ALANINE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS, BIOSYNTHÈSE - LA BIOLOGIE - 2025

L' alanine (Ala) est l'un des 22 acides aminés connus qui composent la structure protéique de tous les organismes, des bactéries à l'homme. Parce qu'il peut être synthétisé par le corps, il est classé comme un acide aminé non essentiel.

Les protéines ont une structure basique ou primaire constituée d'une chaîne d'acides aminés appelée chaîne polypeptidique, dans ces chaînes chaque acide aminé est constitué d'un carbone central appelé carbone α.

Structure chimique de l'acide aminé Alanine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Le carbone α est lié à quatre groupes: un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH), un atome d'hydrogène (-H) et un groupe ou une chaîne latérale (-R) qui identifie chaque acide aminé. Dans la chaîne latérale, les carbones prennent séquentiellement les lettres ß, γ, δ et ε.

Les acides aminés sont classés par la polarité de leurs chaînes latérales et il existe donc des acides aminés hydrophobes apolaires et polaires hydrophiles qui, à leur tour, peuvent être neutres, basiques et acides. L'alanine est un acide aminé apolaire hydrophobe et est l'acide aminé le plus simple après la glycine et le plus abondant dans la plupart des protéines.

L'alanine peut être formée dans le muscle et transportée vers le foie, où elle est introduite dans la voie gluconéogénique, c'est-à-dire la voie de formation de glucose à partir de substances non glycosidiques. L'alanine peut également être synthétisée dans le foie par le catabolisme du tryptophane et de l'uracile et peut se décomposer pour former du pyruvate.

Il participe à la synthèse du tryptophane, de la pyridoxine (Vitamine B6) et de la carnosine et, comme il peut être transformé en pyruvate, il participe indirectement à la régulation de la glycémie ou comme source d'énergie pour le muscle squelettique.

Il est utilisé comme complément alimentaire pour améliorer les performances sportives et se retrouve naturellement dans le bœuf, le porc et le poisson, ainsi que dans le lait et ses dérivés et dans les œufs. Certaines légumineuses, fruits et noix sont également riches en alanine.

Structure

Il a été discuté ci-dessus que l'alanine, comme tous les acides aminés, a un a-carbone avec quatre groupes attachés, le groupe R étant un groupe méthyle (-CH3).

Par conséquent, à pH corporel (environ 7,4), le carbone α de l'alanine est attaché à un groupe amino protoné (-NH3 +), un groupe carboxyle qui a perdu un proton (-COO-), un hydrogène et un groupe méthyle (-CH3).

La plupart des acides aminés sont ionisables à pH 7,0 et géométriquement, ils peuvent avoir des isomères, appelés énantiomères, qui sont des images miroir, tout comme la main droite et la main gauche.

Ensuite, tous les acides aminés peuvent être trouvés sous forme de "paires chirales" désignées par D ou L (dextro et lévo, respectivement), en fonction de la position des atomes entourant le carbone α.

Cependant, l'alanine, comme la plupart des acides aminés, se trouve principalement sous la forme L, car c'est la forme que les enzymes insèrent lors de la synthèse des protéines.

Cet acide aminé peut également être trouvé sous forme de β-alanine, dans laquelle le groupe amino est attaché à son β-carbone, c'est-à-dire au premier carbone de sa chaîne latérale.

La Β-Alanine se trouve dans l'acide pantothénique (vitamine B5) et dans certains peptides naturels. La D-Alanine se trouve dans certains polypeptides qui font partie des parois de certaines cellules bactériennes.

Groupe R (méthyle, CH

Le groupe méthyle de la chaîne latérale alanine est un hydrocarbure saturé qui donne la caractéristique hydrophobe non polaire à cet acide aminé. Cette caractéristique de l'alanine est commune aux autres acides aminés de ce groupe tels que la glycine, la valine, la leucine et l'isoleucine.

Les acides aminés qui composent le groupe des aliphatiques sont des acides aminés chimiquement neutres et jouent un rôle très important dans la formation et le maintien de la structure tridimensionnelle des protéines car ils ont tendance à réagir entre eux à l'exclusion de l'eau.

Ces acides aminés, y compris l'alanine, contiennent le même nombre de groupes ionisables avec des charges opposées, ils n'ont donc pas de charge nette et sont appelés «zwitterions».

Caractéristiques

Comme la plupart des acides aminés connus, l'alanine est utilisée dans la synthèse de peptides et de protéines en général, et participe à l'établissement de la structure polypeptidique et à la structure tertiaire de certaines protéines.

Une autre fonction importante de l'alanine est de participer indirectement au contrôle de la glycémie:

Il peut donner naissance au pyruvate et inversement, il peut également atteindre le foie et devenir du glucose par gluconéogenèse pour être libéré dans la circulation ou être utilisé dans la synthèse du glycogène, si nécessaire.

L'alanine participe en tant que transporteur d'ammonium du muscle au foie, car elle peut être synthétisée par amination à partir du pyruvate, transportée vers le foie et y être transformée par transamination.

Cela se produit en même temps que la transformation de l'α-cétoglutarate en glutamate, qui peut entrer dans le cycle de l'urée et se reconvertir en pyruvate.

Autres fonctions

Cet acide aminé est essentiel à la synthèse du tryptophane et de la pyridoxine. Bien que chimiquement peu réactif, l'alanine peut avoir des fonctions de reconnaissance de substrat et de régulation enzymatique.

L'une des fonctions de la β-alanine est comme complément alimentaire, car elle est utilisée comme aide à l'exercice ergogénique. L'ingestion de β-alanine augmente la concentration de carnosine (un dipeptide formé par la β-alanine et l'histidine) dans le muscle squelettique, agissant comme un «tampon».

Normalement, la carnosine ne contribue pas de manière significative à la capacité tampon totale de la cellule musculaire et cela est dû à sa faible concentration. L'administration de β-alanine augmente cette concentration et donc la capacité tampon, améliorant ainsi l'endurance en réduisant la fatigue.

Biosynthèse

La synthèse la plus importante d'alanine dans le corps humain se produit par une amination réductrice de l'acide pyruvique. Cette réaction nécessite une seule étape enzymatique.

Le pyruvate fournit le squelette carboné et le glutamate fournit le groupe amino qui est transféré au pyruvate. L'enzyme qui catalyse cette réaction réversible est l'alanine transaminase.

À la suite de cette réaction, l'alanine et l'α-cétoglutarate sont produits. L'alanine peut alors être présente dans la gluconéogenèse, dans la glycolyse et dans le cycle de Krebs.

Une autre source d'alanine provient de la décomposition du tryptophane en acétyl-CoA. Dans cette voie, lorsque l'enzyme kynuréninase hydrolyse la 3-hydroxy kynurénine, le 3-hydroxy anthranilate et l'alanine se forment. De l'alanine est libérée et le 3-hydroxy anthranilate suit la voie métabolique.

La dégradation de l'uracile est une autre source d'alanine. Dans ce cas, la β-alanine est produite, qui peut suivre plusieurs voies métaboliques, dont l'une est de devenir acétyl-CoA.

Dégradation

Processus général de dégradation des acides aminés

Les acides aminés ne sont pas stockés comme les glucides et les graisses, de sorte que ceux qui sont libérés lors de la dégradation des protéines doivent être réutilisés pour la synthèse de nouvelles protéines et nucléotides.

D'autre part, les acides aminés peuvent être dégradés et leurs squelettes carbonés peuvent être utilisés dans des réactions cataboliques ou anaboliques.

Lorsque les acides aminés sont dégradés, un excès d'azote forme de l'ammoniac, qui est une substance toxique qui doit être éliminée et la première étape de la dégradation des acides aminés est l'élimination de l'azote.

Chez les mammifères, cette dégradation se produit dans le foie; là, tout acide aminé en excès et non utilisable est dégradé.

Dégradation de l'alanine

La dégradation de l'alanine se produit par la conversion de l'alanine en pyruvate. Cette réaction est catalysée par l'alanine transaminase et nécessite la présence d'a-cétoglutarate comme accepteur du groupe amino et la formation ultérieure de glutamate; c'est une réaction réversible.

Ces réactions de formation d'alanine à partir du pyruvate et de dégradation de l'alanine pour former du pyruvate font partie d'un cycle qui implique le muscle squelettique et le foie.

Le foie fournit du glucose au muscle et le muscle, par glycolyse, transforme le glucose en pyruvate afin de générer de l'ATP; Ce pyruvate peut entrer dans la synthèse d'alanine, qui peut être libérée dans la circulation sanguine et retourne au foie qui le convertit en pyruvate, qui entre dans la gluconéogenèse pour former du glucose.

Si nécessaire, le cycle est répété. Dans le foie, la production de pyruvate à partir d'alanine génère des ions ammonium qui se lient à la glutamine et au glutamate et ceux-ci entrent dans le cycle de l'urée. Ensuite, l'urée est éliminée dans l'urine.

L'alanine, la glycine, la cystéine, la sérine et la thréonine sont des acides aminés glucogéniques car leur dégradation peut donner naissance au pyruvate, α-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate ou oxaloacétate, tous précurseurs gluconéogéniques du glucose.

Aliments riches en alanine

Les principales sources d'acides aminés sont les viandes maigres, le poisson, les crustacés, les œufs et les produits laitiers, cependant, l'alanine se trouve également dans de nombreux aliments à base de plantes. Des exemples d'aliments riches en alanine sont:

- Viandes telles que bœuf, porc, mouton, poulet, dinde, lapin, poisson; œufs, lait et dérivés.

- Les noix telles que les noisettes, les noix, les châtaignes, les amandes et les arachides sont des sources d'alanine.

- Noix de coco, avocat, asperge, aubergine, manioc ou manioc, betterave, carotte et patate douce.

- Légumineuses comme le maïs, les haricots et les pois.

- Céréales telles que le riz, le seigle, le blé, le cacao, l'avoine et le seigle.

Références

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