KÉRATINE: TYPES, STRUCTURE, EMPLACEMENT ET FONCTIONS - LA BIOLOGIE - 2025

La kératine est une protéine fibreuse insoluble qui forme la partie structurelle des cellules et les téguments de nombreux organismes, en particulier les vertébrés. Il a des formes très variées et n'est pas très réactif, chimiquement parlant.

Sa structure a été décrite pour la première fois par les scientifiques Linus Pauling et Robert Corey en 1951, lors de l'analyse de la structure des poils d'animaux. Ces chercheurs ont également donné des informations sur la structure de la myosine dans le tissu musculaire.

Schéma d'organisation alpha-kératine (Source: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Après le collagène, c'est l'une des protéines les plus importantes chez les animaux et représente l'essentiel du poids sec des cheveux, de la laine, des ongles, des griffes et des sabots, des plumes, des cornes et une partie substantielle du couche externe de peau.

Les éléments ou parties «kératinisées» des animaux peuvent avoir des morphologies très différentes qui dépendent, dans une large mesure, de la fonction qu'ils remplissent dans chaque organisme particulier.

La kératine est une protéine qui possède des caractéristiques qui lui confèrent une grande efficacité mécanique en termes de tension et de compression. Il est produit par un type spécial de cellules appelées «kératinocytes», qui meurent généralement après sa production.

Certains auteurs affirment que les kératines sont exprimées de manière tissulaire et spécifique au stade. Chez l'homme, plus de 30 gènes codent pour ces protéines et ils appartiennent à une famille qui a évolué à travers plusieurs cycles de duplication génétique.

Types de kératines et leur structure

Il existe essentiellement deux types de kératines: α et β. Celles-ci se distinguent par leur structure de base composée principalement de chaînes polypeptidiques qui peuvent être enroulées sous forme d'hélices alpha (α-kératines) ou jointes en parallèle sous forme de feuilles pliées en β (β-kératines).

α-kératines

Ce type de kératine est le plus étudié et il est connu que les mammifères ont au moins 30 variantes différentes de ce type de kératine. Chez ces animaux, les α-kératines font partie des ongles, des cheveux, des cornes, des sabots, des piquants et de l'épiderme.

Comme le collagène, ces protéines contiennent dans leur structure une proportion abondante de petits acides aminés tels que la glycine et l'alanine, qui rendent possible la mise en place d'hélices alpha. La structure moléculaire d'une α-kératine est constituée de trois régions différentes: (1) les fibrilles ou hélices cristallines, (2) les domaines terminaux des filaments et (3) la matrice.

Les hélices sont deux et forment un dimère qui ressemble à une spirale enroulée qui est maintenue ensemble grâce à la présence de liaisons ou de ponts disulfure (SS). Chacune des hélices a environ 3,6 résidus d'acides aminés à chaque tour qu'elle fait et est composée d'environ 310 acides aminés.

Ces bobines enroulées peuvent alors être associées pour former une structure appelée protofilament ou protofibrille, qui a la capacité de s'assembler avec d'autres du même type.

Les protofilaments possèdent des extrémités N- et C-terminales non hélicoïdales qui sont riches en résidus de cystéine et qui sont attachées au noyau ou à la région de matrice. Ces molécules polymérisent pour former des filaments intermédiaires qui ont un diamètre proche de 7 nm.

On distingue deux types de filaments intermédiaires composés de kératine: les filaments intermédiaires acides (type I) et basiques (type II). Ceux-ci sont noyés dans une matrice protéique et la manière dont ces filaments sont disposés influence directement les propriétés mécaniques de la structure qu'ils composent.

Dans les filaments de type I, les hélices sont connectées les unes aux autres au moyen de trois "connecteurs hélicoïdaux" appelés L1, L12 et L2 et qui sont censés apporter une flexibilité au domaine hélicoïdal. Dans les filaments de type II, il existe également deux sous-domaines situés entre les domaines hélicoïdaux.

Exemple de structure avec α-kératines: cheveux

Si la structure d'un cheveu typique est analysée, il mesure environ 20 microns de diamètre et est constitué de cellules mortes contenant des macrofibrilles tassées orientées en parallèle (côte à côte).

Les poils des mammifères, comme cette vache, sont faits de kératine (Source: Frank Winkler via pixabay.com)

Les macrofibrilles sont constituées de microfibrilles de plus petit diamètre et liées les unes aux autres par une substance protéique amorphe à haute teneur en soufre.

Ces microfibrilles sont des groupes de protofibrilles plus petites avec un modèle d'organisation 9 + 2, ce qui signifie que neuf protofibrilles entourent deux protofibrilles centrales; toutes ces structures sont essentiellement composées d'α-kératine.

Kératines molles et kératines dures

En fonction de leur teneur en soufre, les α-kératines peuvent être classées comme kératines molles ou kératines dures. Cela a à voir avec la force de résistance mécanique imposée par les liaisons disulfure dans la structure protéique.

Le groupe des kératines dures comprend celles qui font partie des cheveux, des cornes et des ongles, tandis que les kératines douces sont représentées par les filaments trouvés dans la peau et les cors.

Les liaisons disulfure peuvent être supprimées en appliquant un agent réducteur, de sorte que les structures composées de kératine ne sont pas facilement digestibles par les animaux, sauf si elles ont des intestins riches en mercaptans, comme c'est le cas avec certains insectes.

β-kératines

Les Β-kératines sont beaucoup plus fortes que les α-kératines et se trouvent chez les reptiles et les oiseaux dans le cadre des griffes, des écailles, des plumes et des becs. Chez les geckos, les microvillosités présentes sur leurs pattes (champignons) sont également constituées de cette protéine.

Sa structure moléculaire est composée de feuilles pliées en β formées par des chaînes polypeptidiques antiparallèles qui sont reliées entre elles par des liaisons ou des liaisons hydrogène. Ces chaînes, l'une à côté de l'autre, forment de petites surfaces rigides et plates, légèrement pliées.

Où est-il et quelles sont ses fonctions?

Les fonctions de la kératine sont surtout liées au type de structure qu'elle construit et à son emplacement dans le corps de l'animal.

Comme les autres protéines fibreuses, elle confère stabilité et rigidité structurelle aux cellules, car elle appartient à la grande famille des protéines appelées la famille des filaments intermédiaires, qui sont des protéines du cytosquelette.

En protection et couverture

La couche supérieure de la peau des animaux supérieurs présente un large réseau de filaments intermédiaires formés par la kératine. Cette couche s'appelle l'épiderme et a une épaisseur comprise entre 30 microns et 1 nm chez l'homme.

L'épiderme fonctionne comme une barrière protectrice contre différents types de stress mécanique et chimique et est synthétisé par un type spécial de cellules appelées «kératinocytes».

En plus de l'épiderme, il existe une couche encore plus externe qui perd constamment et qui est connue sous le nom de stratum corneum, qui remplit des fonctions similaires.

Les épines et les piquants sont également utilisés par divers animaux pour leur propre protection contre les prédateurs et autres agresseurs.

L '«armure» des Pangolins, petits mammifères insectivores qui habitent l'Asie et l'Afrique, est également composée d' «écailles» de kératine qui les protègent.

En défense et autres fonctions

Les cornes sont observées chez les animaux de la famille des Bovidés, c'est-à-dire chez les vaches, les moutons et les chèvres. Ce sont des structures très solides et résistantes et les animaux qui les possèdent les utilisent comme organes de défense et de parade nuptiale.

Les cornes sont formées d'un centre osseux composé d'os «spongieux» recouvert d'une peau qui dépasse de la zone postérieure du crâne.

Les ongles sont un autre exemple de parties du corps constituées de kératine (Source: Adobe Stock via pixabay.com)

Les griffes et les ongles, en plus de leurs fonctions d'alimentation et de contention, servent également aux animaux d '«armes» de défense contre les assaillants et les prédateurs.

Les becs des oiseaux servent à plusieurs fins, parmi lesquelles la nourriture, la défense, la parade nuptiale, l'échange de chaleur et le toilettage, entre autres. On trouve de multiples variétés de becs dans la nature chez les oiseaux, notamment en termes de forme, couleur, taille et force des mâchoires associées.

Les becs sont composés, comme les cornes, d'un centre osseux dépassant du crâne et recouvert de solides feuilles de β-kératine.

Les dents des animaux non mandibulés (vertébrés «ancestraux») sont composées de kératine et, comme les dents des vertébrés «supérieurs», ont de multiples fonctions d'alimentation et de défense.

En mouvement

Les sabots de nombreux animaux ruminants et ongulés (chevaux, ânes, élans, etc.) sont en kératine, sont très résistants et sont conçus pour protéger les pattes et faciliter les mouvements.

Les plumes, qui sont également utilisées par les oiseaux pour se déplacer, sont constituées de β-kératine. Ces structures ont également des fonctions de camouflage, de parade nuptiale, d'isolation thermique et d'imperméabilité.

Les plumes et le bec des oiseaux sont également composés de kératine (Source: Couleur, via pixabay.com)

Dans l'industrie

L'industrie textile est l'un des principaux exploitants de structures kératinisées, d'un point de vue anthropocentrique. La laine et les poils de nombreux animaux sont importants au niveau industriel, car avec eux sont fabriqués divers vêtements utiles aux hommes de différents points de vue.

Références

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