AMYLASE: CARACTÉRISTIQUES, CLASSIFICATION, STRUCTURE, FONCTIONS - LA BIOLOGIE - 2025

L'amylase est le terme utilisé pour identifier un groupe important d'enzymes responsables de l'hydrolyse des liaisons glycosidiques entre les molécules de glucose présentes dans les glucides, telles que l'amidon et d'autres apparentés, qui sont ingérées dans l'alimentation de nombreux organismes vivants.

Ce type d'enzyme est produit par des bactéries, des champignons, des animaux et des plantes, où ils catalysent essentiellement les mêmes réactions et remplissent diverses fonctions, principalement liées au métabolisme énergétique.

Représentation graphique d'une alpha-amylase d'origine animale (Source: Jawahar Swaminathan et personnel MSD de l'Institut européen de bioinformatique via Wikimedia Commons)

Les produits des réactions d'hydrolyse des liaisons glycosidiques peuvent être considérés comme caractéristiques de chaque type d'enzyme amylolytique, c'est donc souvent un paramètre important pour leur classification.

L'importance de ces enzymes, d'un point de vue anthropocentrique, n'est pas seulement physiologique, car à l'heure actuelle, ce type d'enzymes a une grande importance biotechnologique dans la production industrielle d'aliments, de papier, de textiles, de sucres et autres.

Le terme «amylase» dérive du grec «amylon», qui signifie amidon, et a été inventé en 1833 par les scientifiques Payen et Persoz, qui ont étudié les réactions hydrolytiques de cette enzyme sur l'amidon.

caractéristiques

Certaines amylases sont de nature multimérique, comme la β-amylase de patate douce, qui se comporte comme un tétramère. Cependant, le poids moléculaire approximatif des monomères d'amylase est de l'ordre de 50 kDa.

En général, les enzymes végétales et animales ont une composition d'acides aminés relativement "commune" et ont des activités optimales à un pH compris entre 5,5 et 8 unités (les amylases animales étant plus actives à un pH plus neutre).

Les amylases sont des enzymes capables d'hydrolyser les liaisons glycosidiques d'un grand nombre de polysaccharides, produisant généralement des disaccharides, mais elles ne sont pas capables d'hydrolyser des complexes tels que la cellulose.

Caractéristiques du substrat

La raison pour laquelle les amylases sont si importantes dans la nature, en particulier dans la digestion des glucides, est liée à la présence omniprésente de leur substrat naturel (amidon) dans les tissus des végétaux «supérieurs», qui servent de source de nourriture pour plusieurs types d'animaux et de micro-organismes.

Ce polysaccharide est composé, à son tour, de deux complexes macromoléculaires appelés amylose (insoluble) et amylopectine (soluble). Les groupements amylose sont constitués de chaînes linéaires de résidus glucose liés par des liaisons α-1,4 et sont dégradés par les α-amylases.

L'amylopectine est un composé de haut poids moléculaire, elle est constituée de chaînes ramifiées de résidus glucose reliées par des liaisons α-1,4, dont les ramifications sont supportées par des liaisons α-1,6.

Classification

Les enzymes amylases sont classées selon le site où elles sont capables de rompre les liaisons glycosidiques en tant qu'endoamylases ou exoamylases. Les premiers hydrolysent les liaisons dans les régions internes des glucides, tandis que les seconds ne peuvent catalyser que l'hydrolyse des résidus aux extrémités des polysaccharides.

De plus, la classification traditionnelle est liée à la stéréochimie de leurs produits de réaction, de sorte que ces protéines à activité enzymatique sont également classées en α-amylases, β-amylases ou γ-amylases.

-Les α-amylases (α-1,4-glucane 4-glucane hydrolases) sont des endoamylases qui agissent sur les liaisons internes des substrats de conformation linéaire et dont les produits ont une configuration α et sont des mélanges d'oligosaccharides.

-Les β-amylases (α-1,4-glucane maltohydrolases) sont des exoamylases végétales qui agissent sur des liaisons aux extrémités non réductrices de polysaccharides comme l'amidon et dont les produits hydrolytiques sont des résidus de β-maltose.

-Enfin, les γ-amylases sont une troisième classe d'amylases également appelées glucoamylases (α-1,4-glucane glucohydrolases) qui, comme les β-amylases, sont des exoamylases capables d'éliminer de simples unités de glucose à des extrémités non réductrices polysaccharides et inverser leur configuration.

Cette dernière classe d'enzymes peut hydrolyser à la fois les liaisons a-1,4 et a, 1-6, convertissant des substrats tels que l'amidon en D-glucose. Chez les animaux, ils se trouvent principalement dans les tissus hépatiques.

Classement actuel

Avec l'avènement de nouvelles techniques d'analyse biochimique tant pour les enzymes que pour leurs substrats et produits, certains auteurs ont déterminé qu'il existe au moins six classes d'enzymes amylases:

1-Endoamylases qui hydrolysent les liaisons α-1,4 glucosidiques et qui peuvent «contourner» (contourner) les liaisons α-1,6. Des exemples de ce groupe sont les a-amylases.

Les 2-exoamylases capables d'hydrolyser l'α-1,4, dont les principaux produits sont des résidus maltose et les liaisons α-1,6 ne peuvent pas être «sautées». Des exemples du groupe sont les β-amylases.

3-Exoamylases capables d'hydrolyser les liaisons α-1,4 et α-1,6, telles que les amyloglucosidases (glucoamylases) et autres exoamylases.

4-amylases qui hydrolysent uniquement les liaisons glucosidiques α-1,6. Dans ce groupe se trouvent des enzymes de "déramification" et d'autres connues sous le nom de pullulanases.

Les 5-amylases telles que les α-glucosidases, qui hydrolysent préférentiellement les liaisons α-1,4 d'oligosaccharides courts produits par l'action d'autres enzymes sur des substrats tels que l'amylose ou l'amylopectine.

6-Enzymes qui hydrolysent l'amidon en polymères cycliques non réducteurs de résidus D-glucosidiques connus sous le nom de cyclodextrines, tels que certaines amylases bactériennes.

Caractéristiques

Nombreuses sont les fonctions attribuées aux enzymes à activité amylase, non seulement du point de vue naturel ou physiologique, mais aussi du point de vue commercial et industriel, directement lié à l'homme.

Chez les animaux

Les amylases chez l'animal sont présentes essentiellement dans la salive, le foie et le pancréas, où elles interviennent dans la dégradation des différents polysaccharides consommés dans l'alimentation (d'origine animale (glycogènes) ou végétale (amidons)).

L'α-amylase présente dans la salive est utilisée comme indicateur de l'état physiologique des glandes salivaires, puisqu'elle constitue plus de 40% de la production protéique de ces glandes.

Dans le compartiment oral, cette enzyme est responsable de la "pré-digestion" de l'amidon, produisant des résidus de maltose, maltotriose et dextrine.

Dans les plantes

Chez les plantes, l'amidon est un polysaccharide de réserve et son hydrolyse, médiée par les enzymes amylases, a de nombreuses fonctions importantes. Parmi eux, nous pouvons souligner:

• Germination des graines de céréales par digestion de la couche d'aleurone.
• La dégradation des substances de réserve pour l'acquisition d'énergie sous forme d'ATP.

Dans les micro-organismes

De nombreux micro-organismes utilisent des amylases pour obtenir du carbone et de l'énergie à partir de diverses sources de polysaccharides. Dans l'industrie, ces microorganismes sont exploités pour la production à grande échelle de ces enzymes, qui servent à satisfaire différentes demandes commerciales de l'homme.

Usages industriels

Dans l'industrie, les amylases sont utilisées à diverses fins, y compris la fabrication de maltose, de sirops à haute teneur en fructose, de mélanges d'oligosaccharides, de dextrines, etc.

Ils sont également utilisés pour la fermentation alcoolique directe de l'amidon en éthanol dans l'industrie brassicole, et pour l'utilisation des eaux usées produites lors du traitement des aliments d'origine végétale comme source de nourriture pour la croissance de micro-organismes, par exemple.

Références

1. Aiyer, PV (2005). Amylases et leurs applications. Journal africain de biotechnologie, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., et Talón, M. (2008). Fundamentals of Plant Physiology (2e éd.). Madrid: McGraw-Hill Interamericana d'Espagne.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., et Reis, L. (2008). Composition et fonctions de la salive: un examen complet. Le Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA et Saranraj, P. (2013). Amylase bactérienne: un examen. Journal international des archives pharmaceutiques et biologiques, 4 (2), 274-287.
5. Salt, W. et Schenker, S. (1976). Amylase - Sa signification clinique: une revue de la littérature. Medicine, 55 (4), 269-289.
6. Saranraj, P. et Stella, D. (2013). Amylase fongique - Un examen. Journal international de recherche microbiologique, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L. et Martin, D. (1999). Biology (5e éd.). Philadelphie, Pennsylvanie: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE et Dygert, S. (1925). Amylases végétales et animales. Ann. Chem., 1, 115-189.