MALTASA: CARACTÉRISTIQUES, SYNTHÈSE ET FONCTIONS - LA BIOLOGIE - 2025

La maltase, également appelée α-glucosidase, acide maltase, glucose invertase, glucosidosucrasa, α-glucosidase lysosomale ou maltase-glucoamylase est l'enzyme responsable de l'hydrolyse du maltose dans les cellules de l'épithélium intestinal lors des dernières étapes de la digestion. d'amidon.

Il appartient à la classe des hydrolases, plus précisément à la sous-classe des glycosidases, capables de rompre les liaisons α-glucosidiques entre les résidus glucose (EC. 3.2.1.20). Cette catégorie regroupe plusieurs enzymes dont la spécificité est dirigée vers l'exo-hydrolyse des glycosides terminaux liés par des liaisons α-1,4.

Réaction catalysée par la maltase. A gauche une molécule de maltose et à droite les deux molécules de glucose issues de l'hydrolyse (Source: Dapantazis.jpg via Wikimedia Commons)

Certaines maltases sont capables d'hydrolyser les polysaccharides, mais à un rythme beaucoup plus lent. En général, après l'action de la maltase, des résidus d'a-D-glucose sont libérés, cependant, des enzymes de la même sous-classe peuvent hydrolyser les β-glucanes, libérant ainsi des résidus de β-D-glucose.

L'existence d'enzymes maltase a été initialement démontrée en 1880 et on sait maintenant qu'elle n'est pas seulement présente chez les mammifères, mais aussi dans des micro-organismes tels que la levure et les bactéries, ainsi que dans de nombreuses plantes supérieures et céréales.

Un exemple de l'importance de l'activité de ces enzymes est lié à Saccharomyces cerevisiae, le microorganisme responsable de la production de bière et de pain, qui est capable de dégrader le maltose et le maltotriose grâce au fait qu'il possède des enzymes maltose, dont les produits sont métabolisés en produits. fermentatifs caractéristiques de cet organisme.

caractéristiques

Chez les mammifères

La maltase est une protéine amphipathique associée à la membrane des cellules de la brosse intestinale. Une isozyme connue sous le nom de maltase acide est également connue, située dans les lysosomes et capable d'hydrolyser différents types de liaisons glycosidiques sur différents substrats, pas seulement le maltose et les liaisons α-1,4. Les deux enzymes partagent de nombreuses caractéristiques structurelles.

L'enzyme lysosomale a une longueur d'environ 952 acides aminés et est traitée après la traduction par glycosylation et élimination des peptides aux extrémités N- et C-terminales.

Des études menées avec l'enzyme de l'intestin de rats et de porcs établissent que chez ces animaux, l'enzyme se compose de deux sous-unités qui diffèrent l'une de l'autre en termes de propriétés physiques. Ces deux sous-unités proviennent du même précurseur polypeptidique qui est clivé protéolytiquement.

Contrairement aux porcs et aux rats, l'enzyme chez l'homme n'a pas deux sous-unités, mais est une seule, de poids moléculaire élevé et hautement glycosylée (par N- et O-glycosylation).

Dans les levures

La levure maltase, codée par le gène MAL62, pèse 68 kDa et est une protéine cytoplasmique qui existe sous forme de monomère et hydrolyse un large spectre d'α-glucosides.

Dans la levure, il existe cinq isoenzymes codées dans les zones télomériques de cinq chromosomes différents. Chaque locus codant du gène MAL comprend également un complexe génique de tous les gènes impliqués dans le métabolisme du maltose, y compris la perméase et les protéines régulatrices, comme s'il s'agissait d'un opéron.

Dans les plantes

L'enzyme présente dans les plantes s'est avérée sensible aux températures supérieures à 50 ° C et que la maltase est présente en grandes quantités dans les céréales germées et non germées.

De plus, lors de la dégradation de l'amidon, cette enzyme est spécifique du maltose, puisqu'elle n'agit pas sur d'autres oligosaccharides, mais elle se termine toujours par la formation de glucose.

Synthèse

Chez les mammifères

La maltase intestinale humaine est synthétisée sous forme d'une seule chaîne polypeptidique. Les glucides riches en résidus de mannose sont ajoutés par co-traduction par glycosylation, ce qui semble protéger la séquence de la dégradation protéolytique.

Des études sur la biogenèse de cette enzyme établissent qu'elle est assemblée sous forme de molécule de haut poids moléculaire dans un état «lié à la membrane» du réticulum endoplasmique, et qu'elle est ensuite traitée par des enzymes pancréatiques et «re-glycosylée» dans le Complexe de Golgi.

Dans les levures

Dans la levure, il existe cinq isoenzymes codées dans les zones télomériques de cinq chromosomes différents. Chaque locus codant du gène MAL comprend également un complexe génique de tous les gènes impliqués dans le métabolisme du maltose, y compris la perméase et les protéines régulatrices.

Dans les bactéries

Le système de métabolisme du maltose chez les bactéries, comme E. coli, est très similaire au système lactose, en particulier dans l'organisation génétique de l'opéron responsable de la synthèse des protéines régulatrices, transporteurs et enzymatiques actives sur le substrat (maltases).

Caractéristiques

Dans la plupart des organismes où la présence d'enzymes comme la maltase a été détectée, cette enzyme joue le même rôle: la dégradation de disaccharides comme le maltose afin d'obtenir des produits glucidiques solubles plus facilement métabolisés.

Dans l'intestin des mammifères, la maltase joue un rôle clé dans les dernières étapes de la dégradation de l'amidon. Des carences en cette enzyme sont généralement observées dans des conditions telles que la glycogénose de type II, qui est liée au stockage du glycogène.

Chez les bactéries et les levures, les réactions catalysées par des enzymes de ce type représentent une importante source d'énergie sous forme de glucose qui entre dans la voie glycolytique, à des fins de fermentation ou non.

Chez les plantes, la maltase, associée aux amylases, participe à la dégradation de l'endosperme des graines «endormies», et qui sont activées par les gibbérellines, hormones de régulation de la croissance des plantes, comme condition préalable à la germination.

En outre, de nombreuses usines productrices d'amidon transitoires pendant la journée ont des maltases spécifiques qui contribuent à la dégradation des intermédiaires dans leur métabolisme la nuit, et les chloroplastes se sont avérés être les principaux sites de stockage du maltose dans ces organismes.

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