IMMUNOGLOBULINE M (IGM): STRUCTURE, FONCTIONS ET VALEURS - LA BIOLOGIE - 2024

L' immunoglobuline M ou IgM est un anticorps produit par les cellules B ou les lymphocytes du système immunitaire de nombreux animaux. Il peut être trouvé attaché à la membrane plasmique de ces cellules ou il peut être sécrété sous forme de complexe dans la circulation sanguine et la lymphe, de sorte qu'il participe activement aux processus d'immunité humorale ou adaptative.

Comme les autres immunoglobulines (IgG, IgA, IgD et IgE), l'immunoglobuline M a une telle structure qui la rend capable de se lier à presque tout type d'antigène, y compris les protéines, glycoprotéines, polysaccharides et autres glucides, acides nucléiques, lipides, entre autres.

Schéma d'immunoglobuline M, un pentamère. Auteur: Artur Jan Fijałkowski, wikimedia commons

L'IgM est l'un des premiers anticorps produits au cours d'une infection bactérienne et au cours du développement néonatal.

Il a été le premier à être purifié avec une homogénéité significative et comme il s'agit d'un anticorps poly-réactif, c'est-à-dire qu'il a la capacité de se lier simultanément à deux antigènes ou plus même s'ils sont de nature différente, il est très important de lutter contre différents pathologies.

En tant qu '«anticorps naturels», c'est-à-dire ceux qui sont produits sans immunisation préalable intentionnelle, ces immunoglobulines peuvent se lier non seulement aux antigènes bactériens, mais également aux virus, protozoaires, parasites métazoaires et champignons, ainsi qu'à certains composants du plasma sanguin.

Structure des IgM

De manière analogue à ce qui a été décrit pour l'immunoglobuline G, l'un des anticorps les plus abondants dans le plasma sanguin, et les autres immunoglobulines, les monomères de l'immunoglobuline M ont une structure qui pourrait être décrite comme sous la forme d'un «Y», bien que cela L'anticorps se trouve généralement dans le plasma sous forme de pentamère.

Chacune des 5 sous-unités de cette glycoprotéine pentamérique est constituée de quatre chaînes: deux chaînes lourdes identiques de 55 kDa «µ» et deux chaînes légères identiques de 25 kDa qui, associées sous forme pentamère soluble, pèsent environ 970 kDa.

Les chaînes légères se lient uniquement à une partie des chaînes lourdes par la formation de ponts disulfure entre les résidus cystéine.

Lorsque ces molécules sont hydrolysées par voie enzymatique, cette réaction aboutit à deux fragments, l'un d'eux «homogène», connu sous le nom de région constante ou Fc, et l'autre connu sous le nom de région variable ou Fab2 (également appelée région hypervariable), capables de se lier à un antigène.

La séquence d'acides aminés de la chaîne lourde de l'immunoglobuline M, en particulier celle de la région constante, est ce qui définit son identité, ainsi que celle des autres isotypes d'anticorps qui ont été définis chez les animaux, qui forment ensemble la superfamille immunoglobulines.

La structure tertiaire des chaînes lourdes et légères de cet anticorps est constituée de feuillets pliés en β reliés les uns aux autres par des boucles de longueur variable qui peuvent être stabilisées par des liaisons disulfure.

Sous forme pentamérique, chaque monomère de l'IgM interagit avec une chaîne polypeptidique d'union appelée chaîne J, de 15 kDa et qui permet la formation de la structure formée par les 5 monomères.

Puisque chaque monomère a la capacité de se lier à deux molécules antigéniques identiques, un pentamère IgM peut se lier à 10 antigènes simultanément.

Caractéristiques

L'immunoglobuline M participe à la réponse initiale contre les antigènes bactériens, c'est donc généralement le premier anticorps sécrété par les cellules B activées au cours de la réponse immunitaire.

Etant donné que sa structure soluble est capable de se lier à un grand nombre de molécules d'antigène, elle a la capacité d'agréger ou d'agglutiner des particules antigéniques appartenant à des cellules telles que des globules rouges, des bactéries, des protozoaires et autres.

Cet anticorps est très important pour la neutralisation précoce des toxines bactériennes et est également efficace dans la médiation de l'activité du système du complément, favorisant l '"opsonisation" rapide des particules antigéniques.

Représentation graphique de l'immunoglobuline M liée aux épitopes antigéniques des bactéries envahissantes (Source: SA1590 via Wikimedia Commons)

Sa forme monomère se retrouve généralement attachée à la membrane plasmique des lymphocytes B «naïfs», comme c'est le cas avec l'immunoglobuline D, et il a été déterminé qu'une grande partie du répertoire des cellules B des nouveau-nés correspond à des lymphocytes avec des IgM dans leur membrane..

Il convient également de souligner qu'il s'agit de la première immunoglobuline produite par des cellules B «naïves» chez le fœtus pendant la grossesse, après les premières stimulations antigéniques.

Bien qu'en faible concentration, l'immunoglobuline M a été retrouvée dans les sécrétions d'animaux mammifères, ce qui suggère qu'elle participe également à la protection immunologique des muqueuses corporelles.

Valeurs IgM élevées (significatives)

Une personne est considérée comme ayant des valeurs d'immunoglobulines élevées lorsque les études montrent des valeurs supérieures à la plage normale.

Des valeurs élevées d'immunoglobuline M plasmatique peuvent être le signe d'une exposition récente à un antigène, ainsi que d'un stade précoce de l'hépatite virale et d'autres conditions pathologiques telles que:

- mononucléose, - polyarthrite rhumatoïde, - la macroglobulinémie de Waldenström, - syndrome néphrotique (lésions rénales)

- développement d'infections causées par des agents parasitaires

Une autre raison pour laquelle des niveaux élevés d'IgM peuvent être obtenus dans le sérum est l'existence de syndromes «Hyper IgM» (HIGM). Les patients atteints de ce syndrome sont plus sensibles aux infections récurrentes et même à différents types de cancer, car cela provoque une baisse drastique des taux d'IgG.

Valeurs faibles (signification)

L'existence de certaines pathologies importantes telles que les myélomes multiples, certains types de leucémies et certaines maladies immunologiques héréditaires a été corrélée à de faibles taux d'immunoglobuline M dans le sérum.

Les patients atteints du syndrome de déficit lié à l'X de Wiskott-Aldrich peuvent avoir de faibles taux d'IgM, mais une légère augmentation des taux des quatre autres immunoglobulines peut compenser la maladie.

De faibles niveaux d'IgM peuvent indiquer des conditions plus graves telles qu'une carence en immunoglobulines, qui peuvent avoir de graves conséquences sur la santé, en particulier lors d'une exposition à de nouveaux antigènes ou au cours de certaines maladies.

Ces déficiences peuvent avoir de nombreuses causes, des erreurs dans les systèmes de reconnaissance d'antigènes aux défauts de production d'anticorps par les lymphocytes B.

Des taux aussi bas que 40 mg / dL ont été rapportés chez les patients présentant des déficits sélectifs en IgM, qui consistent en une forme «rare» de dysgammaglobulinémie.

Valeurs normales

La plage normale de concentration plasmatique d'immunoglobuline M est très variable et dépend, entre autres, de l'âge. Selon les différentes tranches d'âge, cet anticorps est à une concentration de:

- 26-122 mg / dL entre 0 et 5 mois

- 32-132 mg / dL entre 5 et 9 mois

- 40-143 mg / dL entre 9 et 15 mois

- 46-152 mg / dL entre 15 et 24 mois

- 37-184 mg / dL entre 2 et 4 ans

- 27-224 mg / dL entre 4 et 7 ans

- 35-251 mg / dL entre 7 et 10 ans

- 41-255 mg / dL entre 10 et 13 ans

- 45-244 mg / dL entre 13 et 16 ans

- 49-201 mg / dL entre 16 et 18 ans

- 37-286 mg / dL chez l'adulte de plus de 18 ans, bien que certains textes indiquent que l'intervalle est compris entre 45 et 150 mg / dL, entre 45 et 250 mg / dL ou entre 60 et 360 mg / dL

Il est important de mentionner que ces valeurs de concentration d'IgM sont plus ou moins 10 fois inférieures à celles d'autres immunoglobulines importantes telles que l'IgG, par exemple.

Références

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