GLOBIN: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTION ET ALTÉRATIONS - LA BIOLOGIE - 2025

La globine est une structure protéinique disposée en forme sphérique ou globulaire, d'où son nom. Cette structure est de type tertiaire et se caractérise par sa complexité, puisque la chaîne d'acides aminés se replie pour former la sphéroprotéine. Il existe plusieurs types de chaînes de globine et celles-ci ont été classées en lettres grecques: globine de chaîne alpha, bêta, delta, gamma, epsilon et zêta.

Les acides aminés qui composent la structure primaire de la protéine varient selon l'espèce à laquelle ils appartiennent (humains ou animaux). Il existe également des variations au sein d'une même espèce en fonction de l'état de vie actuel de l'organisme (vie embryonnaire, vie fœtale ou postnatale).

Différentes structures qui contiennent de la globine dans leur composition. Sources: Wikipedia.com/BiancaDescals / L'éditeur original était ProteinBoxBot sur Wikipedia anglais. /Wikipedia.com

Les informations génétiques pour la synthèse des différentes chaînes de globine sont contenues dans divers chromosomes. Par exemple, les globines de la chaîne alpha se trouvent sur le chromosome 16, tandis que les informations génétiques des globines bêta, delta, gamma et epsilon se trouvent sur le chromosome 11.

caractéristiques

La globine fait partie des structures importantes de l'organisme, par exemple les plus importantes sont: l'hémoglobine et la myoglobine.

L'hémoglobine contient quatre chaînes de globine (alpha 1 et alpha 2) et (bêta 1 et bêta 2). Chaque globine a un pli où elle protège le groupe hème.

D'autre part, il y a la myoglobine. Qui a une structure moins complexe que l'hémoglobine. Cela présente un polypeptide globulaire d'une seule bande disposée secondairement.

Jusqu'à récemment, on pensait qu'il s'agissait des seules substances contenant de la globine chez les êtres supérieurs, mais aujourd'hui, deux autres sont connues pour avoir de la globine dans leur constitution: la cytoglobine et la neuroglobine.

La cytoglobine est présente dans la plupart des tissus et se trouve surtout dans le tissu conjonctif, ainsi qu’elle a également été trouvée dans la rétine.

À son tour, la neuroglobine a une préférence pour le tissu nerveux, d'où son nom. La neuroglobine a été trouvée dans les cellules nerveuses du cerveau situées au niveau du cortex cérébral, ainsi que dans d'autres endroits tels que le thalamus, l'hypothalamus, l'hippocampe et le cervelet.

Cependant, ce ne sont pas les seuls endroits, car en dehors du système nerveux, il peut être trouvé dans les îlots de Langerhans du pancréas et dans la rétine.

Structure

Il existe 6 types différents de chaînes de globine qui sont désignées par les lettres de l'alphabet grec: alpha (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) et zeta (ζ). Ces chaînes appartiennent à la famille des globines, mais elles diffèrent les unes des autres par le nombre d'acides aminés qu'elles possèdent.

Ces polypeptides ont une structure primaire, secondaire et tertiaire. La chaîne unique d'acides aminés représente la structure primaire. Lorsque la chaîne est enroulée en spirales ou en hélices, elles constituent la structure secondaire.

Si cette structure se replie alors plusieurs fois sur elle-même, elle forme une structure globulaire correspondant à la structure tertiaire.

De même, ils ne peuvent acquérir la forme quaternaire que lorsque 4 molécules ou chaînes de globine sont combinées sous forme tertiaire.

C'est ainsi que cela se produit dans la structure complexe de l'hémoglobine. Cependant, dans la myoglobine, c'est différent. Dans ce cas, la globine apparaît comme un monomère, c'est-à-dire qu'elle possède une seule chaîne peptidique qui est disposée en plis, créant 8 hélices (structure secondaire).

L'hémoglobine et la myoglobine abritent un groupe hème au sein de leur structure complexe.

Hémoglobine

Dans cette molécule, 2 chaînes alpha-globine et 2 chaînes bêta se lient. C'est ainsi qu'ils sont parfaitement couplés pour abriter le groupe hème, plus le fer, en leur centre.

Entre ces structures, il y a des liens faibles et des liens forts. 19 acides aminés participent à des unions faibles et l'union se produit comme suit: la chaîne alpha 1 rejoint la chaîne beta 2 et la chaîne alpha 2 rejoint la chaîne beta 1.

Alors que 35 acides aminés participent à des unions fortes et les chaînes qui se rejoignent sont: la chaîne alpha 1 rejoint la chaîne beta 1 et la chaîne alpha 2 rejoint la chaîne beta 2.

Localisation des chaînes alpha 1 et alpha 2, bêta 1 et bêta 2 dans la structure de l'hémoglobine. Source: image modifiée d'OpenStax College (traduite en espagnol)

Myoglobine

Un groupe protéique globulaire est également présent dans la myoglobine, mais dans ce cas, il existe une seule chaîne peptidique composée de 153 acides aminés. Son agencement spatial est secondaire et il possède 8 hélices alpha.

Cette structure protéique place stratégiquement les acides aminés hydrophobes vers l'intérieur de la structure, tandis que les acides aminés hydrophiles ou polaires sont vers l'extérieur.

Cette conception est parfaite pour loger le groupe hème à l'intérieur (partie hydrophobe). Celui-ci est lié à la protéine par des liaisons non covalentes.

Cytoglobine

Il a été découvert en 2001 et serait un type d'hémoglobine, mais il diffère en ce qu'il est hexacoordonné, tandis que l'hémoglobine et la myoglobine sont pentacoordonnées. Cela a à voir avec la position que l'histidine, un acide aminé, prend près du groupe hème.

Neuroglobine

Sa découverte a été faite en 2000. La neuroglobine est un monomère qui a 150 acides aminés, donc il est très similaire à la myoglobine. La structure de la neuroglobine est de 21% à 25% similaire à celle de la myoglobine et de l'hémoglobine.

Caractéristiques

Parce que la globine ne se trouve pas seule dans le corps, mais dans le cadre de certaines structures, les fonctions que chacune d'elles remplissent sont mentionnées:

Hémoglobine

Il se trouve à l'intérieur des érythrocytes. Il est responsable de la fixation et du transport de l'oxygène des poumons vers les tissus. Ainsi que purifie le corps du dioxyde de carbone, en faisant le chemin inverse.

Myoglobine

Le groupe hème situé dans la globine a pour fonction de stocker des molécules d'oxygène pour oxygéner le muscle cardiaque et le muscle squelettique.

Cytoglobine

On pense que cette protéine peut influencer la protection des états de stress hypoxique et oxydatif dans les tissus. On pense également qu'il peut transporter l'oxygène artériel vers le cerveau.

Neuroglobine

On pense que la neuroglobine a la capacité de se lier à l'oxygène, au monoxyde de carbone et à l'oxyde nitrique.

Cependant, le rôle de la neuroglobine n'est pas encore connu avec certitude, mais on pense qu'il est lié à la régulation de l'hypoxie et de l'ischémie cérébrale. Surtout, il agirait comme un neuroprotecteur.

Parce que la neuroglobine a une structure similaire à l'hémoglobine et à la myoglobine, on suppose qu'elle pourrait participer à l'apport d'oxygène au niveau neuronal. On pense également qu'il peut éliminer les radicaux libres et l'azote produits dans la chaîne respiratoire.

Par rapport à l'oxyde nitrique, on pense qu'il l'élimine lorsque l'oxygène est normal et le produit dans des processus hypoxiques à partir de NO ₂.

Modifications

Les chaînes alpha et bêta globine sont codées par différents gènes situés respectivement sur les chromosomes 16 et 11.

Les personnes atteintes d'hémoglobine S (drépanocytose ou drépanocytose) présentent un défaut de la chaîne bêta-globine. Le défaut consiste en une substitution de bases azotées au niveau du nucléotide numéro 20 du gène impliqué, où il y a un changement d'adénine pour une thymine.

Des mutations dans le gène ß ^s du chromosome 11 causes différentes haplotypes appelé globine: Sénégal, le Cameroun, le Bénin, Bantu ou RCA et d' Asie ou arabo-indien.

Connaître le type d'haplotype que présentent les patients drépanocytaires est important sur le plan épidémiologique, car cela nous permet de connaître la distribution des différents haplotypes, mais ces informations fournissent également des données importantes pour connaître le pronostic de la maladie.

Par exemple: l'haplotype bantou est connu pour être plus sévère, tandis que les types sénégalais et asiatique sont plus doux.

Les différences entre un haplotype et un autre résident dans la quantité d'hémoglobine F qu'ils contiennent. Plus le pourcentage d'hémoglobine F et l'hémoglobine S sont bas, meilleur est le pronostic. Plus la quantité d'hémoglobine F est faible et plus l'hémoglobine S est élevée, plus le pronostic est mauvais.

Ces mutations sont héréditaires autosomiques avec la mutation de l'hémoglobine S.

Références

1. Globin. Wikipedia, l'encyclopédie libre. 19 octobre 2018, 13:44 UTC. 11 juil.2019, 17:26, wikipedia.org
2. «Myoglobin». Wikipedia, l'encyclopédie libre. 7 juil.2019, 21:16 UTC. 11 juil.2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotypes du gène de la bêta globine chez les porteurs d'hémoglobine S en Colombie. Biomédica 2012; 32: 103-111. Disponible sur: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: un nouveau membre de la famille des globines. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Disponible sur: scielo.sld
5. «Cytoglobine». Wikipedia, l'encyclopédie libre. 1 sept. 2017, 17:26 UTC. 12 juil.2019, 00:28 wikipedia.org