PROTÉOLYSE: TYPES ET FONCTIONS - LA BIOLOGIE - 2025

La protéolyse ou la dégradation des protéines est un processus par lequel les protéines d'une cellule peuvent être dégradées complètement (jusqu'à ses acides aminés constitutifs) ou partiellement (production de peptides). Autrement dit, il consiste en l'hydrolyse d'une ou plusieurs des liaisons peptidiques qui maintiennent leurs acides aminés ensemble.

Ce processus peut se produire grâce à la participation d'autres protéines à activité enzymatique, dans les sites actifs desquels se produit l'hydrolyse des liaisons. Elle peut également se produire par des «méthodes» non enzymatiques, comme par l'action de la chaleur ou de substances à pH extrême (très acide ou très basique).

Schéma de base de la protéolyse d'une protéine (Source: Fdardel via Wikimedia Commons)

La dégradation des protéines se produit chez les bactéries, les animaux et les plantes, mais est particulièrement fréquente chez les animaux, en particulier au niveau du système digestif, car la digestion et l'absorption intestinale des protéines ingérées avec l'alimentation en dépendent.

De plus, la protéolyse est de la plus haute importance pour le maintien fonctionnel et la régulation de multiples processus cellulaires et a également à voir avec l'élimination des protéines qui présentent des erreurs de traduction, de pliage, de conditionnement, d'importation, de fonctionnement, etc.

Il est important de noter que c'est un processus irréversible et très efficace qui fonctionne également dans la «régulation des régulateurs», car il élimine non seulement les protéines qui ont des activités biologiques «directes», mais aussi celles qui régulent d'autres protéines ou l'expression des gènes correspondants.

Types de protéolyse

Les protéines internes d'une cellule peuvent être dégradées de manière aléatoire ou sélective ou, ce qui est pareil, de manière contrôlée ou non. À son tour, comme indiqué précédemment, ce processus peut se produire par le biais d'enzymes spéciales ou en raison de conditions environnementales définies telles qu'un pH acide et / ou alcalin.

Il est important de mentionner que toute protéine correctement traduite, repliée ou emballée cache une ou plusieurs séquences signal de dégradation qui sont «cryptiques» et qui peuvent être exposées lorsque la protéine est structurellement perturbée par la température, le pH, etc.

Protéolyse d'ubiquitination

L'ubiquitination (système ubiquitine-protéasome) est un système par lequel les protéines peuvent être hydrolysées de manière sélective après avoir été spécifiquement marquées pour la dégradation, un processus qui peut se produire à la fois dans le cytosol et dans le noyau cellulaire.

Ce système a la capacité de reconnaître et de détruire les protéines marquées dans le noyau et dans le cytosol, ainsi que de dégrader les protéines qui ne se replient pas correctement lors de leur translocation du cytosol vers le réticulum endoplasmique.

Processus d'étiquetage de l'ubiquitine (Ubiquitination) (Source: Rogerdodd via Wikimedia Commons)

Il fonctionne principalement en ajoutant ou en conjuguant des protéines «cibles» à une petite protéine ou peptide de 76 résidus d'acides aminés, mieux connue sous le nom d'ubiquitine. Ces protéines "marquées" par ubiquitination sont dégradées en petits fragments par le protéasome 26S, une protéase à sous-unités multiples.

Protéolyse par autophagie

L'autophagie est également considérée par certains auteurs comme une forme de protéolyse, avec la distinction qu'elle se produit dans un compartiment membraneux fermé qui est dirigé vers les lysosomes (dans les cellules animales), où les protéines contenues à l'intérieur sont dégradées par protéases lysosomales.

Protéolyse non enzymatique

La température, le pH et même la concentration en sel d'un milieu peuvent provoquer l'hydrolyse des liaisons peptidiques qui maintiennent ensemble les acides aminés de différents types de protéines, ce qui se produit par déstabilisation et interruption des liaisons.

Caractéristiques

La protéolyse a de nombreuses fonctions dans les organismes vivants. En particulier, cela a à voir avec le renouvellement des protéines, par lequel certaines molécules de protéines spécifiques qui ont été traduites à partir d'un ou plusieurs ribosomes sont finalement dégradées à des taux différents.

Les protéines ont une demi-vie qui varie de quelques secondes à quelques mois et les produits de leur dégradation, régulés ou non, médiés par des enzymes ou non, sont généralement réutilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, qui remplissent probablement des fonctions différentes.

C'est ce qui se passe avec les protéines consommées avec les aliments, qui sont dégradées dans le tractus gastro-intestinal par des protéases, notamment la trypsine et la pepsine; ainsi qu'avec certaines protéines cellulaires lorsque les cellules manquent de nourriture pour survivre.

Les systèmes protéolytiques intracellulaires détectent et éliminent les protéines «anormales» qui sont potentiellement toxiques pour les cellules, car elles peuvent interagir avec des ligands «physiologiquement inappropriés», en plus de produire des agrégats qui provoquent des obstacles mécaniques et physiques aux processus cellulaires normaux.

L'accumulation de protéines anormales à l'intérieur de la cellule, soit en raison de défauts du système protéolytique interne, soit pour d'autres raisons, est ce que de nombreux scientifiques considèrent comme l'une des principales causes du vieillissement chez les êtres vivants multicellulaires.

Dans le système immunitaire

La protéolyse partielle de nombreuses protéines provenant de sources exogènes ou étrangères telles que les microorganismes envahisseurs, par exemple, est un processus fondamental pour le système de réponse immunitaire, puisque les lymphocytes T reconnaissent les fragments courts, produits de la protéolyse (peptides) qui leur sont présentés. en association avec un ensemble de protéines de surface.

Lesdits peptides peuvent provenir du système d'ubiquitination, de processus autophagiques ou d'événements de protéolyse incontrôlés.

Autres fonctions

Une autre fonction de la protéolyse limitée ou partielle est la modification de protéines nouvellement formées, qui fonctionne comme une "préparation" pour leurs fonctions intra- ou extracellulaires. Cela est vrai, par exemple, pour certaines hormones et pour des protéines impliquées dans différents processus métaboliques.

La mort cellulaire programmée (apoptose) dépend également, dans une large mesure, d'une protéolyse limitée ou partielle «spécifique au site» des protéines intracellulaires, qui est médiée par une cascade de protéases spécifiques appelées caspases.

Les systèmes de régulation extracellulaires dépendent également de la protéolyse spécifique au site et l'exemple le plus important est celui de la coagulation sanguine.

La protéolyse générale ou complète remplit également des fonctions essentielles pour la dégradation sélective de ces protéines dont la concentration doit être soigneusement contrôlée en fonction de la physiologie, du métabolisme ou du développement des cellules.

Dans les plantes

Les plantes utilisent également des processus protéolytiques pour contrôler bon nombre de leurs aspects physiologiques et développementaux. Cela fonctionne, par exemple, dans le maintien des conditions intracellulaires et dans les mécanismes de réponse à des conditions stressantes telles que la sécheresse, la salinité, la température, entre autres.

Comme chez les animaux, la protéolyse des plantes collabore à l'activation et à la maturation des zymogènes (protéines inactives), contrôle le métabolisme, l'homéostasie, les processus de mort cellulaire programmée, le développement des tissus et des organes, etc. Dans ces organismes, la voie de protéolyse par ubiquitination est l'une des plus importantes.

Références

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