HISTIDINE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS, ALIMENTS - LA BIOLOGIE - 2025

L' histidine (His, H) est un acide aminé utilisé pour la synthèse des protéines. C'est une molécule hydrophile, elle est donc généralement orientée vers l'extérieur des structures protéiques lorsqu'elles sont en milieu liquide.

Il est considéré comme un acide aminé essentiel pour les enfants en pleine croissance car ils ne le produisent pas. Chez l'adulte, il y a une petite production d'histidine, mais elle est insuffisante pour répondre aux besoins quotidiens, c'est pourquoi elle est considérée comme un acide aminé semi-essentiel.

Structure chimique de l'acide aminé histidine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Pour les animaux et l'homme, l'histidine est un acide aminé essentiel ou au moins semi-essentiel, cependant, les plantes, les champignons et les micro-organismes produisent efficacement l'histidine dont ils ont besoin et font partie des sources alimentaires d'histidine, en plus des protéines. les animaux.

L'histidine remplit des fonctions physiologiques très importantes chez l'homme, telles que: faire partie des centres actifs de nombreuses enzymes, participer à la croissance, au système immunitaire et à la formation de myéline dans les fibres nerveuses, entre autres.

La biosynthèse de l'histidine est un processus complexe qui se déroule principalement dans le foie et nécessite 9 à 11 étapes enzymatiques. Sa dégradation se produit au niveau du foie et de la peau et passe par la formation de glutamate, suivant ensuite différentes voies.

De nombreux aliments sont riches en histidine, comme les protéines animales comme la viande et les produits laitiers, ainsi que les protéines végétales. Ceux-ci fournissent une grande partie des besoins quotidiens en histidine dont notre corps a besoin pour fonctionner correctement.

Une carence ou un excès d'histidine causé par des problèmes héréditaires de métabolisme ou de transport, ou une insuffisance alimentaire dans l'apport, sont liés à certains problèmes importants qui affectent la santé des enfants et des adultes. Un apport suffisant en histidine vous permet de maintenir une vie saine et saine dans la plupart des cas.

caractéristiques

Une caractéristique frappante de l'histidine est qu'elle peut être convertie en histamine, une substance qui est activement impliquée dans de nombreuses réactions allergiques et inflammatoires.

Chez les poissons exposés à l'environnement sans réfrigération suffisante, les bactéries peuvent transformer l'histidine en histamine et c'est pourquoi, lorsqu'elles sont ingérées, elles provoquent une intoxication alimentaire.

Une autre caractéristique de cet acide aminé est qu'il est l'un des rares, parmi les 22 existants, à s'ioniser dans la gamme de pH physiologique (environ 7,4) et, par conséquent, peut participer activement au site catalytique de nombreuses enzymes.

Dans la molécule d'hémoglobine, l'histidine proximale est l'un des ligands du groupe hème. En d'autres termes, cet acide aminé participe à la fonction de transport d'oxygène de l'hémoglobine et est essentiel pour la synthèse de cette protéine, ainsi que pour celle de la myoglobine, également appelée «hémoglobine musculaire».

Structure

L'histidine est un acide aminé hydrophile polaire basique, classé parmi les acides aminés essentiels, car il ne peut pas être synthétisé par les animaux. Cependant, et comme mentionné précédemment, il est synthétisé par des bactéries, des champignons et des plantes.

Chez les enfants en pleine croissance, l'histidine est absolument nécessaire; l'adulte peut le synthétiser, mais il n'est pas clair si cela répond aux besoins quotidiens en histidine, il doit donc être ingéré avec le régime.

Comme tous les acides aminés, l'histidine a un carbone α auquel un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale sont attachés.

La chaîne latérale de cet acide aminé est formée par un cycle imidazole qui, à pH physiologique, protonate et acquiert une charge positive et est appelé «imidazolium» en abrégé ImH +.

Avec la lysine et l'arginine, l'histidine forme le groupe des acides aminés basiques. Des trois, l'histidine est la moins basique et son cycle imidazole peut se déprotoner à des pH proches de 6.

Étant donné qu'à pH physiologique, l'histidine peut échanger des protons, elle a tendance à participer à la catalyse enzymatique qui implique le transfert de protons. En outre, comme il s'agit d'un acide aminé polaire, il se trouve généralement sur la surface externe des protéines, où il peut s'hydrater en milieu aqueux.

Caractéristiques

Dans le cadre du site actif des enzymes

L'histidine est nécessaire à la synthèse de nombreuses protéines, en particulier des enzymes dont les centres actifs ont cet acide aminé dans leur structure. Il fait partie du centre actif des aldolases chez les mammifères, où il fonctionne comme un donneur de protons.

Il se trouve dans le centre actif de la carboxypeptidase A, une enzyme pancréatique qui a un site actif composé de Zn et d'histidine. Dans l'enzyme glycolytique phosphoglycérate mutase, il y a deux résidus histidine dans son centre actif qui agissent comme accepteurs ou donneurs de groupes phosphoryle.

On le trouve également dans le site actif d'enzymes telles que la glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase, la lactate déshydrogénase, la papaïne, la chymotrypsine, la RNase A et l'histidine ammoniac lyase (histidase). De plus, c'est un inhibiteur allostérique de l'enzyme glutamine synthétase.

Autres fonctions

Cet acide aminé est d'une grande importance pour l'organisme, car sa décarboxylation par l'histidine décarboxylase produit de l'histamine, un puissant vasodilatateur lié aux réactions inflammatoires et allergiques, présent dans l'intestin et dans les granules des cellules du système phagocytaire mononucléaire.

L'histidine est produite par des neurones du système nerveux central dotés de fonctions neuromodulatrices.

Il est nécessaire à la formation des gaines de myéline des fibres nerveuses, il joue donc un rôle important dans la transmission des impulsions électriques.

Avec l'hormone de croissance et d'autres acides aminés, l'histidine contribue aux mécanismes de réparation des tissus, principalement dans le système cardiovasculaire.

Certaines fonctionnalités supplémentaires incluent:

- Contribue à la détoxification de certains métaux lourds car il agit comme un chélateur.

- Protège contre les dommages causés par les radiations.

- Participe à la formation des globules rouges et blancs.

- Il est nécessaire à la formation d'hémoglobine.

- Aide à combattre certains effets négatifs de la polyarthrite rhumatoïde tels que l'inflammation et le manque de mobilité.

- C'est un acide aminé important pour la régénération, la croissance et la fonction sexuelle des cheveux.

La carnosine, l'ansérine et l'homocarnosine sont des dipeptides formés à partir d'histidine. Les deux premiers se trouvent dans les muscles et ont des fonctions importantes de tampons et d'activateurs de la myosine ATPase.

L'homocarnosine est produite dans le cerveau en quantités 100 fois supérieures à la carnosine dans le muscle squelettique.

Biosynthèse

L'histidine tire son squelette carboné du ribose 5-phosphate. Chez les bactéries E. Coli, cet acide aminé est produit à partir de ce composé en 11 étapes enzymatiques:

1. La première étape de la synthèse consiste en le transfert d'un phosphoribosyl de l'ATP vers le carbone 1 du ribose 5-phosphate, générant du 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP). L'enzyme phosphoribosyl-pyrophosphate synthétase (PRPP synthétase) catalyse cette réaction.
2. Ensuite, le transfert du groupe pyrophosphate du carbone 1 au N-1 de l'ATP se produit, et le N1- (5'-phosphoribosyl) -ATP est produit. L'enzyme qui catalyse cette réaction est l'ATP phosphoribosyltransférase.
3. Par l'action de la phosphoribosyl-ATP-pyrophosphate hydroxylase, la liaison α, β-pyrophosphate de l'ATP est hydrolysée et du N1- (5'-phosphoribosyl) -AMP est formé.
4. L'enzyme phosphoribosyl-AMP cyclo hydroxylase ouvre le cycle purine entre N-1 et C-6 et le ribonucléotide N1- (5'-phosphoribosyl formimino) -5-aminoimidazole-4-carboxamide-1-ribonucléotide se forme.
5. Ensuite, le cycle ribofuranose qui provient du PRPP s'ouvre et est isomérisé en un cétose, formant le N1- (5'-phosphoribosyl formimino) -5-aminoimidazole-4-carboxamide-1-ribonucléotide par l'effet d'une enzyme isomérase.
6. L'enzyme aminotransférase transfère le groupe amido de la glutamine, qui est convertie en glutamate, et rompt la liaison formimino, libérant ainsi du 5-aminoimidazole-carboxamide-1-ribonucléotide et générant du phosphate d'imidazole glycérol.
7. Une molécule d'eau est éliminée du phosphate d'imidazole glycérol au moyen de l'imidazole glycérol phosphate déshydratase et du phosphate imidazole acétol est formé.
8. Un groupe amino est transféré au phosphate d'acétol d'imidazole via l'histidinol phosphate transaminase et du phosphate d'histidinol est formé.
9. Le groupe ester phosphorique du phosphate d'histidinol est hydrolysé pour former de l'histidinol. L'histidinol phosphate phosphatase catalyse cette réaction.
10. Plus tard, l'histidinol est oxydé par l'histidinol déshydrogénase et formé histidinalement.
11. L'histidinol déshydrogénase elle-même oxyde l'histidinal et le convertit en histidine.

La première enzyme de la voie de biosynthèse de l'histidine est inhibée par le produit de la voie, c'est-à-dire que l'histidine participe à l'inhibition allostérique de l'ATP phosphoribosyltransférase, qui représente le principal mécanisme de régulation de la voie.

Dégradation

L'histidine, la proline, le glutamate, l'arginine et la glutamine sont des acides aminés qui, lorsqu'ils sont dégradés, finissent par former de l'α-cétoglutarate. Quatre d'entre eux sont d'abord convertis en glutamate qui, par transamination, donne naissance à l'α-cétoglutarate.

L'histidine, par le biais de l'histidinase, perd le groupe α-amino pour devenir urocanate. Ensuite, l'urocanase hydrate les positions 1 et 4 de l'urocanate, formant le 4-imidazolone-5-propionate. Par la suite, l'hydrolyse du groupe imino du 4-imidazolone-5-propionate se produit, formant le N-formiminoglutamate.

Cette dernière réaction implique le transfert du formyle du N-formiminoglutamate au tétrahydrofolate, qui fonctionne avec l'enzyme glutamate formimine transférase. Les produits finaux de cette réaction sont le glutamate et le N5-formimino tétrahydrofolate.

Le Α-cétoglutarate est formé par transamination du glutamate. Le Α-cétoglutarate est un intermédiaire dans le cycle de Krebs et peut également entrer dans la voie gluconéogénique pour la formation du glucose.

Le groupe amino du glutamate entre dans le cycle de production d'urée pour être éliminé dans l'urine. Toutes ces réactions se produisent dans le foie et certaines d'entre elles dans la peau.

Aliments riches en histidine

Les besoins quotidiens en histidine sont d'environ 10 à 11 mg par kg de poids corporel et par jour. Chez les enfants en pleine croissance, l'histidine est un acide aminé essentiel qui doit être fourni par l'alimentation.

Chez d'autres animaux, l'histidine est également un acide aminé essentiel et ceux qui sont élevés dans des étables doivent recevoir de l'histidine pour maintenir leur taux d'hémoglobine normal.

Les aliments riches en histidine comprennent:

- Bœuf, agneau, porc, poulet et dinde. On le trouve également dans les poissons tels que le thon (même en conserve), le saumon, la truite, le vivaneau et le bar, ainsi que dans certains crustacés.

- Lait et ses dérivés, notamment dans les fromages affinés tels que le parmesan, la gruyère, le fromage suisse et le gouda, entre autres. Dans les crèmes, le lactosérum, le yogourt et la crème sure.

- Le soja et les fruits secs tels que les noix et les graines. Dans le tournesol, la citrouille, la pastèque, le sésame, l'amande, la pistache, le beurre d'arachide et les graines de chia.

- Œufs et haricots ou haricots blancs.

- Grains entiers comme le quinoa, le blé, le riz brun, etc.

Avantages de son apport

Il existe un certain nombre de conditions pathologiques dans lesquelles l'histidine peut être utile en complément du traitement.

Parmi ces pathologies on peut citer la polyarthrite rhumatoïde, l'hypertension artérielle (puisqu'un effet hypotenseur de l'histidine a été décrit), dans les infections, la frigidité et l'impuissance sexuelle, l'intoxication aux métaux lourds, la synovite toxique, la névrite, les vomissements de grossesse, les troubles cardiovasculaires et de l'audition, des ulcères et de l'anémie.

Dans la peau, la dégradation de l'histidine consommée produit de l'acide urocanique, capable de protéger la peau en absorbant les rayons ultraviolets.

La consommation excessive d'histidine par des individus sains ne produit pas d'altérations majeures, car elle se dégrade rapidement. Cependant, l'utilisation de compléments alimentaires à base d'histidine doit être limitée chez les patients souffrant de graves problèmes hépatiques et / ou rénaux.

Troubles de carence

La carence en histidine est liée à des altérations de la réponse immunitaire dues à une diminution de la production d'histamine et de globules blancs, à l'accumulation de radicaux libres et à des malformations ou au nanisme chez les fœtus.

Des problèmes osseux, une surdité et une anémie associés à une carence en histidine ont également été rapportés.

La maladie de Hartnup est une maladie héréditaire qui affecte le transport de l'histidine et du tryptophane à travers la muqueuse de l'intestin grêle et les reins, provoquant une carence des deux acides aminés.

Les manifestations cliniques les plus importantes sont l'apparition de lésions squameuses et rouges sur la peau après une exposition au soleil, divers degrés de troubles du mouvement et certains symptômes de maladies psychiatriques.

L'histidinémie est une maladie autosomique récessive caractérisée par une carence en enzyme histidase, ce qui entraîne une augmentation des taux d'histidine dans le sang et l'urine.

En conséquence, ces patients ne peuvent pas dégrader l'histidine en acide urocanique dans le foie et la peau. Cette maladie s'accompagne d'un retard mental modéré, de troubles de la parole et de la mémoire auditive sans surdité.

La restriction de l'apport d'histidine en tant que traitement n'a pas été efficace pour générer une amélioration clinique et comporte le risque de générer des troubles de la croissance chez les enfants atteints de cette maladie.

Références

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