MYOFIBRILLES: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, COMPOSITION, FONCTIONS - LA BIOLOGIE - 2025

Les myofibrilles sont les unités structurelles des cellules musculaires, également appelées fibres musculaires. Elles sont très abondantes, elles sont disposées en parallèle et sont noyées par le cytosol de ces cellules.

Les cellules ou fibres musculaires striées sont des cellules très longues, mesurant jusqu'à 15 cm de long et 10 à 100 μm de diamètre. Sa membrane plasmique est connue sous le nom de sarcolemme et son cytosol sous le nom de sarcoplasme.

Schéma de la structure musculaire d'un être humain (Source: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Au sein de ces cellules se trouvent, en plus des myofibrilles, de multiples noyaux et mitochondries appelés sarcosomes, ainsi qu'un réticulum endoplasmique proéminent connu sous le nom de réticulum sarcoplasmique.

Les myofibrilles sont reconnues comme les «éléments contractiles» des muscles chez les animaux vertébrés. Ils sont composés de plusieurs types de protéines qui leur confèrent les caractéristiques élastiques et rétractables. De plus, ils occupent une part importante du sarcoplasme des fibres musculaires.

Différences entre les fibres musculaires

Il existe deux types de fibres musculaires: les fibres striées et lisses, chacune avec une répartition anatomique et une fonction spécifique. Les myofibrilles sont particulièrement importantes et évidentes dans les fibres musculaires striées qui composent le muscle squelettique.

Les fibres striées présentent un motif répétitif de bandes transversales lorsqu'elles sont vues au microscope et sont associées aux muscles squelettiques et à une partie des muscles cardiaques.

Les fibres lisses, en revanche, ne présentent pas le même schéma au microscope et se retrouvent dans les muscles caractéristiques du système vasculaire et digestif (et de tous les viscères).

Caractéristiques générales

Les myofibrilles sont constituées de deux types de filaments contractiles (également appelés myofilaments), qui à leur tour sont constitués des protéines filamenteuses myosine et actine, qui seront décrites plus loin.

Représentation graphique des myofibrilles dans le muscle squelettique (Source: modifié de BruceBlaus via Wikimedia Commons)

Différents chercheurs ont déterminé que la demi-vie des protéines contractiles des myofibrilles varie de 5 jours à 2 semaines, de sorte que le muscle est un tissu hautement dynamique, non seulement du point de vue contractile, mais aussi du point de vue de la synthèse et du renouvellement. de ses éléments structurels.

L'unité fonctionnelle de chaque myofibrille dans les cellules ou fibres musculaires est appelée sarcomère et est délimitée par une région connue sous le nom de «bande ou ligne Z», à partir de laquelle les myofilaments d'actine s'étendent dans un ordre parallèle.

Les myofibrilles occupant une partie substantielle du sarcoplasme, ces structures fibreuses restreignent la localisation des noyaux des cellules auxquelles elles appartiennent vers la périphérie des cellules, à proximité du sarcolemme.

Certaines pathologies humaines sont liées au déplacement des noyaux vers l'intérieur des faisceaux myofibrillaires, et celles-ci sont appelées myopathies centro-nucléaires.

Formation de myofibrilles ou «myofibrillogenèse»

Les premières myofibrilles sont assemblées lors du développement du muscle squelettique embryonnaire.

Les protéines qui composent les sarcomères (les unités fonctionnelles des myofibrilles) sont initialement alignées à partir des extrémités et des côtés de certaines «prémiofibrilles» qui sont composées de filaments d'actine et de petites portions de myosine II non musculaire et d'α-actine spécifique de muscle.

Lorsque cela se produit, les gènes codant pour les isoformes cardiaques et squelettiques de l'a-actine sont exprimés dans des proportions différentes dans les fibres musculaires. D'abord la quantité d'isoforme cardiaque qui est exprimée est plus grande et ensuite cela change vers l'isoforme squelettique.

Après la formation des prémiofibrilles, les myofibrilles naissantes s'assemblent derrière la zone de formation des prémiofibrilles et dans celles-ci la forme de myosine II musculaire est détectée.

À ce stade, les filaments de myosine s'alignent et se complexent avec d'autres protéines spécifiques de liaison à la myosine, ce qui est également le cas avec les filaments d'actine.

Structure et composition

Comme mentionné il y a un instant, les myofibrilles sont composées de myofilaments de protéines contractiles: l'actine et la myosine, également appelées myofilaments minces et épais, respectivement. Ceux-ci sont visibles au microscope optique.

- Myofilaments minces

Les filaments minces des myofibrilles sont constitués de la protéine actine sous sa forme filamenteuse (actine F), qui est un polymère de forme globulaire (actine G), de plus petite taille.

Les brins filamenteux de G-actine (F-actine) forment un double brin qui s'enroule en une hélice. Chacun de ces monomères pèse plus ou moins 40 kDa et est capable de lier la myosine à des sites particuliers.

Ces filaments mesurent environ 7 nm de diamètre et s'étendent entre deux zones appelées bande I et bande A. Dans la bande A, ces filaments sont situés autour des filaments épais dans un agencement hexagonal secondaire.

Spécifiquement, chaque filament mince est symétriquement séparé de trois filaments épais, et chaque filament épais est entouré de six filaments minces.

Les filaments fins et épais interagissent entre eux à travers des «ponts croisés» qui dépassent des filaments épais et apparaissent dans la structure myofibrille à des intervalles réguliers de distances proches de 14 nm.

Représentation schématique des myofilaments qui composent les myofibrilles et leurs sections transversales (Source: Kamran Maqsood 93 via Wikimedia Commons)

Les filaments d'actine et d'autres protéines associées s'étendent au-delà des "bords" des lignes Z et chevauchent les filaments de myosine vers le centre de chaque sarcomère.

- Myofilaments épais

Les filaments épais sont des polymères de la protéine myosine II (510 kDa chacun) et sont délimités par des régions appelées «bandes A».

Les myofilaments de myosine mesurent environ 16 nm de long et sont disposés en agencements hexagonaux (si une section transversale d'une myofibrille est observée).

Chaque filament de myosine II est composé de nombreuses molécules de myosine tassées, chacune constituée de deux chaînes polypeptidiques qui ont une région en forme de club ou "tête" et qui sont disposées en "faisceaux" pour former les filaments.

Les deux faisceaux sont maintenus à travers leurs extrémités au centre de chaque sarcomère, de sorte que les «têtes» de chaque myosine soient dirigées vers la ligne Z, où les filaments minces sont attachés.

Les têtes de myosine remplissent des fonctions très importantes, car elles possèdent des sites de liaison pour les molécules d'ATP et, de plus, lors de la contraction musculaire, elles sont capables de former des ponts transversaux pour interagir avec les fins filaments d'actine.

- Protéines associées

Les filaments d'actine sont «ancrés» ou «fixés» à la membrane plasmique des fibres musculaires (sarcolemme) grâce à leur interaction avec une autre protéine appelée dystrophine.

En outre, il existe deux importantes protéines de liaison à l'actine connues sous le nom de troponine et de tropomyosine qui, avec les filaments d'actine, forment un complexe protéique. Les deux protéines sont essentielles pour la régulation des interactions qui ont lieu entre les filaments fins et épais.

La tropomyosine est également une molécule filamenteuse à deux brins qui s'associe à des hélices d'actine spécifiquement dans la région des rainures qui se produisent entre les deux brins. La troponine est un complexe protéique globulaire tripartite qui est disposé à intervalles sur les filaments d'actine.

Ce dernier complexe fonctionne comme un «interrupteur» dépendant du calcium qui régule les processus de contraction des fibres musculaires, c'est pourquoi il est de la plus haute importance.

Dans le muscle strié des animaux vertébrés, il existe en outre deux autres protéines qui interagissent avec les filaments épais et minces, respectivement appelées titine et nébuline.

La nébuline a des fonctions importantes dans la régulation de la longueur des filaments d'actine, tandis que la titine participe au support et à l'ancrage des filaments de myosine dans une région du sarcomère connue sous le nom de ligne M.

Autres protéines

Il existe d'autres protéines qui s'associent à des myofilaments épais connus sous le nom de protéine C de liaison à la myosine et de myomesine, qui sont responsables de la fixation des filaments de myosine dans la lignée M.

Caractéristiques

Les myofibrilles ont des implications élémentaires sur la capacité de mouvement des animaux vertébrés.

Puisqu'ils sont constitués des complexes protéiques fibreux et contractiles de l'appareil musculaire, ceux-ci sont essentiels pour exécuter les réponses aux stimuli nerveux qui conduisent au mouvement et au déplacement (dans les muscles striés squelettiques).

Les propriétés dynamiques incontestables du muscle squelettique, qui représente plus de 40% du poids corporel, sont conférées par les myofibrilles qui, dans le même temps, possèdent entre 50 et 70% des protéines du corps humain.

Les myofibrilles, faisant partie de ces muscles, participent à toutes ses fonctions:

- Mécanique: pour convertir l'énergie chimique en énergie mécanique pour générer de la force, maintenir la posture, produire des mouvements, etc.

- Métabolique: puisque le muscle participe au métabolisme énergétique basal et sert de site de stockage pour des substances fondamentales telles que les acides aminés et les glucides; il contribue également à la production de chaleur et à la consommation d'énergie et d'oxygène utilisés lors d'activités physiques ou d'exercices sportifs.

Les myofibrilles étant principalement composées de protéines, elles représentent un site de stockage et de libération d'acides aminés qui contribuent au maintien de la glycémie pendant le jeûne ou la famine.

En outre, la libération d'acides aminés de ces structures musculaires est importante du point de vue des besoins biosynthétiques d'autres tissus tels que la peau, le cerveau, le cœur et d'autres organes.

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