PROTÉOGLYCANES: STRUCTURE, CARACTÉRISTIQUES, FONCTION, EXEMPLES - LA BIOLOGIE - 2025

Les protéoglycanes sont des protéines glycosylées, généralement associées à des substituants glycosaminoglycanes (GAG) anioniques. Ils se trouvent généralement à l'extérieur de la membrane cellulaire ou «remplissent» l'espace extracellulaire, ils font donc partie de nombreux tissus conjonctifs.

Parmi ces macromolécules complexes, les plus étudiées et analysées ont été celles des cellules cartilagineuses chez les animaux vertébrés, car la matrice extracellulaire de ces macromolécules comprend plus de 90% du poids sec du tissu qu'elles composent, où elles influencent, entre autres, résistance à la compression.

Structure de la matrice extracellulaire qui compose le cartilage hyalin (Source: Voir page pour l'auteur / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) via Wikimedia Commons)

Structurellement, les protéoglycanes contribuent à l'organisation de la matrice extracellulaire, ce qui confère à de nombreux tissus ou cellules individuels leurs propriétés physiques les plus distinctives. En outre, ceux-ci sont importants pour de nombreux événements de communication et de signalisation intercellulaires.

Ils sont extrêmement abondants, omniprésents (ils sont dans de nombreux types de cellules) et des protéines complexes, dont les fonctions biologiques et les propriétés biochimiques dérivent fondamentalement des caractéristiques de leurs composants glucidiques, qui ont une grande capacité d'hydratation.

Ils participent activement à la communication intercellulaire, aux processus d'adhésion et de migration et ont également été impliqués dans le développement de divers tissus chez les animaux, tels que les réseaux périneuronaux du système nerveux.

Structure et caractéristiques des protéoglycanes

Les protéoglycanes sont des protéines glycosylées sur la surface extracellulaire, bien que certains puissent être trouvés dans les compartiments intracellulaires. Ce sont généralement des molécules très abondantes, mais leur abondance dépend du type de cellule considéré.

Ordinairement, la portion glucidique d'un protéoglycane est constituée de molécules de glycosaminoglycane, qui sont des polysaccharides linéaires composés de disaccharides répétitifs, généralement d'un sucre aminé acétylé qui alterne avec l'acide uronique.

Sa structure générale consiste donc en un «noyau» protéique qui peut s'associer à plus de 100 chaînes glycosaminoglycanes non ramifiées, liées par O-glycosylation.

Ce sont des molécules assez diverses en termes de structure, de forme et de fonction. Dans les cellules d'animaux vertébrés, par exemple, plusieurs combinaisons de différents types de protéines et différentes classes de glycosaminoglycanes ont été identifiées, à savoir:

Protéine

- Protéines transmembranaires de surface cellulaire (matrice extracellulaire)

- Protéines liées de manière covalente aux ancres glycosylphosphatidylinositol (GPI))

Glucosaminoglycanes

- Hyaluronane (HA)

- Sulfate de chondroïtine (CS)

- Sulfate de kératane (KS)

- Sulfate de dermatane (DS)

- Sulfate d'héparane (HS)

Schéma des protéoglycanes et de certaines combinaisons de glycosaminoglycanes (Source: Mfigueiredo / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) via Wikimedia Commons)

Certains protéoglycanes tels que les syndécanes, qui sont des protéines transmembranaires, sont attachés à 2 chaînes d'héparane sulfate et 1 de chondroïtine sulfate; Pendant ce temps, un autre protéoglycane, l'aggrécan (spécifique du cartilage) a environ 100 chaînes de sulfate de chondroïtine et 30 de sulfate de kératane.

D'après ce qui précède, il est entendu que les caractéristiques de glycosylation de chaque protéine, ainsi que le type de cellule à laquelle elle appartient, sont ceux qui définissent l'identité de chaque protéoglycane à la surface cellulaire.

Fonction

Leurs fonctions dépendent des caractéristiques structurelles des protéoglycanes. Ceci est particulièrement vrai pour les caractéristiques liées à la partie glycosaminoglycane, puisque ces molécules permettent à la protéine d'interagir avec d'autres éléments à la surface cellulaire.

Ces protéines riches en résidus d'héparane sulfate peuvent se lier relativement facilement à différents facteurs de croissance, à d'autres composants de la matrice extracellulaire, à des enzymes, des inhibiteurs de protéase, des chimiokines, etc., par conséquent elles jouent un rôle fondamental dans la transduction de signaux à l'environnement intracellulaire.

Ainsi, les protéoglycanes peuvent remplir des fonctions structurelles dans la matrice ou ils peuvent avoir des fonctions plus spécifiques dans la transmission de messages de l'environnement extracellulaire à l'espace cytosolique.

Ces dernières années, l'intérêt pour l'étude des protéoglycanes s'est considérablement développé, ce qui est lié à la découverte de l'importance que ces molécules ont dans certaines conditions pathologiques chez l'être humain.

Un exemple de ceux-ci est le syndrome de Simpson-Golabi-Behmel (SGB), caractérisé par une croissance prénatale et postnatale exagérée, des anomalies congénitales et une susceptibilité à la formation de tumeurs associée à des mutations dans un protéoglycane riche en héparane sulfate. et ancré par GPI.

Principaux protéoglycanes des artères et des vaisseaux sanguins. Le poids moléculaire du noyau protéique est indiqué (Source: ALEISF / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) via Wikimedia Commons)

Fonctions cellulaires

Pratiquement tous les processus cellulaires qui impliquent des interactions moléculaires à la surface de la cellule, comme les interactions cellule-matrice, cellule-cellule et ligand-récepteur doivent faire, d'une manière ou d'une autre, des protéoglycanes, car ils sont capables de se lier à de grandes quantités d'autres molécules et sont considérablement abondantes en surface.

Lors du développement du système nerveux et également lors de l'invasion d'une tumeur et d'une métastase, c'est-à-dire des événements liés aux mouvements et aux extensions ou extensions cellulaires, les protéoglycanes exercent des fonctions très actives.

Ces protéines glycosylées participent également aux processus d'adhésion, de prolifération et d'établissement de la forme cellulaire, et celles qui sont des protéines transmembranaires possédant un domaine cytosolique participent aux cascades de transduction et de signalisation.

Exemples de protéoglycanes

Aggrecano

L'aggrécan est le principal protéoglycane présent dans le tissu cartilagineux, qui est associé à des fragments du glycosaminoglycane «hyaluronane» (HA) dans la matrice extracellulaire des chondrocytes.

L'hyaluronane est un glycosaminoglycane linéaire composé d'une alternance de résidus d'acide glucuronique et de N-acétylglucosamine, qui peuvent être trouvés à la fois à la surface cellulaire et dans la matrice extracellulaire et à l'intérieur des cellules.

La liaison de l'hyaluronane à l'aggrécane se produit par l'intermédiaire d'une «protéine de liaison» qui forme des agrégats importants avec des poids moléculaires allant jusqu'à plusieurs millions de daltons.

De nombreuses maladies articulaires liées à l'âge sont associées à une agrégation accrue d'aggrécan et d'hyaluronane.

Pelecano

Dans les glomérules rénaux, la membrane basale est constituée principalement d'un protéoglycane appelé pélecan, qui est associé à des portions de sulfate d'héparane. Ce protéoglycane a des fonctions importantes en tant que site de sélectivité de charge anionique pendant la filtration glomérulaire.

Ce protéoglycane a le plus grand noyau de protéine qui a été observé dans l'une de ces molécules et il est supposé que ce domaine protéique peut interagir avec d'autres macromolécules présentes dans la membrane basale.

Decorin

La décorine est un petit protéoglycane interstitiel et se caractérise par une seule chaîne glycosaminoglycane et un petit noyau protéique. C'est un composant important de nombreux tissus conjonctifs, il se lie aux fibres de collagène de type I et participe à l'assemblage de la matrice extracellulaire.

Références

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