LIASAS: FONCTIONS ET TYPES - LA BIOLOGIE - 2025

Les lyases sont des enzymes impliquées dans la coupe ou l'ajout de groupes dans un composé chimique. Le principe de cette réaction repose sur la coupure de liaisons CC, CO ou CN. Par conséquent, de nouvelles doubles liaisons ou structures cycliques se forment (Mahdi et Kelly, 2001).

D'autre part, les lyases participent aux processus cellulaires tels que le cycle de l'acide citrique et à la synthèse organique, comme la production de cyanohydrines.

Structure tridimensionnelle de l'acide polygalacturonique lyase (pectate lyase). Par Jawahar Swaminathan et le personnel MSD de l'Institut européen de bioinformatique, de Wikimedia Commons.

Ces protéines sont différentes des autres enzymes en ce qu'elles présentent certains détails particuliers. Dans un sens de la réaction, ils agissent sur deux substrats, tandis que dans le sens opposé ils n'affectent qu'un seul substrat.

En fait, son effet provoque l'élimination d'une molécule, ce qui produit une structure à double liaison ou l'apparition d'un nouveau cycle. En particulier, l'enzyme acide polygalacturonique lyase (pectate lyase), qui décompose la pectine et forme des unités uniques d'acide galacturonique, de rhamnose et de dextrine. De plus, il est présent dans certains champignons et bactéries phytopathogènes.

Fonctions Lyase

Les lyases sont un groupe intéressant d'enzymes, qui jouent de nombreux rôles dans la vie de notre planète. Ainsi, ils sont les protagonistes de processus importants pour la vie des organismes.

Autrement dit, le manque de ces protéines induit la mort des êtres. Bref, la connaissance de ces protéines est amusante et choquante. D'autre part, il enseigne la complexité des processus qui nous entourent.

De plus, leurs fonctions varient en fonction du type de lyase. Par conséquent, il existe une grande variété d'enzymes ayant une activité lyase. De telle manière qu'ils sont capables de couper les liaisons de molécules très variables.

En revanche, voyons quelques exemples de ces protéines et des fonctions qu'elles remplissent:

Phospholipase C

Il donne à cet organisme la capacité de modifier le système digestif de certains insectes. Par conséquent, il favorise sa multiplication rapide dans tout le corps de l'animal.

Anhydrase carbonique

Convertit le dioxyde de carbone en bicarbonate et en protons. En présence d'eau, elle est liée au maintien de l'équilibre acido-basique dans le sang et les tissus, ainsi qu'à l'élimination rapide du dioxyde de carbone de ceux-ci.

Cependant, cette enzyme dans les plantes augmente la concentration de dioxyde de carbone dans le chloroplaste, ce qui augmente la carboxylation de l'enzyme rubisco.

Réaction catalysée par l'anhydrase carbonique. Par GarcíaGerry, de Wikimedia Commons.

Énolase

Convertit le 2-phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate lors de la glycolyse. De plus, il peut effectuer la réaction inverse dans la gluconéogenèse. Evidemment, il cherche à synthétiser du glucose lorsqu'il y a un déficit de ce sucre dans les cellules.

En plus de ces fonctions classiques, l'énolase est présente dans les axones des cellules nerveuses. C'est également un marqueur de dommages neuronaux et d'autres dommages au système nerveux.

Carboxylase

En raison de son action, il élimine les groupes carboxyle de l'acide pyruvique. Par conséquent, il le convertit en éthanol et en dioxyde de carbone.

Dans la levure, il détruit le CO2 dans les cellules et produit de l'éthanol. Ce composé fonctionne comme un antibiotique.

Phospholipase C

Il est situé dans les membranes des trypanosomes et d'une grande variété de bactéries. Il génère la coupe des protéines GPI présentes dans ces membranes. En fait, il a été détecté chez Trypanosoma brucei.

PEPCK

Il est impliqué dans la gluconéogenèse, convertit l'oxaloacétate en phosphoénolpyruvate et en dioxyde de carbone. D'autre part, chez les animaux, il permet aux cellules hépatiques ou rénales de former du glucose à partir d'autres métabolites.

Aldolasse

Il exerce son action dans la glycolyse; coupe le fructose-1,6-BF en deux trioses, DHAP et glycéraldéhyde 3-phosphate. Par conséquent, cette enzyme située dans le cytosol de la plupart des organismes joue un rôle important dans l'extraction de l'énergie des sucres.

D'autre part, l'évaluation de l'aldolase sanguine (ou sérique) est un outil qui permet de déterminer les structures endommagées dans des organes tels que le foie, les muscles, les reins ou le cœur.

Alkylmercure lyase

Il exerce son action sur un substrat d'ions alkyl-mercure et hydrogène, pour produire un alcane et des ions mercure.

Son rôle biologique fondamental est de participer aux mécanismes d'élimination des toxiques, car il transforme les composés organiques du mercure en agents non nocifs.

Oxalomalate lyase

En particulier, il transforme le 3-oxomalate en deux produits: l'oxoacétate et le glyoxylate.

Il fonctionne dans le cycle de Krebs, de sorte que les champignons, les protistes et les plantes forment des sucres à partir d'acétates prélevés dans le milieu.

Types de lyases

Dans le groupe des lyases, il existe plusieurs sous-classes:

Lyases carbone-carbone

Ces enzymes coupent les liaisons carbone-carbone. Ils sont classés dans les types suivants:

• Carboxy-lyases: qui ajoutent ou suppriment COOH. En particulier, ils éliminent des groupes d'acides aminés, du type alpha-céto-acides et bêta-céto-acides.
• CHO-liases: condense les groupes aldols dans le sens inverse.
• Oxo acid lyases: couper l' acide 3-ROH ou réactions inverses.

Liasas c arbono-o xigen

Ces enzymes rompent les liaisons CO. Ils sont entre eux:

1) Hydroliases, qui éliminent l'eau. En l'état, la carbonate ou la citrate déshydratase, la fumarate hydratase, entre autres protéines.

2) Lias, qui éliminent l'alcool des sucres. On trouve de l'héparine lyase, de la pectate lyase, de la glucuronane lyase, ainsi que de nombreuses autres enzymes (Albersheim 1962, Courtois 1997).

3) Lias qui exercent leur action sur les substrats phosphatés et éliminent le phosphate.

Lyases de carbone-azote

De toute évidence, ce sont des enzymes qui coupent les liaisons carbone-azote. Ils sont divisés en:

1) Les lyases d'ammonium, qui rompent les liaisons carbone-azote et forment NH3. Dont l'action est sur l'aspartate, la thréonine ou l'histidine.

2) De plus, il existe des lyases qui coupent les liaisons CN dans les amides ou les amidines. Par exemple, l'adénylosuccinate lyase.

3) Amino-lyases, coupe les liaisons carbone-azote dans les groupes amine. De telle sorte que la sidine synthase stricte, la déacétyl ipécoside synthase, fait partie de ce groupe d'enzymes.

Lyases de carbone-soufre

Ce sont des enzymes qui coupent les liaisons carbone-soufre. Par exemple, la cystéine lyase, la lactoylglutathion lyase ou la méthionine y-lyase.

Lyases aux halogénures de carbone

Premièrement, cette sous-classe a été établie à l'origine sur la base de l'enzyme d'élimination de l'acide chlorhydrique (HCl) du 1,1,1-trichloro-2,2-bis-éthane (DDT).

Lyases phosphore-oxygène

La phospholipase C appartient à cette catégorie de lyases.

Lyases de carbone-phosphore

En particulier, ils exercent leur action sur les liaisons carbone-phosphore.

Références

1. Mahdi, JG, Kelly, DR, 2001. Lyases. Dans: Rehm, H.-J., Reed, G. (Eds.), Biotechnology Set. Wiley - VCH Verlag GmbH, Weinheim, Allemagne, pp. 41-171.
2. Palomeque P., Martínez M., Valdivia E. et Maqueda M. (1985). Études préliminaires de l'effet entomotoxique de Bacillus laterosporus contre les larves d'Ocnogyna baetica à Jaén. Bull Serv. Plagues, 11: 147-154.
3. Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, M.; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, JG (2008). Structures cristallines de l'organomercurial Lyase MerB sous ses formes libres et liées au mercure un aperçu du mécanisme de dégradation du méthylmercure. JBC, 284 (2): 938-944.
4. Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugène V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N. (2006). Évolution des enzymes du cycle du glyoxilate chez les métazoaires: preuve de multiples événements de transfert horizontal et formation de pseudogènes. Biology Direct, 1:31.
5. Albersheim, P. et Killias, U. (1962). Etudes relatives à la purification et aux propriétés de la pectine transéliminase. Arch. Biochem. Biophys. 97: 107-115.
6. Courtois B, Courtois J (1997). Identification de la glucuronane lyase d'une souche mutante de Rhizobium meliloti. Int. J. Biol. Macromol. 21 (1-2): 3-9.