CYSTÉINE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS, BIOSYNTHÈSE - LA BIOLOGIE - 2025

La cystéine (Cys, C) est l'un des 22 acides aminés présents dans la nature dans le cadre des chaînes polypeptidiques qui composent les protéines des êtres vivants. Il est essentiel pour la stabilité des structures tertiaires des protéines, car il aide à la formation de ponts disulfure intramoléculaires.

Tout comme pour d'autres acides aminés tels que l'alanine, l'arginine, l'asparagine, le glutamate et la glutamine, la glycine, la proline, la sérine et la tyrosine, les humains sont capables de synthétiser la cystéine, donc ce n'est pas considéré comme un acide aminé essentiel.

Structure de l'acide aminé cystéine (Source: Hattrich via Wikimedia Commons)

Malgré cela, et compte tenu du fait que les taux de synthèse ne répondent pas toujours aux besoins de l'organisme, certains auteurs décrivent la cystéine comme un acide aminé essentiel «conditionnellement».

Cet acide aminé porte le nom de «cystine», un composant des calculs biliaires découvert en 1810, dont le nom a été inventé en 1832 par A. Baudrimont et F. Malaguti. Quelques années plus tard, en 1884, E. Baumann découvrit que la cystéine était le produit de la réduction de la cystine.

Après les travaux menés par Bauman, en 1899, il a été déterminé que la cystéine est le principal constituant de la protéine qui compose les cornes de divers animaux, ce qui a suggéré son utilisation possible pour la synthèse de polypeptides.

On sait maintenant que la cystéine corporelle provient des aliments, du recyclage des protéines et de la synthèse endogène, qui se produit principalement dans les hépatocytes.

caractéristiques

La cystéine a un poids moléculaire de 121,16 g / mol et est, avec la leucine, l'isoleucine, la valine, la phénylalanine, le tryptophane, la méthionine et la tyrosine, parmi les acides aminés les plus hydrophobes.

Il appartient au groupe des acides aminés polaires non chargés et, comme les autres acides aminés, peut être dégradé par hydrolyse alcaline à haute température.

Comme le tryptophane, la sérine, la glycine et la thréonine, la cystéine est un précurseur métabolique de la gluconéogenèse et de la cétogenèse (formation de corps cétoniques).

Cet acide aminé existe dans le cadre de la séquence peptidique des protéines, mais il peut également être trouvé libre dans le plasma sanguin sous forme de disulfures homogènes (cystine, un dérivé) ou mixtes, composés de la forme homocystéine-cystéine.

La principale différence entre la cystéine libre et celle trouvée dans la structure protéique est que la première est dans un état redox fortement oxydé, tandis que la seconde est généralement assez réduite.

Structure

Comme pour le reste des acides aminés décrits à ce jour, la cystéine a un atome de carbone central, qui est chiral et est connu sous le nom de carbone α.

Quatre espèces chimiques différentes sont attachées à cet atome de carbone:

- un groupe amino (-NH3 +)

- un groupe carboxyle (-COO-)

- un atome d'hydrogène et

- un substituant (-R).

Le groupe substituant est celui qui donne l'identité à chaque acide aminé et celui de la cystéine est caractérisé en ce qu'il contient un atome de soufre dans le cadre d'un groupe thiol ou sulfhydryle (-CH2-SH).

C'est ce groupe qui lui permet de participer à la formation de ponts disulfures intra et intermoléculaires. Puisqu'il s'agit d'un nucléophile, il peut également participer à des réactions de substitution.

En fait, cette chaîne latérale de la cystéine peut être modifiée pour former deux composés appelés «sélénocystéine» et «lanthionine». Le premier est un acide aminé qui participe également à la formation des protéines et le second est un dérivé d'acide aminé non protéique.

Le groupe thiol de la cystéine est également caractérisé par sa forte affinité pour les ions argent et mercure (Ag + et Hg2 +).

Caractéristiques

Les principales fonctions de la cystéine dans les organismes vivants sont liées à sa participation à la formation des protéines. Plus précisément, la cystéine participe à l'établissement de ponts disulfure, qui sont essentiels pour la formation de la structure protéique tertiaire.

De plus, cet acide aminé est non seulement utile pour la synthèse des protéines, mais participe également à la synthèse du glutathion (GSH) et fournit le soufre réduit pour la méthionine, l'acide lipoïque, la thiamine, la coenzyme A (CoA), molybdoptérine (un cofacteur) et d'autres composés biologiquement importants.

Dans des conditions de quantités excessives d'acides aminés soufrés, la cystéine et d'autres acides aminés apparentés peuvent être utilisés pour la production de pyruvate et de soufre inorganique. Le pyruvate parvient à être redirigé vers la voie gluconéogène, servant à la production de glucose.

Les kératines, qui sont l'un des types de protéines structurales les plus abondantes dans le règne animal, sont riches en résidus de cystéine. Par exemple, la laine de mouton contient plus de 4% de soufre provenant de cet acide aminé.

La cystéine participe également à de nombreuses réactions d'oxydoréduction, en faisant partie du site actif de certaines enzymes.

En réagissant avec le glucose, cet acide aminé génère des produits de réaction qui introduisent des saveurs et des arômes attrayants dans certaines préparations culinaires.

Biosynthèse

La biosynthèse des acides aminés dans le corps humain et celui d'autres animaux (mammifères et non mammifères) se déroule de manière spécifique aux tissus et aux cellules; c'est un processus qui nécessite de l'énergie et qui est généralement séparé entre différents organes.

Le foie est l'un des principaux organes impliqués dans la synthèse de la plupart des acides aminés non essentiels, quelle que soit l'espèce considérée.

En cela, non seulement la cystéine est synthétisée, mais également l'aspartate, l'asparagine, le glutamate et la glutamine, la glycine, la sérine, la tyrosine et d'autres à partir de leurs précurseurs d'acides aminés spécifiques.

En 1935, Erwin Brand a déterminé que la cystéine, chez les mammifères, est naturellement synthétisée à partir de la méthionine, qui se produit exclusivement dans les tissus hépatiques.

Ce processus peut se produire par une «transméthylation» de la méthionine, où les groupes méthyle sont transférés à la choline et à la créatine. Cependant, la cystéine peut également être formée à partir de la méthionine grâce à la trans-sulfuration.

Plus tard, il a été montré qu'en plus de la méthionine, certains composés synthétiques tels que la N-acétylcystéine, la cystéamine et la cystamine, sont des précurseurs utiles pour la synthèse de la cystéine.

Dans le cas de la N-acétylcystéine, elle est absorbée par les cellules, où elle est convertie en cystéine par une enzyme désacétylase dans le cytosol.

Mécanisme de synthèse

Le mécanisme de synthèse le plus connu de la cystéine à partir de la méthionine est celui de la trans-sulfuration. Cela se produit principalement dans le foie, mais a également été déterminé dans l'intestin et le pancréas.

Cela se produit à partir de l'homocystéine, un composé dérivé de l'acide aminé méthionine; et la première réaction dans cette voie de biosynthèse est une condensation catalysée par l'enzyme cystathionine β-synthase (CBS).

Cette enzyme représente l'étape de «compromis» de la voie et condense une homocystéine avec un résidu sérine, un autre acide aminé protéique, qui produit la cystathionine. Par la suite, ce composé est «coupé» ou «clivé» par l'enzyme cystathionase, ce qui conduit à la libération de cystéine.

La régulation de l'activité enzymatique du CBS est médiée par la disponibilité de la méthionine et par l'état redox de la cellule où ce processus se produit.

Grâce à la voie de synthèse de la cystéine, les cellules peuvent gérer l'excès de méthionine, car sa conversion en cystéine est un processus irréversible.

Synthèse de la cystéine dans les plantes et les microorganismes

Dans ces organismes, la cystéine est synthétisée principalement à partir de soufre inorganique, qui est la source la plus abondante de soufre utilisable dans la biosphère aérobie.

Celui-ci est prélevé, pénètre dans les cellules et est ensuite réduit en soufre (S2-), qui est incorporé dans la cystéine de la même manière que ce qui se passe avec l'ammoniac dans la synthèse du glutamate ou de la glutamine.

Métabolisme et dégradation

Le catabolisme de la cystéine se produit principalement dans les cellules hépatiques (hépatocytes), bien qu'il puisse également se produire dans d'autres types de cellules telles que les neurones, les cellules endothéliales et les cellules musculaires lisses du système vasculaire corporel.

Certains défauts du catabolisme de la cystéine conduisent à une maladie héréditaire appelée «cystinurie», caractérisée par la présence de calculs de cystine dans les reins, la vessie et l'uretère.

La cystine est un acide aminé dérivé de la cystéine et les calculs sont formés par l'union de deux molécules de ceux-ci à travers leurs atomes de soufre.

Une partie du métabolisme de la cystéine entraîne la formation d'acide scientosulfinique, à partir duquel la taurine, un acide aminé non protéique, est formée. La réaction est catalysée par l'enzyme cystéine dioxygénase.

De plus, la cystéine peut être oxydée par le formaldéhyde pour produire de la N-formyl cystéine, dont le traitement ultérieur peut conduire à la formation de «mercapturate» (le produit de la condensation de cystéines avec des composés aromatiques).

Chez les animaux, la cystéine est également utilisée, ainsi que le glutamate et la glutamine, pour la synthèse de la coenzyme A, du glutathion (GSH), du pyruvate, du sulfate et du sulfure d'hydrogène.

L'une des méthodes de conversion de la cystéine en pyruvate se déroule en deux étapes: la première implique l'élimination de l'atome de soufre et la seconde une réaction de transamination.

Les reins sont responsables de l'excrétion des sulfates et sulfites dérivés du métabolisme des composés soufrés tels que la cystéine, tandis que les poumons expirent du dioxyde de soufre et du sulfure d'hydrogène.

Glutathion

Le glutathion, une molécule composée de trois résidus d'acides aminés (glycine, glutamate et cystéine) est une molécule présente dans les plantes, les animaux et les bactéries.

Il possède des propriétés spéciales qui en font un excellent tampon redox, car il protège les cellules de différents types de stress oxydatif.

Aliments riches en cystéine

La cystéine se trouve naturellement dans les aliments contenant du soufre tels que les jaunes d'œufs (jaunes), les poivrons rouges, l'ail, les oignons, le brocoli, le chou-fleur, le chou frisé et les choux de Bruxelles, le cresson et feuilles de moutarde.

Il est également présent principalement dans les aliments riches en protéines comme les viandes, les légumineuses et les produits laitiers, parmi lesquels:

- Bœuf, porc, poulet et poisson

- Avoine et lentilles

- Graines de tournesol

- Yaourt et fromage

Avantages de l'apport en cystéine

On considère que son apport prévient la chute des cheveux et stimule sa croissance. Dans l'industrie alimentaire, il est largement utilisé en tant qu'améliorant de la pâte à pain et également pour "reproduire" les arômes de viande.

D'autres auteurs ont rapporté que la prise de compléments alimentaires ou d'aliments riches en cystéine réduit les lésions biochimiques causées par une consommation excessive d'aliments contaminés par des éléments métalliques, puisqu'elle participe à des réactions de «chélation».

Certains suppléments nutritionnels liés à la cystéine sont utilisés par l'homme comme antioxydants, ce qui est considéré comme bénéfique du point de vue du «retard» du vieillissement.

La N-acétylcystéine (un précurseur de la synthèse de la cystéine), par exemple, est prise comme complément nutritionnel, car cela entraîne une augmentation de la biosynthèse du glutathion (GSH).

Maladies liées

Il existe certaines publications scientifiques qui lient des niveaux élevés de cystéine plasmatique à l'obésité et à d'autres pathologies associées telles que les maladies cardiovasculaires et d'autres syndromes métaboliques.

La cystinurie, comme mentionné ci-dessus, est une pathologie liée à la présence de calculs de cystine, un dérivé de la cystéine, due à un défaut génétique dans la réabsorption rénale d'acides aminés dibasiques tels que la cystine.

Troubles de carence

La carence en cystéine a été liée au stress oxydatif, car c'est l'un des principaux précurseurs de la synthèse du glutathion. Par conséquent, des carences en cet acide aminé peuvent entraîner un vieillissement prématuré et tous les plats que cela signifie.

Il a été démontré expérimentalement que la supplémentation en cystéine améliore les fonctions musculaires squelettiques, diminue le rapport entre la masse corporelle grasse et non grasse, diminue les taux plasmatiques de cytokines inflammatoires, améliore les fonctions du système immunitaire, etc.

Au milieu des années 1990, certaines études ont suggéré que le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA) pourrait être la conséquence d'une carence en cystéine induite par le virus.

Ces allégations étaient étayées par le fait que les patients séropositifs pour le VIH examinés avaient de faibles taux plasmatiques de cystine et de cystéine, en plus de faibles concentrations intracellulaires de glutathion.

Références

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