BÊTA GALACTOSIDASE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS - LA BIOLOGIE - 2025

La bêta galactosidase, β-galactosidase également appelée β-D-ou galactohydrolase est une enzyme appartenant à la famille des hydrolases capables d'hydrolyser les résidus glycosyl galactosyl différents types de molécules: polymères, oligosaccharides et métabolites secondaires, entre autres.

Précédemment dénommée «lactase», sa distribution, ainsi que celle des oligo- et polysaccharides β-galactosidés qui servent de substrat, est extrêmement large. On le trouve dans les bactéries, les champignons et les levures; dans les plantes, il est courant dans les amandes, les pêches, les abricots et les pommes, et chez les animaux, il est présent dans des organes tels que l'estomac et les intestins.

Représentation graphique de la structure de l'enzyme B-galactosidase (Source: Jawahar Swaminathan et le personnel MSD de l'Institut européen de bioinformatique via Wikimedia Commons)

L'enzyme la plus étudiée est celle de l'opéron Lac d'E. Coli, codé par le gène lacZ, dont les études ont été essentielles pour comprendre le fonctionnement des opérons génétiques et de nombreux aspects régulateurs de ceux-ci.

Il appartient actuellement au groupe des enzymes les mieux étudiées et sa fonction la plus connue est celle de l'hydrolyse des liaisons glycosidiques du lactose. Il remplit des fonctions métaboliques essentielles dans les organismes qui l'expriment et est également utilisé à différentes fins industrielles.

Les applications industrielles comprennent l'élimination du lactose des produits laitiers pour les personnes intolérantes au lactose et la production de divers composés de galactosidate. Ils sont également utilisés pour améliorer la douceur, la saveur et la digestion de nombreux produits laitiers.

caractéristiques

En plus des substrats galactosidés tels que le lactose, la plupart des β-galactosidases connues nécessitent des ions métalliques divalents tels que le magnésium et le sodium. Cela a été prouvé avec la découverte de sites de liaison pour ces métaux dans leur structure.

Les β-galactosidases présentes dans la nature ont une grande variété de plages de pH auxquelles elles peuvent agir. Les enzymes fongiques fonctionnent dans des environnements acides (2,5 à 5,4), tandis que les enzymes de levure et bactériennes agissent entre 6 et 7 unités de pH.

Β-galactosidases bactériennes

Les bactéries ont de grandes enzymes galacto-hydrolytiques par rapport aux autres galactosidases analysées. Dans ces organismes, la même enzyme catalyse trois types de réactions enzymatiques:

- Hydrolyse le lactose en ses monosaccharides constitutifs: galactose et glucose.

- Il catalyse la transgalactosylation du lactose en allolactose, un sucre disaccharidique qui participe à la régulation positive de l'expression des gènes appartenant à l'opéron Lac, eç.

- Hydrolyse l'allolactose de la même manière qu'avec le lactose.

Β-galactosidases fongiques

Les champignons possèdent des enzymes β-galactosidases plus sensibles à l'inhibition par le galactose que les enzymes appartenant à d'autres organismes. Cependant, ils sont thermostables et fonctionnent dans des plages de pH acides.

Le métabolisme du lactose médié par ces enzymes dans les champignons est divisé en extracellulaire et cytosolique, car ces organismes peuvent utiliser la β-galactosidase pour hydrolyser le lactose de manière extracellulaire et introduire les produits dans les cellules ou ils peuvent prendre le disaccharide directement et le traiter en interne.

Structure

L'enzyme β-galactosidase bactérienne est une enzyme tétramère (de quatre sous-unités identiques, AD) et chacun de ses monomères a plus de 1000 résidus d'acides aminés, ce qui signifie un poids moléculaire de plus de 100 kDa pour chacun et plus de 400 kDa pour la protéine complexée.

Chez les plantes, en revanche, l'enzyme est de taille considérablement plus petite et peut généralement être trouvée sous forme de dimère de sous-unités identiques.

Les domaines de chaque monomère sont distingués par les numéros 1 à 5. Le domaine 3 a une structure de barillet α / β "TIM" et a le site actif à l'extrémité C-terminale du barillet.

On suppose que les sites actifs du complexe enzymatique sont partagés entre les monomères, de sorte que cette enzyme n'est biologiquement active que lorsqu'elle est complexée sous forme de tétramère.

Son site actif a la capacité de se lier au D-glucose et au D-galactose, les deux monosaccharides qui composent le lactose. Il est particulièrement spécifique du D-galactose, mais il n'est pas aussi spécifique du glucose, de sorte que l'enzyme peut agir sur d'autres galactosides.

Caractéristiques

Chez les animaux

Dans l'intestin humain, la fonction principale de cette enzyme a à voir avec l'absorption du lactose ingéré avec de la nourriture, car il est situé du côté luminal de la membrane plasmique des cellules intestinales en forme de brosse.

En outre, il a été démontré que les isoformes lysosomales de cette enzyme participent à la dégradation de nombreux glycolipides, mucopolysaccharides et glycoprotéines galactosidées, servant à des fins multiples dans différentes voies cellulaires.

Dans les plantes

Les plantes possèdent des enzymes β-galactosidases dans les feuilles et les graines. Ceux-ci remplissent des fonctions importantes dans le catabolisme des galactolipides, caractéristiques des algues et des plantes en général.

Dans ces organismes, la β-galactosidase participe aux processus de croissance des plantes, de maturation des fruits et, chez les plantes supérieures, c'est la seule enzyme connue capable d'hydrolyser les résidus galactosyl à partir des polysaccharides galacosidés de la paroi cellulaire.

Dans l'industrie et la recherche

Dans l'industrie alimentaire liée aux produits laitiers, l'enzyme β-galactosidase est utilisée pour catalyser l'hydrolyse du lactose présent dans les produits laitiers, qui est responsable de nombreux défauts liés au stockage de ces produits.

L'hydrolyse de ce sucre vise à éviter la sédimentation des particules, la cristallisation des desserts laitiers glacés et la présence de textures «sableuses» dans la plupart des dérivés commerciaux du lait.

La β-galactosidase utilisée industriellement est couramment obtenue à partir du champignon Aspergillus sp., Bien que l'enzyme produite par la levure Kluyveromyces lactis soit également largement utilisée.

L'activité β-galactosidase, qui est traduite en termes scientifiques par «fermentation du lactose», est régulièrement testée pour l'identification des Enterobacteriaceae Gram négatif présentes dans différents types d'échantillons.

De plus, sur le plan médical, il est utilisé pour la production de produits laitiers sans lactose et pour la formulation de comprimés que les personnes intolérantes au lactose utilisent pour digérer le lait et ses dérivés (yogourt, fromage, crème glacée, beurre, crèmes, etc.).

Il est utilisé comme «biocapteur» ou «biomarqueur» à des fins diverses, des immunoessais et analyses toxicologiques à l'analyse de l'expression des gènes et au diagnostic des pathologies grâce à l'immobilisation chimique de cette enzyme sur des supports spéciaux.

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