La catalase est une enzyme oxydoréductase (H2O2: H2O2 oxydoréductase) largement distribuée dans la nature. Il catalyse, dans divers tissus et types de cellules, la réaction de «décomposition» du peroxyde d'hydrogène en oxygène moléculaire et en eau.
Les premières observations de ce type d'enzyme remontent au début des années 1810, mais c'est en 1901 que Loew a reconnu que la catalase est présente dans pratiquement tous les organismes vivants existants et dans plusieurs types de cellules différents.
Structure moléculaire de l'enzyme Catalase (Source: Vossman via Wikimedia Commons)
Cette enzyme, cruciale pour le maintien de l'intégrité cellulaire et le principal régulateur du métabolisme du peroxyde d'hydrogène, a été un facteur fondamental pour pouvoir affirmer que dans la nature il existe des enzymes qui agissent sur des substrats spécifiques.
Les mammifères et autres organismes possèdent des enzymes catalases qui peuvent également se comporter comme des peroxydases, catalysant les réactions redox de différents substrats à l'aide de peroxyde d'hydrogène.
Chez la plupart des eucaryotes, les enzymes catalases se trouvent principalement dans les organites subcellulaires connus sous le nom de «peroxisomes», et chez l'homme, il existe de nombreuses conditions pathologiques liées à la carence en cette enzyme.
caractéristiques
L'activité d'enzymes comme la catalase peut varier considérablement selon le type de tissu considéré. Chez les mammifères, par exemple, l'activité de la catalase est significative à la fois dans les reins et dans le foie, et est beaucoup plus faible dans les tissus conjonctifs.
Ainsi, la catalase chez les mammifères est principalement associée à tous les tissus présentant un métabolisme aérobie significatif.
Les mammifères possèdent des catalases à la fois dans les mitochondries et les peroxisomes, et dans les deux compartiments, ils sont des enzymes associées aux membranes organellaires. Dans les érythrocytes, en revanche, l'activité de la catalase est associée à une enzyme soluble (rappelez-vous que les érythrocytes ont peu d'organelles internes).
La catalase est une enzyme avec un nombre élevé de renouvellement ou une constante catalytique (elle est très rapide et efficace) et la réaction générale qu'elle catalyse est la suivante:
2H2O2 → 2H2O + O2
En présence de faibles concentrations de peroxyde d'hydrogène, la catalase de mammifère, par exemple, se comporte comme une oxydase, utilisant à la place de l'oxygène moléculaire (O2) pour oxyder des molécules telles que l'indole et la β-phényléthylamine, précurseurs de l'acide aminé tryptophane et un neurotransmetteur, respectivement.
Certains inhibiteurs compétitifs de l'activité catalase sont actuellement connus, notamment l'azide de sodium et le 3-aminotriazole. L'azide, sous sa forme anionique, est un puissant inhibiteur d'autres protéines avec des groupes hème et est utilisé pour l'élimination ou la prévention de la croissance de micro-organismes dans différentes conditions.
Structure
Chez l'homme, la catalase est codée par un gène de 34 kb qui possède 12 introns et 13 exons et code une protéine de 526 acides aminés.
La plupart des catalases étudiées sont des enzymes tétramères de poids moléculaire proche de 240 kDa (60 kDa pour chaque sous-unité) et chaque monomère est associé à un groupement prothétique hémine ou ferroprotoporphyrine.
Sa structure est composée de quatre domaines composés de structures secondaires formées par des hélices alpha et des feuillets pliés bêta, et des études menées dans l'enzyme hépatique des humains et des bovins ont montré que ces protéines sont liées à quatre molécules NADPH.
Ces molécules de NADPH ne semblent pas essentielles à l'activité enzymatique de la catalase (pour la production d'eau et d'oxygène à partir du peroxyde d'hydrogène), mais elles semblent être liées à une diminution de la sensibilité de cette enzyme à des concentrations élevées de son substrat toxique.
Les domaines de chaque sous-unité dans la catalase humaine sont:
-Un bras N-terminal étendu non globulaire, qui fonctionne pour la stabilisation de la structure quaternaire
-Un β-baril de huit feuilles pliées en β antiparallèles, qui contribuent une partie des résidus de liaison latérale au groupe hème
-Un domaine «enveloppe» qui entoure le domaine externe, y compris le groupe hème et, enfin
-Un domaine avec une structure en hélice alpha
Les quatre sous-unités, avec ces quatre domaines, sont responsables de la formation d'un long canal dont la taille est critique pour le mécanisme de reconnaissance du peroxyde d'hydrogène par l'enzyme (qui utilise des acides aminés tels que l'histidine, l'asparagine, la glutamine et l'acide aspartique pour il).
Caractéristiques
Selon certains auteurs, la catalase remplit deux fonctions enzymatiques:
-La décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et oxygène moléculaire (sous forme de peroxydase spécifique).
-Oxydation des donneurs de protons, tels que le méthanol, l'éthanol, de nombreux phénols et l'acide formique, en utilisant une mole de peroxyde d'hydrogène (comme peroxydase non spécifique).
-Dans les érythrocytes, la grande quantité de catalase semble jouer un rôle important dans la protection de l'hémoglobine contre les agents oxydants, tels que le peroxyde d'hydrogène, l'acide ascorbique, la méthylhydrazine et autres.
L'enzyme présente dans ces cellules est responsable de la défense d'autres tissus à faible activité catalase contre des concentrations élevées de peroxyde d'hydrogène.
-Certains insectes tels que le scarabée bombardier utilisent la catalase comme mécanisme de défense, car ils décomposent le peroxyde d'hydrogène et utilisent le produit oxygène gazeux de cette réaction pour propulser la libération d'eau et d'autres composés chimiques sous forme de vapeur.
-Dans les plantes, la catalase (également présente dans les peroxisomes) est l'un des composants du mécanisme de photorespiration, au cours duquel le phosphoglycolate produit par l'enzyme RuBisCO est utilisé pour la production de 3-phosphoglycérate.
Pathologies associées chez l'homme
Les principales sources de production du substrat de la catalase, le peroxyde d'hydrogène, sont des réactions catalysées par des enzymes oxydases, des espèces réactives de l'oxygène et certaines cellules tumorales.
Ce composé est impliqué dans les processus inflammatoires, dans l'expression de molécules adhésives, dans l'apoptose, dans la régulation de l'agrégation plaquettaire et dans le contrôle de la prolifération cellulaire.
Lorsqu'il y a des déficiences de cette enzyme, de fortes concentrations de son substrat sont générées, ce qui provoque des lésions dans la membrane cellulaire, des défauts de transport d'électrons dans les mitochondries, dans le métabolisme de l'homocystéine et dans l'ADN.
Parmi les maladies associées aux mutations du gène codant pour la catalase humaine, on trouve:
-Diabète mellitus
-Hypertension
-Alzheimer
-Vitiligo et autres
Références
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., et Eaton, J. (1986). Erythrocyte Catalase. Une défense oxydante somatique? J. Clin. Investir., 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P. et Páy, A. (2004). Mutations enzymatiques de la catalase et leur association avec les maladies. Diagnostic moléculaire, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., et Gaetanit, GF (1984). Catalase: Une enzyme tétramère avec quatre molécules étroitement liées de NADPH. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN et Gaetani, GF (2006). Catalase de mammifères: une enzyme vénérable avec de nouveaux mystères. Trends in Biochemical Sciences, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biochimie. Burlington, Massachusetts: Éditeurs Neil Patterson.
- Solomon, E., Berg, L. et Martin, D. (1999). Biology (5e éd.). Philadelphie, Pennsylvanie: Saunders College Publishing.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., et Grebenko, A. (1981). Structure tridimensionnelle de l'enzyme catalase. Nature, 293 (1), 411-412.