TYROSINE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS, AVANTAGES - LA BIOLOGIE - 2025

La tyrosine (Tyr, Y) est l'un des 22 acides aminés qui composent les protéines de toutes les cellules des êtres vivants. Contrairement à d'autres acides aminés tels que la valine, la thréonine, le tryptophane, la leucine, la lysine et d'autres, la tyrosine est un acide aminé essentiel «conditionnellement».

Le nom «tyrosine» dérive du mot grec «tiros», qui signifie fromage, car cet acide aminé a été découvert pour la première fois dans cet aliment. Le terme a été inventé en 1846 par Liebig, qui a mélangé du fromage avec de l'hydroxyde de potassium et a obtenu un composé inconnu, difficilement soluble dans l'eau.

Structure chimique de l'acide aminé Tyrosine (Source: Clavecin via Wikimedia Commons)

Après la description initiale, d'autres chercheurs tels que Warren de la Rue et Hinterberger l'ont obtenu à partir d'insectes coccoïdes et de protéines de corne, respectivement. Sa séparation de l'hydrolyse d'autres protéines avec de l'acide chlorhydrique a été décrite en 1901 par Mörner.

Généralement, cet acide aminé est obtenu chez les mammifères grâce à l'hydroxylation de la phénylalanine, bien qu'il soit également absorbé dans l'intestin à partir de protéines consommées avec les aliments.

La tyrosine a de multiples fonctions dans le corps humain et parmi celles-ci, les plus importantes sont peut-être celle d'un substrat pour la production de neurotransmetteurs et d'hormones telles que l'adrénaline et l'hormone thyroïdienne.

caractéristiques

La tyrosine pèse environ 180 g / mol et son groupe R ou chaîne latérale a une constante de dissociation pKa de 10,07. Son abondance relative en protéines cellulaires ne dépasse pas 4%, mais elle a de multiples fonctions essentielles à la physiologie humaine.

Cet acide aminé appartient au groupe des acides aminés aromatiques, dans lequel se trouvent également la phénylalanine et le tryptophane. Les membres de ce groupe ont des cycles aromatiques dans leurs groupes R ou chaînes latérales et sont généralement des acides aminés hydrophobes ou apolaires.

Comme le tryptophane, la tyrosine absorbe la lumière ultraviolette et est l'un des résidus d'acides aminés responsable de l'absorbance de la lumière à 280 nm de nombreuses protéines, ce qui la rend utile pour sa caractérisation.

Il est considéré comme un acide aminé essentiel «conditionnellement» puisque sa biosynthèse chez l'homme dépend de la phénylalanine, un acide aminé essentiel. Si le corps répond à ses besoins quotidiens en phénylalanine, la tyrosine peut être synthétisée sans problème et n'est pas un acide aminé limitant.

Cependant, si le régime alimentaire manque de phénylalanine, le corps aura non seulement un déséquilibre de cet acide aminé, mais aussi de la tyrosine. Il est également important de noter que la réaction de synthèse de la tyrosine à partir de la phénylalanine n'est pas réversible, de sorte que la tyrosine ne peut pas répondre aux besoins cellulaires en phénylalanine.

La tyrosine appartient également au groupe des acides aminés ayant un double rôle dans la production d'intermédiaires métaboliques glycogènes et cétogènes, qui sont impliqués dans la synthèse du glucose pour le cerveau et dans la formation de corps cétoniques dans le foie.

Structure

Comme le reste des acides aminés, la tyrosine, ou acide β-parahydroxyphényl-α-amino propionique, est un acide α-aminé qui a un atome de carbone central, appelé carbone α et qui est chiral, car il est lié à quatre différents atomes ou molécules substituants.

Ce carbone chiral est attaché à deux groupes caractéristiques d'acides aminés: un groupe amino (NH2) et un groupe carboxyle (COOH). Il partage également l'une de ses liaisons avec un atome d'hydrogène et la liaison restante est occupée par le groupe R ou la chaîne latérale appropriée de chaque acide aminé.

Dans le cas de la tyrosine, ce groupement est constitué d'un cycle aromatique associé à un groupement hydroxyle (OH), ce qui lui donne la capacité de former des liaisons hydrogène avec d'autres molécules et qui lui confère des caractéristiques fonctionnelles essentielles pour certaines enzymes.

Caractéristiques

La tyrosine est un composant fondamental de nombreuses protéines avec une grande diversité d'activités et de fonctions biologiques.

Chez l'homme et d'autres mammifères, cet acide aminé est utilisé dans les tissus nerveux et rénal pour la synthèse de la dopamine, de l'épinéphrine et de la norépinéphrine, trois neurotransmetteurs catécholaminergiques apparentés d'une grande importance pour la fonction corporelle.

Elle est également essentielle pour la synthèse de protecteurs contre les rayons ultraviolets (UV) tels que la mélanine; certains analgésiques comme les endorphines et les molécules antioxydantes comme la vitamine E.

De la même manière, cet acide aminé sert à la synthèse de la tyrosine, de l'octopamine et des hormones thyroïdiennes par l'organisation de l'iode dans le résidu tyrosine de la thyroglobuline.

La tyramine est une molécule vasoactive présente dans le corps humain et l'octopamine est une amine liée à la norépinéphrine.

Toutes ces fonctions de la tyrosine sont possibles grâce à son obtention à partir de protéines alimentaires ou par hydroxylation de la phénylalanine avec le foie comme principal organe d'approvisionnement systémique dudit acide aminé.

Fonctions dans les plantes

La tyrosine et certains des intermédiaires générés lors de sa biosynthèse alimentent les voies de biosynthèse de métabolites spécialisés dans la défense, dans l'attraction des pollinisateurs, dans le transport électronique et dans le support structurel.

Biosynthèse

Chez l'homme, la tyrosine est obtenue à partir de l'alimentation ou synthétisée en une seule étape par les cellules hépatiques à partir de la phénylalanine, un acide aminé essentiel, grâce à la réaction catalysée par l'enzyme complexe phénylalanine hydroxylase.

Ce complexe a une activité oxygénase et n'est présent que dans le foie des humains ou d'autres mammifères. La réaction de synthèse de la tyrosine implique alors le transfert d'un atome d'oxygène en position para du cycle aromatique de la phénylalanine.

Cette réaction se produit en même temps qu'une molécule d'eau est formée par la réduction d'un autre atome d'oxygène moléculaire et le pouvoir réducteur est fourni directement par un NADPH conjugué à une molécule de tétrahydroptérine, qui est similaire à l'acide folique.

Biosynthèse dans les plantes

Chez les plantes, la tyrosine est synthétisée de novo en aval de la voie «shikimate», qui alimente d'autres voies de biosynthèse pour d'autres acides aminés aromatiques tels que la phénylalanine et le tryptophane.

Dans ces organismes, la synthèse part d'un composé appelé «corismate», qui est le produit final de la voie shikimate et, de plus, le précurseur commun de tous les acides aminés aromatiques, de certaines vitamines et hormones végétales.

Le chorismate est converti en préphénate par l'action catalytique de l'enzyme chorismate mutase et c'est la première étape «engagée» dans la synthèse de la tyrosine et de la phénylalanine chez les plantes.

Le phénate est converti en tyrosine par décarboxylation oxydative et transamination, qui peuvent se produire dans n'importe quel ordre.

Dans l'une des voies de biosynthèse, ces étapes peuvent être catalysées par des enzymes spécifiques connues sous le nom de tyrosine déshydrogénase (PDH) spécifique au préphénate (qui convertit le préphénate en 4-hydroxyphénylpyruvate (HPP)) et la tyrosine aminotransférase (qui produit de la tyrosine à partir de HPP)), respectivement.

Une autre voie de synthèse de la tyrosine à partir du préphénate implique la transamination du préphénate en un acide aminé non protéinogène appelé L-arogénate, catalysé par l'enzyme préphénate aminotransférase.

Le L-arogénate est ensuite soumis à une décarboxylation oxydative pour former la thyroxine, une réaction dirigée par une enzyme tyrosine déshydrogénase spécifique de l'arogénate, également connue sous le nom d'ADH.

Les plantes utilisent préférentiellement la voie de l'hydrogénation, alors que la plupart des microbes synthétisent la tyrosine à partir de l'HPP dérivée du préphénate.

Régulation

Comme c'est le cas pour la plupart des voies de biosynthèse des acides aminés, les plantes ont un système strict de régulation de la synthèse des acides aminés aromatiques, y compris la tyrosine.

Dans ces organismes, la régulation se produit à de nombreux niveaux, car les mécanismes qui contrôlent la voie du shikimate contrôlent également la production de tyrosine, une voie pour laquelle il existe également des mécanismes de régulation qui leur sont propres.

Cependant, les besoins en tyrosine et, par conséquent, la rigidité dans la régulation de sa biosynthèse, sont spécifiques à chaque espèce végétale.

Dégradation

La dégradation ou le catabolisme de la tyrosine entraîne la formation de fumarate et d'acétoacétate. La première étape de cette voie est la conversion de l'acide aminé en 4-hydroxyphénylpyruvate par une enzyme cytosolique connue sous le nom de tyrosine aminotransférase.

Cet acide aminé peut également être transaminé dans les mitochondries des hépatocytes par une enzyme aspartate aminotransférase, bien que cette enzyme ne soit pas très importante dans des conditions physiologiques normales.

Par la dégradation de la tyrosine, de l'acétoacétate de succinyle peut être produit, qui peut être décarboxylé en acétate de succinyle. L'acétate de succinyle est l'inhibiteur le plus puissant de l'enzyme responsable de la synthèse du groupe hème, l'enzyme 5-aminolévulinique acide déshydratase.

Synthèse de l'épinéphrine et de la norépinéphrine

Comme mentionné, la tyrosine est l'un des principaux substrats de la synthèse de deux neurotransmetteurs très importants pour le corps humain: l'adrénaline et la norépinéphrine.

Ceci est initialement utilisé par une enzyme connue sous le nom de tyrosine hydroxylase, capable d'ajouter un groupe hydroxyle supplémentaire au cycle aromatique du groupe R de la tyrosine, formant ainsi le composé connu sous le nom de dopa.

La Dopa donne naissance à la dopamine une fois qu'elle est traitée enzymatiquement par une enzyme dopa décarboxylase, qui élimine le groupe carboxyle de l'acide aminé de départ et mérite une molécule de pyridoxal phosphate (FDP).

La dopamine est ensuite convertie en norépinéphrine par l'action de l'enzyme dopamine β-oxydase, qui catalyse l'addition d'un groupe hydroxyle à -CH qui faisait partie du groupe R de la tyrosine et qui fonctionnait comme un "pont" entre le cycle aromatique et α carbone.

L'épinéphrine est dérivée de la norépinéphrine par l'action de la phényléthanolamine N-méthyltransférase, qui est responsable du transfert dépendant de la S-adénosyl-méthionine d'un groupe méthyle (-CH3) vers le groupe amino libre de la norépinéphrine.

Aliments riches en tyrosine

Comme discuté ci-dessus, la tyrosine est un acide aminé essentiel "conditionnellement", car il est synthétisé dans le corps humain par hydroxylation de la phénylalanine, un acide aminé essentiel.

Par conséquent, si l'apport de phénylalanine répond aux demandes de l'organisme, la tyrosine n'est pas un facteur limitant pour le fonctionnement normal des cellules. La tyrosine, cependant, est également acquise à partir de protéines consommées avec la nourriture quotidienne.

Certaines études rapportent que l'apport quotidien minimum de tyrosine et de phénylalanine devrait être compris entre 25 et 30 mg par kilogramme de poids, de sorte qu'une personne moyenne devrait consommer plus ou moins 875 mg de tyrosine par jour.

Les aliments les plus riches en tyrosine sont le fromage et le soja. Ceux-ci comprennent également le bœuf, l'agneau, le porc, le poulet et le poisson.

Certaines graines et noix telles que les noix fournissent également des quantités importantes de cet acide aminé, tout comme les œufs, les produits laitiers, les céréales et les céréales.

Avantages de son apport

La tyrosine est couramment consommée sous forme de compléments alimentaires ou nutritionnels, en particulier pour le traitement de la pathologie connue sous le nom de phénylcétonurie, dont souffrent les patients qui sont incapables de traiter correctement la phénylalanine et, par conséquent, ne produisent pas de tyrosine.

On pense qu'une augmentation de la quantité de tyrosine consommée par jour peut améliorer les fonctions cognitives liées à l'apprentissage, à la mémoire et à la vigilance dans des conditions stressantes, puisque son catabolisme est lié à la synthèse des neurotransmetteurs adrénaline et noradrénaline.

Certaines personnes prennent des comprimés riches en tyrosine pour rester vigilantes pendant la journée si elles ont perdu une quantité importante de sommeil.

Comme cet acide aminé participe à la formation de l'hormone thyroïdienne, sa consommation peut avoir des effets positifs sur la régulation métabolique systémique.

Troubles de carence

L'albinisme et l'alcaptonurie sont deux pathologies liées au métabolisme de la tyrosine. La première condition est liée à la synthèse défectueuse de la mélanine à partir de la tyrosine et la seconde concerne des défauts de dégradation de la tyrosine.

L'albinisme se caractérise par un manque de pigmentation de la peau, c'est-à-dire que les patients qui en souffrent ont les cheveux blancs et la peau rosée, la mélanine étant le pigment chargé de donner de la couleur à ces structures.

Cette pathologie est liée à une carence en enzyme tyrosinase spécifique des mélanocytes, responsable de la conversion de la tyrosine en DOPA-quinone, un intermédiaire dans la synthèse de la mélanine.

Les symptômes de l'alcaptonurie sont évidents sous forme de pigmentation urinaire exagérée (sombre) et d'arthrite tardive.

Autres pathologies métaboliques

En outre, il existe d'autres troubles liés au métabolisme de la tyrosine, parmi lesquels:

- Tyrosinémie héréditaire de type I: caractérisée par une dégénérescence hépatique progressive et un dysfonctionnement rénal

- Tyrosinémie héréditaire de type II ou syndrome de Richner-Hanhart: qui se manifeste par une kératite et des lésions ampullaires sur la paume des mains et la plante des pieds

- Tyrosinémie de type III: qui peut être asymptomatique ou présenter un retard mental

- "Hawkinsinuria": caractérisée par une acidose métabolique dans l'enfance et une incapacité à s'épanouir pendant la croissance

Il existe également d'autres défauts innés du métabolisme de la tyrosine qui ont à voir avec des déficiences des enzymes responsables de sa dégradation, comme la tyrosine hydroxylase, responsable de la première étape de la synthèse de la dopamine à partir de la tyrosine.

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