- caractéristiques
- Structure
- Caractéristiques
- Biosynthèse
- Voie biosynthétique
- Dégradation
- Aliments riches en méthionine
- Avantages de son apport
- Troubles de carence
- Références
La méthionine (Met, M) est classée dans le groupe des acides aminés non polaires ou hydrophobes. Cet acide aminé contient du soufre (S) dans sa chaîne latérale qui peut réagir avec des atomes métalliques ou avec des groupes électrophiles.
La méthionine a été découverte par John Howard Mueller dans la deuxième décennie du 20e siècle. Mueller a isolé la méthionine de la caséine, une protéine qu'il utilisait pour faire pousser des cultures de streptocoques hémolytiques.
Structure chimique de l'acide aminé méthionine (Source: Hbf878 via Wikimedia Commons)
Le nom «méthionine» est une abréviation du nom chimique de cet acide aminé: acide γ-méthylthiol-α-aminobutyrique, et a été introduit par S. Odake en 1925.
C'est un acide aminé essentiel pour les mammifères et peut entrer dans la voie de la synthèse de la cystéine, un acide aminé non essentiel, tant que le corps obtient de la méthionine à partir de l'alimentation. Les plantes et les bactéries le synthétisent à partir de l'homocystéine, un dérivé de la cystéine et de l'homosérine.
Son catabolisme implique, d'une part, l'élimination de l'azote de sa structure et son excrétion sous forme d'urée et, d'autre part, la transformation de sa chaîne carbonée en succinyl CoA.
Avec la valine et la thréonine, la méthionine est considérée comme un acide aminé glucogène, car ces acides aminés peuvent se convertir en succinate et entrer dans le cycle de Krebs. Les acides aminés glucogéniques sont capables de produire des glucides et, par conséquent, du glucose.
Il existe de nombreux aliments riches en méthionine tels que le thon, les viandes, les blancs d'œufs, les fromages et les noix.
La méthionine est essentielle à la synthèse de nombreuses protéines, remplit des fonctions importantes dans le métabolisme des graisses, principalement pour le muscle squelettique, et participe également en tant qu'antioxydant.
Il existe de nombreux troubles liés au métabolisme de la méthionine et du soufre associés à des pathologies ayant différents degrés d'implication pour la santé. Certains induisent une accumulation d'homocystéine, qui s'accompagne d'une thrombose, de troubles du système nerveux central (SNC), d'un retard mental et squelettique sévère.
D'autres, comme le manque d'adénosyltransférase, qui est la première enzyme qui agit dans la dégradation de la méthionine, se traduit par une accumulation de méthionine, une pathologie relativement bénigne qui est contrôlée en limitant les aliments riches en méthionine dans l'alimentation.
caractéristiques
La méthionine est un acide aminé essentiel qui n'est pas produit par le corps humain ou par beaucoup. C'est un excellent antioxydant et une source de soufre pour notre corps.
Les besoins quotidiens en méthionine pour les nourrissons sont de 45 mg / jour, chez les enfants, ils sont de 800 mg / jour et chez les adultes, ils sont compris entre 350 et 1 100 mg / jour.
La méthionine est l'une des principales sources de soufre dans le corps; le soufre est un composant fondamental de certaines vitamines comme la thiamine ou la vitamine B1, de certaines hormones comme le glucagon, l'insuline et certaines hormones hypophysaires.
Il se trouve dans la kératine, qui est une protéine de la peau, des ongles et des cheveux, et est également important pour la synthèse du collagène et de la créatine. Par conséquent, la méthionine, étant la source de soufre, est liée à toutes les fonctions du soufre ou des substances organiques qui le contiennent.
Structure
La formule chimique de la méthionine est HO2CCH (NH2) CH2CH2SCH3 et sa formule moléculaire est C5H11NO2S. C'est un acide aminé essentiel hydrophobe, classé parmi les acides aminés apolaires.
Il a un carbone α attaché à un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH), un atome d'hydrogène et une chaîne latérale (-R) qui contient du soufre et qui est constitué comme suit: -CH2 -CH2-S-CH3.
Tous les acides aminés, à l'exception de la glycine, peuvent exister sous forme d'énantiomères sous forme L ou D, de sorte que la L-méthionine et la D-méthionine peuvent exister. Cependant, seule la L-méthionine se trouve dans la structure des protéines cellulaires.
Cet acide aminé a des constantes de dissociation pK 1 de 2,28 et pK2 de 9,21, et un point isoélectrique de 5,8.
Caractéristiques
La méthionine est un acide aminé essentiel pour la synthèse de nombreuses protéines, parmi lesquelles certaines hormones, les protéines constitutives de la peau, des cheveux et des ongles, etc.
Il est utilisé comme relaxant naturel pour dormir et est très important pour le bon état des ongles, de la peau et des cheveux. Il prévient certaines maladies du foie et du cœur; empêche l'accumulation de graisses dans les artères et est indispensable à la synthèse de la cystéine et de la taurine.
Il favorise l'utilisation des graisses comme énergie et intervient dans leur transport et leur utilisation, notamment au niveau du muscle squelettique, c'est pourquoi il est très important pour l'exercice musculaire.
Réduit les niveaux d'histamine. C'est un antioxydant naturel, car il aide à réduire les radicaux libres. Il possède également des propriétés antidépressives et anxiolytiques.
Une autre utilisation récente de la méthionine comme "radiotraceur" pour l'étude d'imagerie en tomographie par émission de positons (TEP) dans le domaine de la neuro-oncologie.
Il est également largement utilisé comme radiocontraste pour les gliomes, à la fois dans le processus de planification des extractions chirurgicales, ainsi que pour le suivi de la réponse au traitement et l'évaluation des récidives.
Récemment, l'utilisation de la méthionine a été testée efficacement pour améliorer la croissance des plants de soja.
Biosynthèse
La biosynthèse de la méthionine a été décrite et publiée en 1931 par le britannique George Barger et son assistant Frederick Philip Coine.
Les bactéries et les plantes peuvent synthétiser la méthionine et la cystéine, cependant, la plupart des animaux obtiennent la méthionine à partir du régime alimentaire et la cystéine à partir d'une voie de biosynthèse qui part de la méthionine comme substrat initial (ils acquièrent également la cystéine avec la nourriture consommée dans le régime).
Voie biosynthétique
Les plantes et les bactéries utilisent la cystéine comme source de soufre et l'homosérine comme source du squelette carboné pour la synthèse de la méthionine. L'homosérine est synthétisée à partir de l'aspartate par trois réactions enzymatiques:
(1) L'aspartate est converti en β-aspartyl phosphate au moyen d'une enzyme aspartate kinase, puis (2) il est converti en β-semialdéhyde aspartique, qui (3) grâce à l'action de l'homosérine déshydrogénase génère de l'homosérine.
La première étape de la synthèse de la méthionine est la réaction de l'homosérine avec la succinyl-CoA pour former la O-succinyl homosérine. Dans cette réaction, le succinyl-CoA est clivé, libérant la partie CoA et le succinate se liant à l'homosérine.
Dans la voie de biosynthèse, l'étape régulée ou de contrôle est cette première réaction enzymatique, puisque la méthionine, qui est le produit final, finit par inhiber l'enzyme homosérine succinyl transférase.
La deuxième étape de la synthèse est la réaction de l'O-succinyl homosérine avec la cystéine, qui est catalysée par l'enzyme cystathionine γ-synthétase, avec la génération de cystathionine.
La troisième réaction dans cette voie est catalysée par la β-cystathionine, qui élimine la cystathiotine de sorte que le soufre est attaché à une chaîne latérale à quatre carbones dérivée de l'homosérine. Le résultat de cette réaction est la formation d'homocystéine et la libération de 1 pyruvate et 1 ion NH4 +.
La dernière réaction est catalysée par l'homocystéine méthyltransférase, qui a l'homocystéine comme substrat et avec la coenzyme méthylcobalamine (dérivée de la vitamine B12 (cyanocobalamine)) transfère un groupe méthyle du 5-méthyltétrahydrofolate au groupe sulfhydryle de l'homocystéine et donne origine de la méthionine.
Dans cette réaction, un tétrahydrofolate reste libre.
Dégradation
La méthionine, l'isoleucine et la valine sont catabolisées en succinyl-CoA. Les trois cinquièmes des carbones de la méthionine forment du succinyl-CoA, les carbones des carboxyles forment du CO2 et le groupe méthyle de la méthionine est éliminé en tant que tel.
La première étape de la dégradation de la méthionine implique la condensation de la L-méthionine avec l'ATP au moyen de la L-méthionine adénosyl transférase donnant naissance à la S-adénosyl-L-méthionine, également appelée «méthionine active».
Le groupe S-méthyle est transféré à divers accepteurs et ainsi se forme la S-adénosyl-L-homocystéine, qui perd une adénosine par hydrolyse et devient la L-homocystéine. L'homocystéine se lie ensuite à la sérine pour former la cystathionine. Cette réaction est catalysée par la cystathionine β-synthétase.
La cystathionine s'hydrolyse et donne naissance à la L-homosérine et à la cystéine. C'est ainsi que l'homocystéine produit l'homosérine et la sérine génère la cystéine, cette réaction est donc courante pour la biosynthèse de la cystéine à partir de la sérine.
L'homosérine désaminase convertit ensuite l'homosérine en α-cétobutyrate, libérant un NH4. Le Α-cétobutyrate, en présence de CoA-SH et NAD +, forme du propionyl-CoA, qui est ensuite converti en méthylmalonyl-CoA et celui-ci est converti en succinyl-CoA.
De cette manière, une partie de la chaîne carbonée de la méthionine finit par former un substrat gluconéogène, le succinyl-CoA, qui peut alors être intégré dans la synthèse du glucose; c'est pour cette raison que la méthionine est considérée comme un acide aminé glucogène.
Une autre voie de dégradation de la méthionine est son utilisation comme substrat énergétique.
L'azote de la méthionine, comme celui de tous les acides aminés, est éliminé du carbone α par transamination, et ce groupe α-amino est finalement transféré au L-glutamate. Par désamination oxydative, cet azote entre dans le cycle de l'urée et est éliminé dans l'urine.
Aliments riches en méthionine
Les aliments riches en méthionine comprennent:
- Le blanc d'oeuf.
- Les dérivés laitiers tels que le fromage affiné, le fromage à la crème et le yogourt.
- Les poissons, en particulier les poissons dits bleus comme le thon ou l'espadon.
- Le crabe, le homard et les crevettes sont des sources importantes de méthionine.
- Viandes de porc, de bœuf et de poulet.
- Les noix et autres fruits secs sont riches en méthionine et représentent des substituts protéiques pour les végétariens et les végétaliens.
- Graines de sésame, citrouille et pistache.
On le trouve également dans les haricots noirs et blancs, le soja, le maïs et les légumes verts à feuilles comme les feuilles de navet, les épinards et la bette à carde. Le brocoli, les courgettes et les courges sont riches en méthionine.
Avantages de son apport
Étant un acide aminé essentiel, son apport est essentiel pour remplir toutes les fonctions auxquelles il participe. En favorisant le transport des graisses à des fins énergétiques, la méthionine protège le foie et les artères contre l'accumulation de graisses.
Son apport est bénéfique pour la protection de l'organisme contre des conditions telles que la stéatose hépatique et l'athérosclérose.
La méthionine s'est avérée efficace pour le traitement de certains cas graves de myéloneuropathies et d'anémies macrocytaires induites par l'oxyde nitrique qui ne répondent pas au traitement à la vitamine B12.
L'utilisation de la S-adénosyl-L-méthionine (SAM) est efficace comme traitement naturel et alternatif de la dépression. Cela est dû au fait que SAM est un donneur de groupe méthyle impliqué dans la synthèse de divers neurotransmetteurs ayant des propriétés antidépressives dans le cerveau.
Le stress oxydatif est impliqué, au moins en partie, dans les lésions de divers organes, dont le foie, les reins et le cerveau. L'utilisation d'antioxydants tels que la méthionine a été postulée pour prévenir et corriger les dommages causés par le stress oxydatif.
Troubles de carence
Il existe certaines pathologies liées au métabolisme de la méthionine, qui ont à voir avec son absorption intestinale, qui se traduit par l'accumulation de certains métabolites ou le déficit franc de l'acide aminé.
Dans le cas des troubles métaboliques de la méthionine, les plus courants sont les homocystinuries dites de type I, II, III et IV:
L'homocystinurie de type I est due à un déficit en cystathionine β-synthétase et est associée à des symptômes cliniques similaires à la thrombose, l'ostéoporose, la luxation du cristallin et fréquemment un retard mental.
L'homocystinurie de type II est causée par une carence en N5N10-méthylènetétrahydrofolate réductase. L'homocystinurie de type III est due à une diminution de la N5-méthyltétrahydrofolate-homocystéine transméthylase, due à un déficit dans la synthèse de la méthylcobalamine.
Enfin, l'homocystinurie de type IV est associée à une réduction de la N5-méthyltétrahydrofolate-homocystéine transméthylase due à une absorption défectueuse de la cobalamine.
L'homocystinurie est une anomalie héréditaire du métabolisme de la méthionine et survient fréquemment chez 1 nouveau-né sur 160 000. Dans cette pathologie, environ 300 mg d'homocystine sont excrétés quotidiennement avec la S-adénosyl méthionine, ce qui s'accompagne d'une augmentation de la méthionine plasmatique.
La réduction de la consommation de méthionine et l'augmentation de la cystéine dans l'alimentation au début de la vie préviennent les changements pathologiques induits par ces maladies et permettent un développement normal.
Dans le cas d'un déficit de malabsorption en méthionine, les effets les plus importants sont liés à des échecs de myélinisation des fibres nerveuses du système nerveux central (SNC) qui peuvent être associés à un certain degré de retard mental.
Références
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