IMMUNOGLOBULINES: STRUCTURE, TYPES ET FONCTIONS - ANATOMIE ET PHYSIOLOGIE - 2025

Les immunoglobulines sont des molécules produites par les lymphocytes B et les plasmocytes qui aident à la défense de l'organisme. Ils sont constitués d'une biomolécule de glycoprotéine appartenant au système immunitaire. Ils sont l'une des protéines les plus abondantes dans le sérum sanguin, après l'albumine.

L'anticorps est un autre nom pour les immunoglobulines, et elles sont considérées comme des globulines en raison de leur comportement lors de l'électrophorèse du sérum sanguin qui les contient. La molécule d'immunoglobuline peut être simple ou complexe, selon qu'elle se présente sous forme de monomère ou qu'elle est polymérisée.

La structure commune des immunoglobulines est similaire à la lettre «Y». Il existe cinq types d'immunoglobulines qui présentent des différences morphologiques, fonctionnelles et de localisation dans le corps. Les différences structurelles des anticorps ne sont pas de forme, mais de composition; chaque type a un objectif spécifique.

La réponse immunitaire favorisée par les immunoglobulines est très spécifique et un mécanisme très complexe. Le stimulus de sa sécrétion par les cellules est activé en présence d'agents étrangers dans l'organisme, tels que des bactéries. Le rôle de l'immunoglobuline sera de se lier à l'élément étranger et de l'éliminer.

Des immunoglobulines ou des anticorps peuvent être présents à la fois dans le sang et sur la surface membraneuse des organes. Ces biomolécules représentent des éléments importants du système de défense du corps humain.

Structure

La structure des anticorps contient des acides aminés et des glucides, les oligosaccharides. La présence prédominante d'acides aminés, leur quantité et leur distribution déterminent la structure de l'immunoglobuline.

Comme toutes les protéines, les immunoglobulines ont des structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires, déterminant leur aspect typique.

Concernant le nombre d'acides aminés qu'elles présentent, les immunoglobulines ont deux types de chaînes: les chaînes lourdes et les chaînes légères. De plus, selon la séquence d'acides aminés dans sa structure, chacune des chaînes a une région variable et une région constante.

Chaînes lourdes

Les chaînes lourdes des immunoglobulines correspondent à des unités polypeptidiques constituées de séquences de 440 acides aminés.

Chaque immunoglobuline a 2 chaînes lourdes, et chacune d'elles a à son tour une région variable et une région constante. La région constante a 330 acides aminés et la variable 110 acides aminés séquencés.

La structure de la chaîne lourde est différente pour chaque immunoglobuline. Il existe au total 5 types de chaînes lourdes qui déterminent les types d'immunoglobulines.

Les types de chaînes lourdes sont identifiés par les lettres grecques γ, μ, α, ε, δ pour les immunoglobulines IgG, IgM, IgA, IgE et IgD, respectivement.

La région constante des chaînes lourdes ε et µ est formée de quatre domaines, tandis que celles correspondant à α, γ, δ en ont trois. Ainsi, chaque région constante sera différente pour chaque type d'immunoglobuline, mais commune aux immunoglobulines du même type.

La région variable de la chaîne lourde est constituée d'un seul domaine d'immunoglobuline. Cette région a une séquence de 110 acides aminés, et sera différente en fonction de la spécificité de l'anticorps pour un antigène.

Dans la structure des chaînes lourdes, on peut observer une angulation ou une flexion - appelée charnière - qui représente la zone flexible de la chaîne.

Chaînes légères

Les chaînes légères d'immunoglobulines sont des polypeptides composés d'environ 220 acides aminés. Il existe deux types de chaînes légères chez l'homme: kappa (κ) et lambda (λ), ce dernier avec quatre sous-types. Les domaines constant et variable ont des séquences de 110 acides aminés chacun.

Un anticorps peut avoir deux chaînes légères κ (κκ) ou une paire de chaînes λ (λλ) mais il n'est pas possible qu'il en possède une de chaque type en même temps.

Segments Fc et Fab

Comme chaque immunoglobuline a une forme similaire à un «Y», elle peut être divisée en deux segments. Le segment "inférieur", la base, est appelé la fraction cristallisable ou Fc; tandis que les bras du «Y» forment le Fab, ou fraction qui se lie à l'antigène. Chacune de ces sections structurelles d'immunoglobuline remplit une fonction différente.

Segment Fc

Le segment Fc possède deux ou trois domaines constants des chaînes lourdes d'immunoglobuline.

Fc peut se lier à des protéines ou à un récepteur spécifique sur les basophiles, les éosinophiles ou les mastocytes, induisant ainsi la réponse immunitaire spécifique qui éliminera l'antigène. Fc correspond à l'extrémité carboxyle de l'immunoglobuline.

Segment Fab

La fraction ou segment Fab d'un anticorps contient les domaines variables à ses extrémités, en plus des domaines constants des chaînes lourde et légère.

Le domaine constant de la chaîne lourde se poursuit avec les domaines du segment Fc formant la charnière. Correspond à l'extrémité amino-terminale de l'immunoglobuline.

L'importance du segment Fab est qu'il permet de se lier aux antigènes, aux substances étrangères et potentiellement nocives.

Les domaines variables de chaque immunoglobuline garantissent sa spécificité pour un antigène donné; cette caractéristique permet même son utilisation dans le diagnostic des maladies inflammatoires et infectieuses.

Les types

Par Alejandro Porto, via Wikimedia Commons

Les immunoglobulines connues jusqu'à présent ont une chaîne lourde spécifique qui est constante pour chacune d'elles et diffère des autres.

Il existe cinq variétés de chaînes lourdes qui déterminent cinq types d'immunoglobulines, dont les fonctions sont différentes.

Immunoglobuline G (IgG)

L'immunoglobuline G est la variété la plus nombreuse. Il a une chaîne lourde gamma et se présente sous forme unimoléculaire ou monomère.

L'IgG est la plus abondante à la fois dans le sérum sanguin et dans l'espace tissulaire. Des changements minimes dans la séquence d'acides aminés de sa chaîne lourde déterminent sa division en sous-types: 1, 2, 3 et 4.

L'immunoglobuline G a une séquence de 330 acides aminés dans son segment Fc et un poids moléculaire de 150 000, dont 105 000 correspondent à sa chaîne lourde.

Immunoglobuline M (IgM)

L'immunoglobuline M est un pentamère dont la chaîne lourde est μ. Son poids moléculaire est élevé, environ 900 000.

La séquence d'acides aminés de sa chaîne lourde est de 440 dans sa fraction Fc. Elle se trouve majoritairement dans le sérum sanguin, représentant 10 à 12% des immunoglobulines. L'IgM n'a qu'un seul sous-type.

Immunoglobuline A (IgA)

Il correspond au type de chaîne lourde α, et représente 15% des immunoglobulines totales. L'IgA se trouve à la fois dans le sang et les sécrétions, même dans le lait maternel, sous la forme d'un monomère ou d'un dimère. Le poids moléculaire de cette immunoglobuline est de 320 000 et elle a deux sous-types: IgA1 et IgA2.

Immunoglobuline E (IgE)

L'immunoglobuline E est constituée de la chaîne lourde de type e et est très rare dans le sérum, autour de 0,002%.

L'IgE a un poids moléculaire de 200 000 et est présente sous forme de monomère principalement dans le sérum, le mucus nasal et la salive. Il est également courant de trouver cette immunoglobuline dans les basophiles et les mastocytes.

Immunoglobuline D (IgD)

La variété à chaîne lourde δ correspond à l'immunoglobuline D, qui représente 0,2% des immunoglobulines totales. L'IgD a un poids moléculaire de 180 000 et est structuré comme un monomère.

Il est lié aux lymphocytes B, attachés à leur surface. Cependant, le rôle des IgD n'est pas clair.

Changement de type

Les immunoglobulines peuvent subir un changement de type structurel, en raison de la nécessité de se défendre contre un antigène.

Ce changement est dû au rôle des lymphocytes B dans la fabrication d'anticorps grâce à la propriété d'immunité adaptative. Le changement structurel se situe dans la région constante de la chaîne lourde, sans altérer la région variable.

Un changement de type ou de classe peut provoquer le changement d'une IgM en IgG ou IgE, et cela se produit comme une réponse induite par l'interféron gamma ou les interleukines IL-4 et IL-5.

Caractéristiques

Le rôle que jouent les immunoglobulines dans le système immunitaire est d'une importance vitale pour la défense de l'organisme.

Les immunoglobulines font partie du système immunitaire humoral; autrement dit, ce sont des substances sécrétées par les cellules pour se protéger contre les agents pathogènes ou les agents nocifs.

Ils fournissent un moyen de défense efficace, efficace, spécifique et systématisé, étant d'une grande valeur dans le cadre du système immunitaire. Ils ont des fonctions générales et spécifiques au sein de l'immunité:

Fonctions générales

Les anticorps ou immunoglobulines remplissent à la fois des fonctions indépendantes et activent les réponses effectrices et sécrétoires à médiation cellulaire.

Liaison antigène-anticorps

Les immunoglobulines ont la fonction de lier des agents antigéniques de manière spécifique et sélective.

La formation du complexe antigène-anticorps est la fonction principale d'une immunoglobuline et, par conséquent, c'est la réponse immunitaire qui peut arrêter l'action de l'antigène. Chaque anticorps peut se lier à deux antigènes ou plus en même temps.

Fonctions effectrices

La plupart du temps, le complexe antigène-anticorps sert d'initiateur pour activer des réponses cellulaires spécifiques ou pour initier une séquence d'événements qui déterminent l'élimination de l'antigène. Les deux réponses effectrices les plus courantes sont la liaison cellulaire et l'activation du complément.

La liaison cellulaire dépend de la présence de récepteurs spécifiques pour le segment Fc de l'immunoglobuline, une fois qu'elle s'est liée à l'antigène.

Des cellules telles que les mastocytes, les éosinophiles, les basophiles, les lymphocytes et les phagocytes possèdent ces récepteurs et fournissent les mécanismes d'élimination de l'antigène.

L'activation de la cascade du complément est un mécanisme complexe qui implique le début d'une séquence, de sorte que le résultat final est la sécrétion de substances toxiques qui éliminent les antigènes.

Fonctions spécifiques

Tout d'abord, chaque type d'immunoglobuline développe une fonction de défense spécifique:

Immunoglobuline G

- L'immunoglobuline G fournit la plupart des défenses contre les agents antigéniques, y compris les bactéries et les virus.

- L'IgG active des mécanismes tels que le complément et la phagocytose.

- La constitution d'IgG spécifiques d'un antigène est durable.

- Le seul anticorps que la mère peut transférer à ses enfants pendant la grossesse est l'IgG.

Immunoglobuline M

- L'IgM est l'anticorps avec une réponse rapide aux agents nocifs et infectieux, car il fournit une action immédiate jusqu'à ce qu'il soit remplacé par l'IgG.

- Cet anticorps active les réponses cellulaires incorporées dans la membrane lymphocytaire et les réponses humorales comme le complément.

- C'est la première immunoglobuline synthétisée par l'homme.

Immunoglobuline A

- Il agit comme une barrière de défense contre les agents pathogènes, en se situant à la surface des muqueuses.

- Il est présent dans les muqueuses respiratoires, le système digestif, les voies urinaires et également dans les sécrétions telles que la salive, le mucus nasal et les larmes.

- Bien que son activation du complément soit faible, il peut être associé à des lysozymes pour tuer les bactéries.

- La présence d'immunoglobuline D dans le lait maternel et le colostrum permet à un nouveau-né de l'acquérir pendant l'allaitement.

Immunoglobuline E

- L'immunoglobuline E fournit un mécanisme de défense puissant contre les antigènes allergènes.

- L'interaction entre l'IgE et un allergène fera apparaître des substances inflammatoires responsables des symptômes d'allergies, tels que éternuements, toux, urticaire, augmentation des larmes et mucus nasal.

- L'IgE peut également se fixer à la surface des parasites via son segment Fc, produisant une réaction qui provoque leur mort.

Immunoglobuline D

- La structure monomère des IgD est liée aux lymphocytes B qui n'ont pas interagi avec les antigènes, ils jouent donc le rôle de récepteurs.

- Le rôle des IgD n'est pas clair.

Références

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