Les lipases pancréatiques (triacylglycérol acyl hydrolases) sont des enzymes sécrétées par le pancréas dans l'intestin grêle et sont responsables de la digestion des triglycérides dans l'alimentation consommée, produisant des acides gras libres et du glycérol.
En d'autres termes, ce sont des enzymes qui digèrent les graisses, en particulier les graisses neutres, qui sont les plus abondantes dans les aliments (triglycérides). Ces graisses sont constituées d'un noyau glycérol dans lequel trois molécules d'acides gras sont estérifiées.
Diagramme graphique dans lequel le processus d'absorption des triglycérides à travers la paroi du tube digestif est représenté. La lipase pancréatique convertit les triglycérides en monoglycérides et en acides gras libres (Source: Posible2006 Via Wikimedia Commons)
D'autres enzymes qui dégradent les graisses sont également contenues dans les sécrétions pancréatiques, appelées phospholipases A et B, capables de décomposer l'acide gras de la lécithine et de l'isolécithine, respectivement.
Le pancréas est un organe à double fonction; D'une part, il sécrète des hormones liées au métabolisme des glucides (insuline et glucagon) et, d'autre part, il sécrète des enzymes pour la fonction digestive telles que les lipases (qui digèrent les graisses), les protéases (qui digèrent les protéines) et les amylases (qui digèrent les glucides).
Contrairement aux protéases, les lipases pancréatiques sont sécrétées dans l'intestin grêle en tant que protéines actives et leur activité peut être augmentée en présence d'acides biliaires et d'autres composés.
Le jus pancréatique n'est pas seulement composé d'enzymes, mais contient également des fluides et d'autres composants chimiques, comme le bicarbonate par exemple, tous synthétisés par des cellules autres que le pancréas et sous des mécanismes de régulation stricts.
Certaines maladies pancréatiques sont caractérisées par un déficit enzymatique avec une sécrétion liquidienne normale ou vice versa, c'est-à-dire un déficit de sécrétion liquidienne et de sécrétion enzymatique normale.
Structure
Chez l'homme, la lipase pancréatique est une enzyme composée d'une seule chaîne polypeptidique, d'un poids moléculaire proche de 50 kDa, similaire à l'enzyme chez les bovins, ovins et porcins.
C'est une glycoprotéine qui contient des résidus de mannose, fucose, galactose, glucose et N-acétyl glucosamine dans sa portion glucidique. Chez l'homme, deux isoenzymes de lipase pancréatique ont été proposées avec des points isoélectriques de 5,80 et 5,85, respectivement.
Selon certaines études, cette enzyme est codée par un gène qui possède environ 1395 nucléotides, dont le produit de traduction correspond à une molécule d'environ 465 acides aminés.
L'extrémité N-terminale de la protéine complètement transformée et mature est précédée d'une séquence ou d'un peptide signal de 16 acides aminés hydrophobes, qui jouent un rôle important dans la translocation de cette enzyme après sa synthèse.
L'enzyme humaine a un site actif situé à l'extrémité C-terminale, où se trouve une triade d'acides aminés: Asp-His-Ser, dont la sérine semble être la plus importante du point de vue catalytique.
Activation et inhibition
Cette enzyme est sécrétée sous sa forme active, mais son activité augmente en présence d'acides aminés, d'ions calcium et de sels biliaires. Les sels biliaires, en particulier, sont responsables de la réduction du pH de la lumière intestinale de 8,1 à 6, qui est le pH optimal pour l'enzyme.
Certains auteurs soulignent que si la concentration de sels biliaires augmente trop, la lipase pancréatique est inhibée, mais cette inhibition est contrecarrée ou inversée par une autre enzyme, la colipase, qui fonctionne comme un cofacteur de la lipase pancréatique et est codée par différents gènes. en premier.
Cependant, certains auteurs affirment que la lipase pancréatique, ainsi que les phospholipases, sont en fait synthétisées et sécrétées sous forme de «zymogènes» inactifs, qui nécessitent une digestion protéolytique par l'enzyme trypsine, également contenue dans le jus pancréatiques.
La présence excessive de sels de métaux lourds tels que le cuivre, le fer et le cobalt s'est également révélée inhibitrice de la lipase pancréatique. Identique à la présence d'halogènes, d'iode, de fluor et de brome.
Caractéristiques
La fonction principale de l'enzyme lipase pancréatique est de favoriser la digestion intestinale des triglycérides ingérés avec l'alimentation, une fonction qu'elle accomplit en hydrolysant ces composés et en libérant un mélange de diglycérides, de monoglycérides, d'acides gras libres et de molécules de glycérol.
La lipase pancréatique hydrolyse généralement les liaisons aux positions 1 et 3 des triglycérides qu'elle attaque; il catalyse également la digestion de certains esters synthétiques et, dans les deux cas, il ne peut le faire qu'à l'interface eau / graisses, de sorte que plus l'émulsion est fine, plus l'activité lipase est importante.
Schéma graphique des graisses ingérées par l'alimentation. Dans l'intestin, ceux-ci sont émulsionnés dans le duodénum par des solutions amphipathiques sous forme de sels biliaires et de phospholipides, qui peuvent ensuite être attaqués par la lipase pancréatique (Source: Cruithne9 Via Wikimedia Commons)
La première étape de la digestion des graisses dans l'intestin grêle est leur «émulsification» dans le liquide intestinal, en raison de la présence de sels biliaires du foie et des mouvements péristaltiques intestinaux.
Il est important de noter que, lors du processus de digestion des graisses, les acides gras libres à chaîne courte (entre 2 et 10 atomes de carbone) et les molécules de glycérol sont rapidement absorbés par la muqueuse intestinale.
Les triglycérides, généralement caractérisés par la présence d'acides gras à longue chaîne (avec plus de 12 atomes de carbone), sont digérés par les lipases pancréatiques une fois qu'ils ont été «logés» dans des structures appelées micelles, produit de l'émulsification.
Valeurs normales
Le pancréas, comme tous les organes du corps, peut être sujet à différentes maladies d'origine infectieuse, inflammatoire, tumorale, toxique ou traumatique, qui peuvent avoir de graves implications sur le fonctionnement systémique.
Les enzymes amylase et lipase pancréatique sont souvent utilisées comme indicateurs sériques de certaines pathologies liées au système digestif et à ses glandes accessoires.
Il a été trouvé que des taux généralement élevés de lipases dans le sérum peuvent être dus à une pancréatite, et la même chose a été proposée en ce qui concerne une autre enzyme produite par le pancréas, l'amylase.
Les valeurs normales de la lipase pancréatique chez l'homme sont comprises entre 0 et 160 U / L dans le plasma, tandis qu'un chiffre supérieur à 200 U / L est une valeur à laquelle la présence d'une pancréatite ou d'une autre affection pancréatique est suspectée..
Le niveau de lipase pancréatique peut non seulement augmenter dans le sérum en raison d'une inflammation chronique ou aiguë du pancréas (pancréatite), mais il peut également être une indication de cancer du pancréas, de gastro-entérite sévère, d'ulcères duodénaux, d'infections à VIH, etc.
Elle peut également survenir chez les personnes présentant un déficit familial en lipoprotéine lipase.
Références
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