimedia Commons)

Il a été découvert par William Cumming Rose en 1936, qui a inventé le terme «thréonine» en raison de la similitude structurelle qu'il a trouvée entre cet acide aminé et l'acide thréonique, un composé dérivé du sucre tréose.

En tant qu'acide aminé protéique, la thréonine a de multiples fonctions dans les cellules, parmi lesquelles le site de liaison des chaînes glucidiques typiques des glycoprotéines et le site de reconnaissance des protéines kinases à fonctions spécifiques (protéines thréonine / sérine kinases).

De même, la thréonine est un composant essentiel de protéines telles que l'émail des dents, l'élastine et le collagène et a également des fonctions importantes dans le système nerveux. Il est utilisé comme complément alimentaire et comme «soulagement» des états physiologiques d'anxiété et de dépression.

caractéristiques

La thréonine appartient au groupe des acides aminés polaires qui ont un groupe R ou une chaîne latérale dépourvue de charges positives ou négatives (acides aminés polaires non chargés).

Les caractéristiques de son groupe R en font un acide aminé hautement soluble dans l'eau (hydrophile ou hydrophile), ce qui est également vrai pour les autres membres de ce groupe, tels que la cystéine, la sérine, l'asparagine et la glutamine.

Avec le tryptophane, la phénylalanine, l'isoleucine et la tyrosine, la thréonine est l'un des cinq acides aminés qui a à la fois des fonctions glucogéniques et cétogènes, car des intermédiaires pertinents tels que le pyruvate et le succinyl-CoA sont produits à partir de son métabolisme.

Cet acide aminé a un poids moléculaire approximatif de 119 g / mol; comme beaucoup d'acides aminés non chargés, il a un point isoélectrique autour de 5,87 et sa fréquence dans les structures protéiques est proche de 6%.

Certains auteurs regroupent la thréonine avec d'autres acides aminés à goût «sucré», parmi lesquels, par exemple, la sérine, la glycine et l'alanine.

Structure

Les Α-acides aminés tels que la thréonine ont une structure générale, c'est-à-dire qu'ils sont communs à tous. Ceci se distingue par la présence d'un atome de carbone connu sous le nom de «carbone α», qui est chiral et auquel quatre types différents de molécules ou de substituants sont attachés.

Ce carbone partage une de ses liaisons avec un atome d'hydrogène, une autre avec le groupe R, caractéristique de chaque acide aminé, et les deux autres sont occupés par les groupes amino (NH2) et carboxyle (COOH), qui sont communs à tous. acides aminés.

Le groupe R de la thréonine a un groupe hydroxyle qui lui permet de former des liaisons hydrogène avec d'autres molécules en milieu aqueux. Son identité peut être définie comme un groupe alcoolique (un éthanol, à deux atomes de carbone), qui a perdu un de ses hydrogènes pour rejoindre l'atome de carbone α (-CHOH-CH3).

Ce groupement -OH peut servir de "pont" ou site de liaison pour une grande variété de molécules (des chaînes oligosaccharidiques, par exemple, peuvent y être attachées lors de la formation de glycoprotéines) et est donc l'un de ceux responsables de la formation de dérivés modifiés de la thréonine.

La forme biologiquement active de cet acide aminé est la L-thréonine et c'est elle qui participe à la fois à la conformation des structures protéiques et aux différents processus métaboliques où elle agit.

Caractéristiques

En tant qu'acide aminé protéique, la thréonine fait partie de la structure de nombreuses protéines dans la nature, où son importance et sa richesse dépendent de l'identité et de la fonction de la protéine à laquelle elle appartient.

En plus de ses fonctions structurelles dans la conformation de la séquence peptidique des protéines, la thréonine remplit d'autres fonctions à la fois dans le système nerveux et dans le foie, où elle participe au métabolisme des graisses et empêche leur accumulation dans cet organe.

La thréonine fait partie des séquences reconnues par les sérine / thréonine kinases, responsables de nombreux processus de phosphorylation des protéines, essentiels à la régulation de la multiplicité des fonctions et des événements de signalisation intracellulaire.

Il est également utilisé pour le traitement de certains troubles intestinaux et digestifs et il s'est avéré utile pour réduire les conditions pathologiques telles que l'anxiété et la dépression.

De même, la L-thréonine est l'un des acides aminés nécessaires pour maintenir l'état pluripotent des cellules souches embryonnaires de souris, un fait qui est apparemment lié au métabolisme de la S-adénosyl-méthionine et aux événements de méthylation des histones., qui sont directement impliqués dans l'expression des gènes.

Dans l'industrie

Une propriété commune de nombreux acides aminés est leur capacité à réagir avec d'autres groupes chimiques tels que les aldéhydes ou les cétones pour former les "saveurs" caractéristiques de nombreux composés.

Parmi ces acides aminés se trouve la thréonine qui, comme la sérine, réagit avec le saccharose lors de la torréfaction de certains aliments et donne naissance à des «pyrazines», composés aromatiques typiques des produits torréfiés comme le café.

La thréonine est présente dans de nombreux médicaments d'origine naturelle et également dans de nombreuses formulations de compléments nutritionnels qui sont prescrits aux patients souffrant de malnutrition ou qui ont une alimentation pauvre en cet acide aminé.

Une autre des fonctions les plus notoires de la L-thréonine, qui s'est développée au fil du temps, est celle d'un additif dans la préparation d'aliments concentrés pour les industries de production de porcs et de volailles.

La L-thréonine est utilisée dans ces industries comme complément alimentaire dans des formulations pauvres du point de vue des protéines, car elle offre des avantages économiques et atténue les carences en protéines brutes consommées par ces animaux d'élevage.

La principale forme de production de cet acide aminé est, normalement, la fermentation microbienne et les chiffres de la production mondiale à des fins agricoles pour 2009 ont dépassé 75 tonnes.

Biosynthèse

La thréonine est l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme, ce qui signifie qu'elle ne peut pas être synthétisée par les cellules du corps et, par conséquent, qu'elle doit être acquise à partir de protéines d'origine animale ou végétale qui en sont fournies. régime quotidient.

Les plantes, les champignons et les bactéries synthétisent la thréonine par des voies similaires qui peuvent différer quelque peu les unes des autres. Cependant, la plupart de ces organismes partent de l'aspartate comme précurseur, non seulement pour la thréonine, mais aussi pour la méthionine et la lysine.

Voie de biosynthèse chez les microbes

La voie de biosynthèse de la L-thréonine dans les microorganismes tels que les bactéries se compose de cinq étapes différentes catalysées par des enzymes. Le substrat de départ, comme discuté, est l'aspartate, qui est phosphorylé par une enzyme aspartate kinase dépendante de l'ATP.

Cette réaction produit le métabolite L-aspartyl phosphate (L-aspartyl-P) qui sert de substrat à l'enzyme aspartyl semialdéhyde déshydrogénase, qui catalyse sa conversion en aspartyl semialdéhyde de manière dépendante du NADPH.

L'aspartyl semialdéhyde peut être utilisé à la fois pour la biosynthèse de la L-lysine et pour la biosynthèse de la L-thréonine; dans ce cas, la molécule est utilisée par une enzyme homosérine déshydrogénase NADPH-dépendante pour la production de L-homosérine.

La L-homosérine est phosphorylée en phosphate de L-homosérine (L-homosérine-P) par une homosérine kinase ATP-dépendante et ledit produit de réaction, à son tour, est un substrat pour l'enzyme thréonine synthase, capable de synthétiser la L-thréonine.

La L-méthionine peut être synthétisée à partir de la L-homosérine produite à l'étape précédente, elle représente donc une voie «compétitive» pour la synthèse de la L-thréonine.

La L-thréonine ainsi synthétisée peut être utilisée pour la synthèse protéique ou elle peut également être utilisée en aval pour la synthèse de la glycine et de la L-leucine, deux acides aminés également pertinents du point de vue protéique.

Régulation

Il est important de souligner que trois des cinq enzymes qui participent à la biosynthèse de la L-thréonine chez les bactéries sont régulées par le produit de la réaction par rétroaction négative. Ce sont l'aspartate kinase, l'homosérine déshydrogénase et l'homosérine kinase.

De plus, la régulation de cette voie de biosynthèse dépend également des besoins cellulaires des autres produits biosynthétiques qui lui sont liés, car la formation de L-lysine, L-méthionine, L-isoleucine et glycine dépend de la voie de production de L-thréonine.

Dégradation

La thréonine peut être dégradée par deux voies différentes pour produire du pyruvate ou du succinyl-CoA. Ce dernier est le produit le plus important du catabolisme de la thréonine chez l'homme.

Le métabolisme de la thréonine se produit principalement dans le foie, mais le pancréas, bien que dans une moindre mesure, participe également à ce processus. Cette voie commence par le transport de l'acide aminé à travers la membrane plasmique des hépatocytes au moyen de transporteurs spécifiques.

Production de pyruvate à partir de thréonine

La conversion de la thréonine en pyruvate se produit grâce à sa transformation en glycine, qui se déroule en deux étapes catalytiques qui commencent par la formation du 2-amino-3-cétobutyrate à partir de la thréonine et par l'action de l'enzyme thréonine déshydrogénase.

Chez l'homme, cette voie ne représente qu'entre 10 et 30% du catabolisme de la thréonine, cependant, son importance est relative à l'organisme considéré puisque, chez d'autres mammifères, par exemple, elle est beaucoup plus cataboliquement pertinente. Parlant.

Production de succinyl-CoA à partir de thréonine

Comme pour la méthionine, la valine et l'isoleucine, les atomes de carbone de la thréonine sont également utilisés pour la production de succunyl-CoA. Ce processus commence par la conversion de l'acide aminé en α-cétobutyrate, qui est ensuite utilisé comme substrat de l'enzyme α-céto-acide déshydrogénase pour donner le propionyl-CoA.

La transformation de la thréonine en α-cétobutyrate est catalysée par l'enzyme thréonine déshydratase, qui implique la perte d'une molécule d'eau (H2O) et d'une autre d'un ion ammonium (NH4 +).

Le propionyl-CoA est carboxylé en méthylmalonyl-CoA par une réaction en deux étapes qui nécessite l'entrée d'un atome de carbone sous forme de bicarbonate (HCO3-). Ce produit sert de substrat pour une méthylmalonyl-CoA mutase-coenzyme B12 dépendant, qui "épimérise" la molécule pour produire du succinyl-CoA.

Autres produits cataboliques

De plus, le squelette carboné de la thréonine peut être utilisé cataboliquement pour la production d'acétyl-CoA, ce qui a également des implications importantes du point de vue énergétique dans les cellules du corps.

Dans certains organismes, la thréonine fonctionne également comme substrat pour certaines voies de biosynthèse comme l'isoleucine, par exemple. Dans ce cas, à travers 5 étapes catalytiques, l'α-cétobutyrate issu du catabolisme de la thréonine peut être orienté vers la formation d'isoleucine.

Aliments riches en thréonine

Bien que la plupart des aliments riches en protéines contiennent un certain pourcentage de tous les acides aminés, les œufs, le lait, le soja et la gélatine se sont révélés particulièrement riches en acide aminé thréonine.

La thréonine est également présente dans les viandes d'animaux tels que le poulet, le porc, le lapin, l'agneau et divers types de volaille. Dans les aliments d'origine végétale, il est abondant dans les choux, les oignons, l'ail, les blettes et les aubergines.

On le trouve également dans le riz, le maïs, le son de blé, les céréales de légumineuses et dans de nombreux fruits tels que les fraises, les bananes, les raisins, les ananas, les prunes et d'autres noix riches en protéines telles que les noix ou pistaches, entre autres.

Avantages de son apport

Selon le comité d'experts de l'Organisation mondiale de la santé pour l'alimentation et l'agriculture (OMS, FAO), les besoins quotidiens en thréonine pour un être humain adulte moyen sont d'environ 7 mg par kilogramme de poids corporel, ce qui devrait être acquis de la nourriture ingérée avec le régime.

Ces chiffres sont dérivés de données expérimentales obtenues à partir d'études menées auprès d'hommes et de femmes, où cette quantité de thréonine est suffisante pour obtenir un bilan azoté positif dans les cellules du corps.

Cependant, des études menées auprès d'enfants âgés de 6 mois à un an ont montré que pour ces derniers, les besoins minimaux en L-thréonine se situent entre 50 et 60 mg par kilogramme de poids et par jour.

Parmi les principaux avantages de la prise de compléments nutritionnels ou de médicaments avec des formulations spéciales riches en L-thréonine, on trouve le traitement de la sclérose latérale amyotrophique ou de la maladie de Lou Gehrig.

L'apport supplémentaire de thréonine favorise l'absorption des nutriments dans l'intestin et contribue également à l'amélioration des fonctions hépatiques. Il est également important pour le transport des groupes phosphate à travers les cellules.

Troubles de carence

Chez les jeunes enfants, il existe des anomalies congénitales du métabolisme de la thréonine qui provoquent un retard de croissance et d'autres troubles métaboliques associés.

Des carences en cet acide aminé ont été associées à certains échecs de prise de poids du nourrisson, ainsi qu'à d'autres pathologies liées au manque de rétention d'azote et à sa perte dans l'urine.

Les humains suivant un régime pauvre en thréonine peuvent être plus sujets à la stéatose hépatique et à certaines infections intestinales liées à cet acide aminé.

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