LYSINE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS, BIOSYNTHÈSE - LA BIOLOGIE - 2025

La lysine (Lys, K) ou acide -diaminocaproïque ε, est l'un des 22 acides aminés qui composent les protéines des organismes vivants et pour l'homme, est considérée comme essentielle, car elle n'a pas de voie de biosynthèse.

Il a été découvert par Drechsel en 1889 comme un produit de l'hydrolyse (décomposition) du caséinogène. Des années plus tard, Fischer, Siegfried et Hedin ont déterminé qu'il faisait également partie de protéines telles que la gélatine, l'albumine d'oeuf, la conglutine, la fibrine et d'autres protéines.

Structure chimique de l'acide aminé Lysine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Son apparition a été démontrée plus tard dans les plantules en germination et dans la plupart des protéines végétales examinées, avec lesquelles son abondance en tant qu'élément constitutif général de toutes les protéines cellulaires a été déterminée.

Il est considéré comme l'un des principaux acides aminés «limitants» dans les régimes riches en céréales et pour cette raison, on pense qu'il affecte la qualité de la teneur en protéines consommée par les différentes populations sous-développées du monde.

Certaines études ont déterminé que l'apport en lysine favorise la production et la libération des hormones insuline et glucagon, qui ont des effets importants sur le métabolisme énergétique du corps.

caractéristiques

La lysine est un acide α-aminé chargé positivement, elle a un poids moléculaire de 146 g / mol et la valeur de la constante de dissociation de sa chaîne latérale (R) est de 10,53, ce qui implique qu'à pH physiologique, son groupe amino substituant il est entièrement ionisé, donnant à l'acide aminé une charge positive nette.

Son apparition dans les protéines de différents types d'organismes vivants est proche de 6% et divers auteurs considèrent que la lysine est essentielle pour la croissance et la réparation adéquate des tissus.

Les cellules contiennent une grande quantité de dérivés de la lysine, qui remplissent une grande variété de fonctions physiologiques. Parmi ceux-ci figurent l'hydroxylysine, la méthyl-lysine et d'autres.

C'est un acide aminé cétogène, ce qui implique que son métabolisme produit les squelettes carbonés des substrats intermédiaires pour les voies de formation de molécules telles que l'acétyl-CoA, avec la formation ultérieure de corps cétoniques dans le foie.

Contrairement à d'autres acides aminés essentiels, ce n'est pas un acide aminé glucogène. En d'autres termes, sa dégradation ne s'arrête pas à la production d'intermédiaires de la voie de production du glucose.

Structure

La lysine est classée dans le groupe des acides aminés basiques, dont les chaînes latérales ont des groupes ionisables à charges positives.

Sa chaîne latérale ou groupe R a un deuxième groupe amino primaire attaché à l'atome de carbone en position ε de sa chaîne aliphatique, d'où son nom «ε-aminocaproïque».

Il possède un atome de carbone α, auquel sont attachés un atome d'hydrogène, un groupe amino, un groupe carboxyle et la chaîne latérale R, caractérisée par la formule moléculaire (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Puisque la chaîne latérale a trois groupes méthylène, et bien que la molécule de lysine ait un groupe amino chargé positivement à pH physiologique, ce groupe R a un fort caractère hydrophobe, c'est pourquoi il est souvent "enfoui" dans les structures protéiques., en laissant de côté uniquement le groupe e-amino.

Le groupe amino sur la chaîne latérale de la lysine est très réactif et participe généralement aux centres actifs de nombreuses protéines à activité enzymatique.

Caractéristiques

La lysine, étant un acide aminé essentiel, remplit de multiples fonctions en tant que micronutriment, en particulier chez l'homme et d'autres animaux, mais c'est aussi un métabolite dans différents organismes tels que les bactéries, les levures, les plantes et les algues.

Les caractéristiques de sa chaîne latérale, en particulier celles du groupe ε-amino attaché à la chaîne hydrocarbonée capable de former des liaisons hydrogène, lui confèrent des propriétés particulières qui en font un participant aux réactions catalytiques dans divers types d'enzymes.

Il est très important pour la croissance normale et le remodelage des muscles. De plus, il s'agit d'une molécule précurseur de la carnitine, un composé synthétisé dans le foie, le cerveau et les reins qui est responsable du transport des acides gras vers les mitochondries pour la production d'énergie.

Cet acide aminé est également nécessaire à la synthèse et à la formation du collagène, une protéine importante du système du tissu conjonctif dans le corps humain, il contribue donc au maintien de la structure de la peau et des os.

Il a des fonctions expérimentalement reconnues dans:

- La protection des intestins contre les stimuli stressants, la contamination par des agents pathogènes bactériens et viraux, etc.

- Réduit les symptômes d'anxiété chronique

- Promouvoir la croissance des nourrissons qui grandissent avec des régimes alimentaires de mauvaise qualité

Biosynthèse

Les humains et les autres mammifères ne peuvent pas synthétiser l'acide aminé lysine in vivo et c'est pour cette raison qu'ils doivent l'obtenir à partir de protéines animales et végétales ingérées avec des aliments.

Deux voies différentes pour la biosynthèse de la lysine ont évolué dans le monde naturel: l'une utilisée par les bactéries, plantes et champignons «inférieurs» et l'autre utilisée par les euglénides et les champignons «supérieurs».

Biosynthèse de la lysine chez les plantes, les champignons inférieurs et les bactéries

Dans ces organismes, la lysine est obtenue à partir de l'acide diaminopimélique par une voie en 7 étapes commençant par le pyruvate et l'aspartate semialdéhyde. Pour les bactéries, par exemple, cette voie implique la production de lysine aux fins de (1) synthèse protéique, (2) synthèse de diaminopimélate, et (3) synthèse de lysine qui sera utilisée dans la paroi cellulaire du peptidoglycane.

L'aspartate, dans les organismes qui présentent cette voie, donne non seulement naissance à la lysine, mais conduit également à la production de méthionine et de thréonine.

La voie diverge en aspartate semialdéhyde pour la production de lysine et en homosérine, qui est un précurseur de la thréonine et de la méthionine.

Biosynthèse de la lysine chez les champignons supérieurs et euglénides

La synthèse de novo de la lysine dans les champignons supérieurs et les microorganismes euglénides se produit par l'intermédiaire du L-α-aminoadipate intermédiaire, qui est transformé de nombreuses fois de différentes manières que dans les bactéries et les plantes.

Le parcours se compose de 8 étapes enzymatiques, impliquant 7 intermédiaires libres. La première moitié de la voie se déroule dans les mitochondries et réalise la synthèse de l'α-aminoadipate. La conversion de l'α-aminoadipate en L-lysine se produit plus tard dans le cytosol.

- La première étape de la voie consiste en la condensation des molécules α-cétoglutarate et acétyl-CoA par l'enzyme homocitrate synthase, qui donne de l'acide homocytrique.

- L'acide homocytrique est déshydraté en acide cis -homoaconitique, qui est ensuite converti en acide homoisocytrique par une enzyme homoaconitase.

- L'acide homoisocytrique est oxydé par l'homoisocitrate déshydrogénase, réalisant ainsi la formation transitoire d'oxoglutarate, qui perd une molécule de dioxyde de carbone (CO2) et finit sous forme d'acide α-catoadipique.

- Ce dernier composé est transaminé par un processus glutamate-dépendant grâce à l'action de l'enzyme aminoadipate aminotransférase, qui produit l'acide L-α-aminoadipique.

- La chaîne latérale de l'acide L-α-aminoadipique est réduite pour former l'acide L-α-aminoadipique-δ-semialdéhyde par action d'une aminoadipate réductase, réaction qui nécessite de l'ATP et du NADPH.

- La sacropin réductase catalyse alors la condensation de l'acide L-α-aminoadipique-δ-semialdéhyde avec une molécule de L-glutamate. Ensuite, l'imino est réduit et la sucropine est obtenue.

- Enfin, la liaison carbone-azote dans la partie glutamate de la saccharopine est «coupée» par l'enzyme saccharopine déshydrogénase, donnant la L-lysine et l'acide α-cétoglutarate comme produits finaux.

Alternatives à la lysine

Des tests et analyses expérimentaux réalisés sur des rats en période de croissance ont permis d'élucider que l'ε- N -acétyl-lysine peut remplacer la lysine pour favoriser la croissance de la progéniture et ce grâce à la présence d'une enzyme: l'ε-lysine acylase.

Cette enzyme catalyse l'hydrolyse de la e-N-acétyl-lysine pour produire de la lysine, et elle le fait très rapidement et en grandes quantités.

Dégradation

Chez toutes les espèces de mammifères, la première étape de dégradation de la lysine est catalysée par l'enzyme lysine-2-oxoglutarate réductase, capable de convertir la lysine et l'α-oxoglutarate en saccharopine, un dérivé d'acide aminé présent dans les fluides physiologiques animaux et dont leur existence a été démontrée à la fin des années 60.

La sucropine est convertie en α-aminoadipate δ-semialdéhyde et en glutamate par l'action de l'enzyme saccharopine déshydrogénase. Une autre enzyme est également capable d'employer la sacropine comme substrat pour l'hydrolyser à nouveau en lysine et en α-oxoglutarate, et ceci est connu sous le nom de saccharopine oxydoréductase.

La sucropine, l'un des principaux intermédiaires métaboliques dans la dégradation de la lysine, a un taux de renouvellement extrêmement élevé, dans des conditions physiologiques, c'est pourquoi elle ne s'accumule pas dans les fluides ou les tissus, ce qui a été démontré par les activités élevées trouvées. de la saccharopine déshydrogénase.

Cependant, la quantité et l'activité des enzymes impliquées dans le métabolisme de la lysine dépendent, dans une large mesure, de divers aspects génétiques de chaque espèce particulière, car il existe des variations intrinsèques et des mécanismes de contrôle ou de régulation spécifiques.

«Sacaropinurie»

Il existe un état pathologique lié à la perte abondante d'acides aminés tels que la lysine, la citrulline et l'histidine par l'urine et c'est ce qu'on appelle la «saccharopinurie». La sucropine est un dérivé d'acide aminé du métabolisme de la lysine qui est excrété avec les trois acides aminés mentionnés dans l'urine des patients «sacropinuriques».

La sucropine a été découverte initialement dans la levure de bière et est un précurseur de la lysine dans ces micro-organismes. Dans d'autres organismes eucaryotes, ce composé est produit lors de la dégradation de la lysine dans les mitochondries des hépatocytes.

Aliments riches en lysine

La lysine est obtenue à partir d'aliments consommés dans l'alimentation et l'homme adulte moyen en a besoin d'au moins 0,8 g par jour. On la retrouve dans de nombreuses protéines d'origine animale, notamment dans les viandes rouges comme le bœuf, l'agneau et le poulet.

On le trouve dans les poissons tels que le thon et le saumon, et dans les fruits de mer tels que les huîtres, les crevettes et les moules. Il est également présent dans les protéines constitutives des produits laitiers et de leurs dérivés.

Dans les aliments végétaux, on le trouve dans les pommes de terre, les poivrons et les poireaux. On le trouve également dans les avocats, les pêches et les poires. Dans les légumineuses telles que les haricots rouges, les pois chiches et le soja; dans les graines de citrouille, dans les noix de macadamia et dans les noix de cajou (merey, noix de cajou, etc.).

Avantages de son apport

Cet acide aminé est inclus dans de nombreux médicaments de formulation nutraceutique, c'est-à-dire isolés de composés naturels, en particulier de plantes.

Il est utilisé comme anticonvulsivant et s'est également révélé efficace pour inhiber la réplication du virus de l'herpès simplex de type 1 (HSV-1), qui se manifeste généralement en période de stress, lorsque le système immunitaire est déprimé ou «affaibli» sous forme de cloques. ou l'herpès sur les lèvres.

L'efficacité des suppléments de L-lysine pour le traitement des boutons de fièvre est due au fait qu'elle "concurrence" ou "bloque" l'arginine, un autre acide aminé protéique, nécessaire à la multiplication du HSV-1.

Il a été déterminé que la lysine a également des effets anti-anxiolytiques, car elle aide à bloquer les récepteurs impliqués dans les réponses à différents stimuli stressants, en plus de participer à la réduction des niveaux de cortisol, «l'hormone du stress».

Certaines études ont indiqué qu'il peut être utile pour l'inhibition de la croissance des tumeurs cancéreuses, pour la santé des yeux, pour le contrôle de la pression artérielle, entre autres.

Chez les animaux

La supplémentation en lysine est une stratégie courante pour traiter les infections à herpès virus I chez les félins. Cependant, certaines publications scientifiques établissent que cet acide aminé ne possède, chez le félin, aucune propriété antivirale, mais agit plutôt en diminuant la concentration en arginine.

Sur la santé des nourrissons

L'apport expérimental de L-lysine, ajouté au lait des nourrissons pendant la période de lactation, s'est révélé bénéfique pour le gain de masse corporelle et l'induction de l'appétit chez les enfants au cours des premiers stades du développement postnatal.

Cependant, l'excès de L-lysine peut provoquer des excrétions urinaires exagérées d'acides aminés, à la fois de caractéristiques neutres et basiques, ce qui entraîne un déséquilibre corporel.

Une supplémentation excessive en L-lysine peut entraîner une suppression de la croissance et d'autres effets histologiques évidents dans les principaux organes, probablement en raison de la perte d'acides aminés dans l'urine.

Dans la même étude, il a également été montré que la supplémentation en lysine améliore les propriétés nutritionnelles des protéines végétales ingérées.

D'autres études similaires menées chez des adultes et des enfants des deux sexes au Ghana, en Syrie et au Bangladesh, ont mis en évidence les propriétés bénéfiques de l'apport en lysine pour réduire la diarrhée chez les enfants et certaines affections respiratoires mortelles chez les hommes adultes.

Troubles de la carence en lysine

La lysine est, comme tous les acides aminés essentiels et non essentiels, nécessaire à la synthèse correcte des protéines cellulaires qui contribuent à la formation des systèmes organiques du corps.

Des carences marquées en lysine dans l'alimentation, car il s'agit d'un acide aminé essentiel non produit par l'organisme, peuvent entraîner le développement de symptômes anxieux médiés par la sérotonine, en plus de la diarrhée, également liée aux récepteurs de la sérotonine.

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