PEPSINE: STRUCTURE, FONCTIONS, PRODUCTION - ANATOMIE ET PHYSIOLOGIE - 2025

La pepsine est une enzyme présente dans le suc gastrique puissant pour aider à la digestion des protéines. Il s'agit en fait d'une endopeptidase dont la tâche principale est de décomposer les protéines alimentaires en petites parties appelées peptides, qui sont ensuite absorbées par l'intestin ou dégradées par les enzymes pancréatiques.

Bien qu'il ait été isolé pour la première fois en 1836 par le physiologiste allemand Theodor Schwann, ce n'est qu'en 1929 que le biochimiste américain John Howard Northrop, du Rockefeller Institute for Medical Research, rapporta sa cristallisation réelle et une partie de ses fonctions, ce qui l'aidera à recevoir le prix Nobel de chimie 17 ans plus tard.

Cette enzyme n'est pas unique aux humains. Il est également produit dans l'estomac de plusieurs animaux et agit dès les premiers stades de la vie, en collaborant à la digestion des protéines des produits laitiers, de la viande, des œufs et des céréales, principalement.

Structure

Les principales cellules de l'estomac produisent une substance initiale appelée pepsinogène. Cette proenzyme ou zymogène est hydrolysée et activée par les acides gastriques, perdant 44 acides aminés dans le processus. Au final, la pepsine contient 327 résidus d'acides aminés sous sa forme active, qui remplit ses fonctions au niveau gastrique.

La perte de ces 44 acides aminés laisse un nombre égal de résidus acides libres. C'est pour cette raison que la pepsine fonctionne mieux dans les milieux à pH très bas.

Caractéristiques

Comme déjà mentionné, la fonction principale de la pepsine est la digestion des protéines. L'activité de la pepsine est plus élevée dans les environnements très acides (pH 1,5-2) et avec des températures comprises entre 37 et 42 ºC.

Seule une partie des protéines qui atteignent l'estomac est dégradée par cette enzyme (environ 20%), formant de petits peptides.

L'activité de la pepsine se concentre principalement sur les liaisons N-terminales hydrophobes présentes dans les acides aminés aromatiques tels que le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine, qui font partie de nombreuses protéines alimentaires.

Une fonction de la pepsine qui a été décrite par certains auteurs a lieu dans le sang. Bien que cette affirmation soit controversée, il semble que de petites quantités de pepsine passent dans la circulation sanguine, où elle agit sur des protéines volumineuses ou partiellement hydrolysées qui ont été absorbées par l'intestin grêle avant d'être complètement digérées.

Comment est-il produit?

Le pepsinogène sécrété par les principales cellules de l'estomac, également appelées cellules zymogènes, est le précurseur de la pepsine.

Cette proenzyme est libérée grâce aux impulsions du nerf vague et à la sécrétion hormonale de gastrine et de sécrétine, qui sont stimulées après l'ingestion d'aliments.

Déjà dans l'estomac, le pepsinogène se mélange à l'acide chlorhydrique, qui a été libéré par les mêmes stimuli, interagissant rapidement les uns avec les autres pour produire de la pepsine.

Ceci est fait après le clivage d'un segment de 44 acides aminés de la structure originale du pepsinogène par un processus autocatalytique complexe.

Une fois active, la même pepsine est capable de continuer à stimuler la production et la libération de plus de pepsinogène. Cette action est un bon exemple de rétroaction enzymatique positive.

En plus de la pepsine elle-même, l'histamine et en particulier l'acétylcholine stimulent les cellules peptiques pour synthétiser et libérer du nouveau pepsinogène.

Où opère-t-il?

Son principal site d'action est l'estomac. Ce fait peut être facilement expliqué en comprenant que les brûlures d'estomac sont la condition idéale pour ses performances (pH 1,5-2,5). En effet, lorsque le bol alimentaire passe de l'estomac au duodénum, ​​la pepsine est inactivée lorsqu'elle rencontre un milieu intestinal à pH basique.

La pepsine agit également dans le sang. Bien que cet effet ait déjà été dit controversé, certains chercheurs affirment que la pepsine passe dans le sang, où elle continue de digérer certains peptides à longue chaîne ou ceux qui n'ont pas été complètement dégradés.

Lorsque la pepsine quitte l'estomac et se trouve dans un environnement à pH neutre ou basique, sa fonction cesse. Cependant, comme il n'est pas hydrolysé, il peut être réactivé si le milieu est réacidifié.

Cette caractéristique est importante pour comprendre certains des effets négatifs de la pepsine, qui sont discutés ci-dessous.

Reflux gastro-œsophagien

Le retour chronique de la pepsine dans l'œsophage est l'une des principales causes des dommages produits par le reflux gastro-œsophagien. Bien que le reste des substances qui composent le suc gastrique soient également impliqués dans cette pathologie, la pepsine semble être la plus nocive de toutes.

La pepsine et d'autres acides présents dans le reflux peuvent non seulement provoquer une œsophagite, qui est la conséquence initiale, mais affecter de nombreux autres systèmes.

Les conséquences potentielles de l'activité de la pepsine sur certains tissus comprennent la laryngite, la pneumopathie, l'enrouement chronique, la toux persistante, le laryngospasme et même le cancer du larynx.

L'asthme dû à la microaspiration pulmonaire du contenu gastrique a été étudié. La pepsine peut avoir un effet irritant sur l'arbre bronchique et favoriser la constriction des voies respiratoires, déclenchant les symptômes typiques de cette maladie: détresse respiratoire, toux, respiration sifflante et cyanose.

Autres effets de la pepsine

Les sphères buccale et dentaire peuvent également être affectées par l'action de la pepsine. Les signes les plus fréquents associés à ces dommages sont l'halitose ou la mauvaise haleine, une salivation excessive, des granulomes et une érosion dentaire. Cet effet érosif se manifeste généralement après des années de reflux et peut endommager l'ensemble des dents.

Malgré cela, la pepsine peut être utile d'un point de vue médical. Ainsi, la présence de pepsine dans la salive est un marqueur diagnostique important du reflux gastro-œsophagien.

En fait, il existe un test rapide disponible sur le marché appelé PepTest, qui détecte la présence de salive de pepsine et aide au diagnostic du reflux.

La papaïne, une enzyme très similaire à la pepsine présente dans les papayes ou les papayes laiteuses, est utile dans l'hygiène et le blanchiment des dents.

De plus, la pepsine est utilisée dans l'industrie du cuir et la photographie classique, ainsi que dans la production de fromages, de céréales, de snacks, de boissons aromatisées, de protéines prédigérées et même de chewing-gums.

Références

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