- caractéristiques
- Structure
- Caractéristiques
- Biosynthèse
- Voie biosynthétique
- Dégradation
- Voie catabolique de la leucine
- Aliments riches en leucine
- Avantages de son apport
- Troubles de carence
- Références
La leucine est l'un des 22 acides aminés constituant les protéines des organismes vivants. Celui-ci fait partie de l'un des 9 acides aminés essentiels qui ne sont pas synthétisés par l'organisme et doivent être consommés avec des aliments ingérés dans l'alimentation.
La leucine a été décrite pour la première fois en 1818 par le chimiste et pharmacien français JL Proust, qui l'appelait «oxyde caséeux». Plus tard, Erlenmeyer et Kunlin l'ont préparé à partir d'acide α-benzoylamido-β-isopropylacrylique, dont la formule moléculaire est C6H13NO2.
Structure chimique de l'acide aminé Leucine (Source: Clavecin via Wikimedia Commons)
La leucine a joué un rôle clé lors de la découverte de la direction de traduction des protéines, puisque sa structure hydrophobe a permis au biochimiste Howard Dintzis de marquer radioactivement l'hydrogène du carbone 3 et d'observer la direction dans laquelle les acides aminés sont incorporés dans la synthèse peptidique de hémoglobine.
Les protéines appelées «fermetures» ou «fermetures» de leucine sont, avec les «doigts de zinc», les facteurs de transcription les plus importants des organismes eucaryotes. Les fermetures éclair à leucine sont caractérisées par leurs interactions hydrophobes avec l'ADN.
Généralement, les protéines riches en leucine ou constituées d'acides aminés à chaîne ramifiée ne sont pas métabolisées dans le foie, au contraire, elles vont directement aux muscles où elles sont utilisées rapidement pour la synthèse des protéines et la production d'énergie.
La leucine est un acide aminé à chaîne ramifiée nécessaire à la biosynthèse des protéines du lait et des acides aminés, qui sont synthétisés dans les glandes mammaires. De grandes quantités de cet acide aminé peuvent être trouvées sous forme libre dans le lait maternel.
Parmi tous les acides aminés qui composent les protéines, la leucine et l'arginine sont les plus abondantes et toutes deux ont été détectées dans les protéines de tous les règnes qui composent l'arbre de vie.
caractéristiques
La leucine est connue comme l'acide aminé essentiel à chaîne ramifiée, elle partage la structure typique avec les autres acides aminés. Cependant, il se distingue par le fait que sa chaîne latérale ou groupe R a deux atomes de carbone liés linéairement, et le dernier est lié à un atome d'hydrogène et à deux groupes méthyle.
Il appartient au groupe des acides aminés polaires non chargés, les substituants ou groupes R de ces acides aminés sont hydrophobes et non polaires. Ces acides aminés sont principalement responsables des interactions hydrophobes intra et inter-protéines et tendent à stabiliser la structure des protéines.
Tous les acides aminés, ayant un carbone central qui est chiral (α-carbone), c'est-à-dire qu'il a quatre substituants différents attachés, peuvent être trouvés sous deux formes différentes dans la nature; ainsi, il existe la D- et L-leucine, cette dernière typique des structures protéiques.
Les deux formes de chaque acide aminé ont des propriétés différentes, participent à des voies métaboliques différentes et peuvent même modifier les caractéristiques des structures dont ils font partie.
Par exemple, la leucine sous forme de L-leucine a un goût légèrement amer, tandis que sous sa forme de D-leucine, elle est très sucrée.
La forme L de tout acide aminé est plus facile à métaboliser pour le corps des mammifères. La L-leucine est facilement dégradée et utilisée pour la construction et la protection des protéines.
Structure
La leucine est composée de 6 atomes de carbone. Le carbone central, commun à tous les acides aminés, est attaché à un groupe carboxyle (COOH), un groupe amino (NH2), un atome d'hydrogène (H) et une chaîne latérale ou un groupe R composé de 4 atomes de carbone.
Les atomes de carbone dans les acides aminés peuvent être identifiés avec des lettres grecques. La numérotation commence à partir du carbone de l'acide carboxylique (COOH), tandis que l'annotation avec l'alphabet grec commence à partir du carbone central.
La leucine a comme groupe substituant dans sa chaîne R un groupe isobutyle ou 2-méthylpropyle qui est produit par la perte d'un atome d'hydrogène, avec la formation d'un radical alkyle; Ces groupes apparaissent sous forme de branches dans la structure des acides aminés.
Caractéristiques
La leucine est un acide aminé qui peut servir de précurseur cétogène pour d'autres composés impliqués dans le cycle de l'acide citrique. Cet acide aminé représente une source importante pour la synthèse d'acétyl-CoA ou d'acétoacétyl-CoA, qui font partie des voies de formation des corps cétoniques dans les cellules hépatiques.
La leucine est connue pour être essentielle dans les voies de signalisation de l'insuline, participant à l'initiation de la synthèse des protéines et empêchant la perte de protéines par dégradation.
Typiquement, les structures internes des protéines sont composées d'acides aminés hydrophobes tels que la leucine, la valine, l'isoleucine et la méthionine. Ces structures sont généralement conservées pour les enzymes communes parmi les organismes vivants, comme dans le cas du cytochrome C.
La leucine peut activer les voies métaboliques dans les cellules des glandes mammaires pour stimuler la synthèse du lactose, des lipides et des protéines qui servent de molécules de signalisation dans la régulation de l'homéostasie énergétique des jeunes chez les mammifères.
Les domaines riches en leucine sont une partie essentielle des protéines de liaison à l'ADN spécifiques, qui sont généralement des dimères de structure sous forme superenroulée et sont connues sous le nom de «protéines de fermeture éclair à leucine».
Ces protéines ont comme caractéristique distinctive un schéma régulier de leucines répétées avec d'autres acides aminés hydrophobes qui sont responsables de la régulation de la liaison des facteurs de transcription à l'ADN et entre différents facteurs de transcription.
Les protéines de fermeture éclair de leucine peuvent former des homo- ou hétérodimères qui leur permettent de se lier à des régions spécifiques de facteurs de transcription pour réguler leur appariement et leur interaction avec les molécules d'ADN qu'elles régulent.
Biosynthèse
Tous les acides aminés à chaîne ramifiée, y compris la leucine, sont principalement synthétisés dans les plantes et les bactéries. Chez les plantes à fleurs, il y a une augmentation significative de la production de leucine, car c'est un précurseur important pour tous les composés responsables de l'arôme des fleurs et des fruits.
L'un des facteurs auxquels la grande abondance de leucine dans les différents peptides bactériens est attribuée est que 6 codons différents du code génétique de la leucine (UUA-UUG-CUU-CUC-CUA-CUG), il en va de même pour l'arginine.
La leucine est synthétisée dans les bactéries par une voie en cinq étapes qui utilise un acide céto lié à la valine comme point de départ.
Ce processus est régulé de manière allostérique, de sorte que lorsqu'il y a un excès de leucine à l'intérieur de la cellule, il inhibe les enzymes qui participent à la voie et arrête la synthèse.
Voie biosynthétique
La biosynthèse de la leucine chez les bactéries commence par la conversion d'un dérivé cétoacide de la valine, le 3-méthyl-2-oxobutanoate en (2S) -2-isopropylmalate, grâce à l'action de l'enzyme 2-isopropylmalto synthase, qui utilise de l'acétyl-Coa et de l'eau à cet effet.
Le (2S) -2-isopropyl malate perd une molécule d'eau et est transformé en 2-isopropylmaleate par la 3-isopropyl malate déshydratase. Par la suite, la même enzyme ajoute une autre molécule d'eau et transforme le 2-isopropylmaléate en (2R-3S) -3-isopropylmalate.
Ce dernier composé est soumis à une réaction d'oxydoréduction qui mérite la participation d'une molécule de NAD +, avec laquelle est produit le (2S) -2-isopropyl-3-oxosuccinate, ce qui est possible avec la participation de l'enzyme 3- isopropyl malate déshydrogénase.
Le (2S) -2-isopropyl-3-oxosuccinate perd spontanément un atome de carbone sous forme de CO2, générant du 4-méthyl-2-oxopentanoate qui, par l'action d'une transaminase d'acide aminé à chaîne ramifiée (leucine transaminase, en particulier) et avec la libération concomitante de L-glutamate et de 2-oxoglutarate, il produit de la L-leucine.
Dégradation
Le rôle principal de la leucine est d'agir comme un signal indiquant à la cellule qu'il y a suffisamment d'acides aminés et d'énergie pour commencer la synthèse des protéines musculaires.
La décomposition des acides aminés à chaîne ramifiée tels que la leucine commence par la transamination. Cette étape et les deux étapes enzymatiques suivantes sont catalysées par les trois mêmes enzymes dans le cas de la leucine, de l'isoleucine et de la valine.
La transamination des trois acides aminés produit les dérivés α-céto-acides de ceux-ci, qui sont soumis à une décarboxylation oxydative pour produire des thioesters acyl-CoA qui sont α, β-déshydrogénés pour donner des thioesters acyl-CoA α, β-insaturés.
Pendant le catabolisme de la leucine, le thioester acyl-CoA α, β-insaturé correspondant est utilisé pour produire de l'acétoacétate (acide acétoacétique) et de l'acétyl-CoA par une voie impliquant le métabolite 3-hydroxy-3-méthylglutaryl-CoA. (HMG-CoA), qui est un intermédiaire dans la biosynthèse du cholestérol et d'autres isoprénoïdes.
Voie catabolique de la leucine
A partir de la formation du thioester acyl-CoA α, β-insaturé dérivé de la leucine, les voies cataboliques de cet acide aminé et de la valine et de l'isoleucine divergent considérablement.
Le thioester acyl-CoA α, β-insaturé de la leucine est traité en aval par trois enzymes différentes appelées (1) 3-méthylcrotonyl-CoA carboxylase, (2) 3-méthylglutaconyl-CoA hydratase et (3) 3-hydroxy -3-méthylglutaryl-CoA lyase.
Chez les bactéries, ces enzymes sont responsables de la conversion du 3-méthylcrotonyl-CoA (dérivé de la leucine) en 3-méthylglutaconyl-CoA, 3-hydroxy-3-méthylglutaryl-CoA, et acétoacétate et acétyl-CoA, respectivement.
La leucine disponible dans le sang est utilisée pour la synthèse de protéines musculaires / myofibrillaires (MPS). Cela agit comme un facteur d'activation dans ce processus. En outre, il interagit directement avec l'insuline, influençant l'apport d'insuline.
Aliments riches en leucine
La consommation de protéines riches en acides aminés est essentielle pour la physiologie cellulaire des organismes vivants et la leucine ne fait pas exception parmi les acides aminés essentiels.
Les protéines obtenues à partir du lactosérum sont considérées comme les plus riches en résidus de L-leucine. Cependant, tous les aliments riches en protéines tels que le poisson, le poulet, les œufs et la viande rouge fournissent de grandes quantités de leucine au corps.
Les grains de maïs sont déficients en acides aminés lysine et tryptophane, ont des structures tertiaires très rigides pour la digestion et ont peu de valeur d'un point de vue nutritionnel, cependant, ils ont des niveaux élevés de leucine et d'isoleucine.
Les fruits des légumineuses sont riches en presque tous les acides aminés essentiels: lysine, thréonine, isoleucine, leucine, phénylalanine et valine, mais ils sont pauvres en méthionine et cystéine.
La leucine est extraite, purifiée et concentrée sous forme de comprimés en tant que compléments alimentaires pour les sportifs de haut niveau et est commercialisée en tant que médicament. La principale source d'isolement de cet acide aminé correspond à la farine de soja dégraissée.
Il existe un complément alimentaire utilisé par les athlètes pour la régénération musculaire appelé BCAA (Acides Aminés à Chaîne Ramifiée). Cela fournit des concentrations élevées d'acides aminés à chaîne ramifiée: leucine, valine et isoleucine.
Avantages de son apport
Les aliments riches en leucine aident à contrôler l'obésité et d'autres maladies métaboliques. De nombreux nutritionnistes soulignent que les aliments riches en leucine et les compléments alimentaires à base de cet acide aminé contribuent à la régulation de l'appétit et de l'anxiété chez l'adulte.
Toutes les protéines riches en leucine stimulent la synthèse des protéines musculaires; Il a été montré qu'une augmentation de la proportion de leucine ingérée par rapport aux autres acides aminés essentiels peut inverser l'atténuation de la synthèse des protéines dans la musculature des patients âgés.
Même les personnes atteintes de troubles maculaires sévères qui sont paralysés peuvent arrêter la perte de masse musculaire et de force avec une supplémentation orale correcte de leucine, en plus d'appliquer des exercices de résistance musculaire systémique.
La leucine, la valine et l'isoleucine sont des composants essentiels de la masse qui constitue le muscle squelettique des animaux vertébrés, leur présence est donc vitale pour la synthèse de nouvelles protéines ou pour la réparation de protéines existantes.
Troubles de carence
Des carences ou des malformations du complexe enzymatique α-cétoacide déshydrogénase, responsable du métabolisme de la leucine, de la valine et de l'isoleucine chez l'homme, peuvent provoquer de graves troubles mentaux.
De plus, il existe un état pathologique lié au métabolisme de ces acides aminés à chaîne ramifiée qui est appelé «Maladie urinaire du sirop d'érable».
À ce jour, l'existence d'effets indésirables liés à une consommation excessive de leucine n'a pas été démontrée. Cependant, une dose maximale de 550 mg / kg par jour est recommandée, car il n'y a pas eu d'études à long terme liées à une exposition excessive des tissus à cet acide aminé.
Références
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