- Structure de la myoglobine
- Fonction
- Types de fibres musculaires et myoglobine
- Valeurs normales
- Références
La myoglobine est une protéine globulaire intracellulaire trouvée dans le cytosol des cellules musculaires squelettiques et cardiaques. Sa fonction principale est de constituer une réserve d'oxygène et de favoriser le transport intracellulaire de l'oxygène.
John Kendrew et Max Perutz ont reçu le prix Nobel de chimie en 1962 pour leurs études sur les protéines globulaires. Ces auteurs ont élucidé la structure tridimensionnelle de la myoglobine et de l'hémoglobine, respectivement. Historiquement, la myoglobine a été l'une des premières protéines à partir de laquelle la structure tridimensionnelle a été déterminée.
Représentation graphique de la structure moléculaire de trois protéines oxygénées: la leghémoglobine, l'hémoglobine et la myoglobine (Source: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) via Wikimedia Commons)
Les protéines globulaires sont des molécules compactes de forme sphérique; ils sont solubles dans le cytosol ou dans la partie lipidique des membranes cellulaires. Ils sont responsables des principales actions biologiques, contrairement aux protéines fibreuses, dont les principales fonctions sont structurelles.
La myoglobine donne à la viande fraîche sa couleur rouge. Cela se produit lorsque la myoglobine est oxygénée sous forme d'oxymyoglobine et que le fer qui la compose est sous forme de fer ferreux: Mb-Fe2 + O2.
Lorsque la viande est exposée à l'environnement, le fer ferreux instable s'oxyde et devient ferrique et dans ces conditions, la couleur change en tons bruns en raison de la formation de méthamyoglobine (Mb-Fe3 + + O2-).
Normalement, les taux sanguins de myoglobine sont très faibles, ils sont de l'ordre de microgrammes par litre (μg / L). Ces niveaux augmentent lorsque la destruction musculaire se produit comme dans la rhabdomyolyse des muscles squelettiques ou dans l'infarctus cardiaque avec destruction tissulaire et dans certaines myopathies.
Sa présence dans l'urine est observée dans certaines conditions dans lesquelles les lésions tissulaires sont très importantes. Sa valeur diagnostique précoce pour la crise cardiaque est discutable.
Structure de la myoglobine
La myoglobine a un poids moléculaire de près de 18 kDa, y compris le groupe hème. Il est composé de quatre segments hélicoïdaux reliés par des "virages serrés". Ces hélices de myoglobine sont étroitement compactées et conservent leur intégrité structurelle même lorsque le groupe hème est éliminé.
La structure des protéines globulaires, ainsi que de toutes les protéines cellulaires, est hiérarchique, donc la structure de la myoglobine est également hiérarchique. Le premier niveau est la structure primaire formée par la séquence linéaire d'acides aminés et la myoglobine est constituée par une chaîne de 153 acides aminés.
Schéma graphique de la structure hélicoïdale et globulaire de la myoglobine (Source: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) via Wikimedia Commons)
La structure secondaire de la myoglobine consiste en la conformation des hélices alpha. La myoglobine contient 8 hélices alpha formées en répétant des portions de polypeptide qui sont jointes par de courts segments d'arrangement apériodique.
La structure tertiaire se compose de la conformation tridimensionnelle avec activité biologique. Les caractéristiques les plus importantes de cette structure sont les plis. La structure quaternaire fait référence à l'assemblage de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques séparées et liées par des liaisons ou interactions non covalentes.
Myoglobine et son groupe prothétique hème (Source: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) via Wikimedia Commons)
La myoglobine a une structure très compacte, avec des résidus hydrophobes dirigés vers l'intérieur et des résidus hydrophiles ou polaires dirigés vers l'extérieur. Les résidus apolaires internes sont constitués de leucine, de valine, de méthionine et de phénylalanine. Les seuls résidus polaires internes sont deux histidines qui ont des fonctions sur le site actif.
Le groupe hème prothétique est situé dans une fente dans la partie intérieure apolaire de la chaîne polypeptidique de la myoglobine. Ce groupe contient du fer sous forme de fer ferreux, qui se lie à l'oxygène pour former de l'oxymyoglobine.
Fonction
La fonction de la myoglobine est de lier l'oxygène au groupe hème de sa structure et de former une réserve d'oxygène pour la fonction musculaire. L'oxygène étant piégé dans la structure de la myoglobine dans le cytoplasme de la cellule musculaire, sa pression intracellulaire, déterminée par l'oxygène libre, reste faible.
Une faible pression d'oxygène intracellulaire maintient le gradient d'entrée d'oxygène dans la cellule. Cela favorise le passage de l'oxygène de la circulation sanguine vers la cellule musculaire. Lorsque la myoglobine est saturée, l'oxygène intracellulaire augmente, ce qui diminue progressivement le gradient et diminue ainsi le transfert.
La courbe de liaison de l'oxygène à la myoglobine est hyperbolique. Dans les parties initiales de la courbe, de petits changements de la pression partielle d'oxygène produisent de grands changements dans la saturation de la myoglobine en oxygène.
Ensuite, à mesure que la pression partielle d'oxygène augmente, la saturation continue d'augmenter, mais plus lentement, c'est-à-dire qu'une augmentation beaucoup plus importante de la pression partielle d'oxygène est nécessaire pour augmenter la saturation de la myoglobine, et progressivement le la courbe s'aplatit.
Il existe une variable qui mesure l'affinité de la courbe appelée P50, elle représente la pression partielle d'oxygène nécessaire pour saturer la myoglobine contenue dans une solution de 50%. Ainsi, si le P50 augmente, on dit que la myoglobine a une affinité plus faible et si le P50 diminue, on dit que la myoglobine a une affinité plus élevée pour l'oxygène.
Lorsque les courbes de liaison à l'oxygène pour la myoglobine et l'hémoglobine sont examinées, on observe que pour toute pression partielle d'oxygène examinée, la myoglobine est plus saturée que l'hémoglobine, indiquant que la myoglobine a une affinité plus élevée pour l'oxygène que hémoglobine.
Types de fibres musculaires et myoglobine
Les muscles squelettiques ont différents types de fibres musculaires dans leur composition, certains appelés contraction lente et d'autres contraction rapide. Les fibres à contraction rapide sont structurellement et métaboliquement adaptées pour se contracter rapidement et vigoureusement et de manière anaérobie.
Les fibres à contraction lente sont adaptées aux contractions à vitesse lente, mais plus longues, typiques des exercices aérobies de résistance. L'une des différences structurelles de ces fibres est la concentration de myoglobine, qui leur donne le nom de fibres blanches et rouges.
Les fibres rouges ont une teneur élevée en myoglobine, ce qui leur donne la couleur rouge, mais qui leur permet également de conserver de grandes quantités d'oxygène, ce qui est essentiel à leur fonction.
Valeurs normales
Les valeurs sanguines normales pour les hommes sont de 19 à 92 µg / l et pour les femmes de 12 à 76 µg / l, cependant, il existe des différences dans les valeurs selon les laboratoires.
Ces valeurs augmentent lors de la destruction musculaire, comme dans la rhabdomyolyse du muscle squelettique, dans les brûlures étendues, les chocs électriques ou dans la nécrose musculaire étendue due à l'occlusion artérielle, dans l'infarctus du myocarde et dans certaines myopathies.
Dans ces conditions, la myoglobine apparaît dans l'urine et lui donne une couleur caractéristique.
Références
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- Ganong WF: Régulation centrale de la fonction viscérale, dans Review of Medical Physiology, 25e éd. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Les compartiments des fluides corporels: Fluides extracellulaires et intracellulaires; Œdème, dans Textbook of Medical Physiology, 13e éd., AC Guyton, JE Hall (éds). Philadelphie, Elsevier Inc., 2016.
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- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA et Rodwell, VW (2014). La biochimie illustrée de Harper. Mcgraw-hill.