PROLINE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS, ALIMENTS - LA BIOLOGIE - 2024

La Proline (Pro, P) fait partie des 22 acides aminés classés comme basiques. C'est un acide aminé non essentiel, car il peut être synthétisé par l'homme et d'autres animaux mammifères.

En 1900, le scientifique allemand Richard Willstatter fut le premier à extraire et à observer la proline. Cependant, c'est Emili Fischer, en 1901, qui a inventé le terme «proline» basé sur le cycle pyrrolidine de l'acide aminé; Ce chercheur a également réussi à expliquer en détail la synthèse de la proline à partir de la caséine du lait.

Structure chimique de l'acide aminé Proline (Source: Clavecin via Wikimedia Commons)

Dans les protéines comme la caséine, la proline joue un rôle essentiel dans les «torsions» et les plis structurels. Dans cette protéine, la proline est répartie de manière homogène dans toute la structure et se lie à la β caséine et à la protéine αs1; en outre, il empêche la formation de courbures ou boucles structurelles défectueuses.

Dans les analyses biochimiques couramment utilisées pour déterminer la séquence exacte des acides aminés qui composent les protéines, la proline est l'un des acides aminés les plus difficiles à détecter, car le groupe amino secondaire de la proline a un comportement différent et ne peut pas être facilement détecté..

Le scorbut est peut-être la maladie la plus connue liée à la proline. Il s'agit d'une carence dans l'apport en vitamine C, qui affecte directement l'hydroxylation de la proline dans les fibres de collagène, provoquant un affaiblissement systémique dû à l'instabilité des fibres de collagène présentes dans tout le corps.

caractéristiques

Le groupe amino secondaire attaché au carbone a rend la tâche de classification de la proline quelque peu difficile. Cependant, dans certains textes, il est classé avec des acides aminés ramifiés ou avec des chaînes latérales aliphatiques, car la chaîne latérale ou le groupe R de la proline est hydrophobe ou aliphatique.

L'une des caractéristiques les plus importantes de la proline est qu'elle ne peut en aucun cas former de liaisons hydrogène, ce qui la rend idéale pour structurer les spires complexes et complexes des structures tertiaires des protéines.

Tout comme tous les acides aminés ont deux isoformes qui dépendent de l'atome de carbone central, la proline peut être trouvée dans la nature sous forme de L-proline ou de D-proline. Cependant, la forme L-proline est la plus abondante dans la nature et est celle qui fait partie des structures protéiques.

Dans les protéines où elle se trouve, la proline occupe fréquemment des emplacements proches de la surface ou des sites de repli ou de «torsion» de la chaîne polypeptidique, car la structure rigide et fermée de la proline rend difficile une forte interaction avec d'autres acides aminés..

Structure

La proline a une structure particulière parmi les acides aminés basiques, car elle a un groupe amino secondaire (NH2) et non le groupe amino primaire qui est caractéristique de tous les acides aminés.

Le groupe R ou la chaîne latérale de la proline est un cycle pyrrolidine ou tétrahydropyrrole. Ce groupe est formé par une amine hétérocyclique (sans doubles liaisons) de cinq atomes de carbone, où chacun d'eux est saturé d'atomes d'hydrogène.

Proline a la particularité que l'atome de carbone "central" est inclus dans le cycle pyrrolidine hétérocyclique, de sorte que les seuls atomes "libres" ou "saillants" sont le groupe carboxyle (COOH) et l'atome d'hydrogène (H) du cycle hétérocyclique de l'acide aminé.

La formule moléculaire de Proline est C5H9NO2 et son nom IUPAC est l'acide pyrrolidine-2-carboxylique. Il a un poids moléculaire approximatif de 115,13 g / mol et sa fréquence d'apparition dans les protéines est d'environ 7%.

Caractéristiques

Les fibres de collagène et de tropocollagène sont les protéines les plus abondantes chez la plupart des animaux vertébrés. Ceux-ci constituent la peau, les tendons, la matrice des os et de nombreux autres tissus.

Les fibres de collagène sont composées de nombreuses triples hélices polypeptidiques répétées qui, à leur tour, sont composées de plusieurs résidus proline et glycine dans la séquence glycine-proline-proline / hydroxyproline (cette dernière est un dérivé modifié de la proline).

Dans sa forme native, la proline fait partie du procollagène, ce qui est un précurseur des polypeptides de collagène et de certaines autres protéines du tissu conjonctif. L'enzyme procollagène proline hydroxylase est responsable de l'hydroxylation des résidus de proline pour générer l'hydroxyproline et ainsi réaliser la maturation du procollagène en collagène lui-même.

Quelle est la fonction principale de la proline dans les fibres de collagène?

L'hydroxyproline lui confère les caractéristiques de résistance au collagène, puisque ce dérivé d'acide aminé a la capacité de former un grand nombre de liaisons hydrogène entre les chaînes de la triple hélice qui composent la protéine.

Les enzymes qui catalysent l'hydroxylation des résidus de proline nécessitent la présence de vitamine C (acide ascorbique) et, comme mentionné ci-dessus, le scorbut est dû à l'affaiblissement des fibres de collagène dû à l'échec de l'hydroxylation des résidus de proline., ce qui provoque une diminution des liaisons hydrogène qui retiennent les fibres de collagène.

Autres fonctions

La proline est essentielle pour la formation de replis et de torsions protéiques.

Sa structure fermée rend cet acide aminé difficile à «loger» à l'intérieur des protéines, de plus, puisqu'il ne peut pas former de liaisons hydrogène pour «interagir» avec d'autres résidus à proximité, il induit la formation de «spires» ou «torsions» dans toute la structure des protéines où il se trouve.

Toutes les protéines à courte durée de vie possèdent au moins une région avec des répétitions abondantes de proline, de glutamate, de sérine et de thréonine. Ces régions vont de 12 à 60 résidus et sont appelées séquences PEST.

Les protéines contenant la séquence PEST sont marquées par ubiquitination pour une dégradation ultérieure dans les protéasomes.

Biosynthèse

De nombreux acides aminés peuvent être synthétisés à partir d'intermédiaires de la glycolyse, de la voie du pentose phosphate ou du cycle de l'acide citrique (cycle de Krebs). La proline et l'arginine se forment dans les voies courtes du glutamate.

La voie de biosynthèse qui est pratiquement commune à tous les organismes vivants commence par la conversion du L-glutamate en γ-L-glutamyl-5-phosphate grâce à l'action de l'enzyme glutamate-5-kinase (chez les bactéries) ou par le γ-glutamyl -kinase (chez l'homme).

Cette réaction implique une phosphorylation dépendante de l'ATP, moyennant quoi, en plus du produit principal, une molécule d'ADP est générée.

La réaction catalysée par la glutamate 5-semialdéhyde déshydrogénase (chez les bactéries) ou par la γ-glutamyl phosphate réductase (chez l'homme) convertit le γ-L-glutamyl-5-phosphate en L-glutamate-5-semialdéhyde et cette réaction mérite le présence du cofacteur NADPH.

Le L-glutamate-5-semialdéhyde est déshydraté de manière réversible et spontanée en (S) -1-1-pyrroline-5-carboxylate, qui est ensuite converti en L-proline par l'enzyme pyrroline-5-carboxylate réductase (chez les bactéries et les humains), dans la réaction duquel une molécule de NADPH ou NADH est également nécessaire.

Dégradation

La proline, l'arginine, la glutamine et l'histidine sont constamment dégradées en α-cétoglutarate pour entrer dans le cycle de l'acide citrique ou cycle de Krebs. Dans le cas particulier de la proline, elle est d'abord oxydée par l'enzyme proline oxydase en pyrroline-5-carboxylate.

Dans la première étape, où se produit l'oxydation de la proline en pyrrolin-5-carboxylate, les protons détachés sont acceptés par E-FAD, se réduisant en E-FADH2; cette étape est exclusive à l'acide aminé proline.

Par réaction spontanée, le pyrroline-5-carboxylate est transformé en glutamate γ-semialdéhyde, qui sert alors de substrat à l'enzyme glutamate γ-semialdéhyde déshydrogénase. Dans cette étape, deux protons sont libérés, l'un d'eux est accepté par le NAD, qui est réduit en NADH, et l'autre est libre sous la forme de H +.

L'arginine, comme la proline, est transformée en glutamate de γ-semialdéhyde, mais par une voie métabolique alternative impliquant deux enzymes différentes.

L'enzyme glutamate γ-semialdéhyde déshydrogénase transforme le glutamate γ-semialdéhyde en L-glutamate. Par la suite, ce L-glutamate est à nouveau oxydé par une enzyme glutamate déshydrogénase, avec laquelle se forme finalement l'α-cétoglutarate, qui sera incorporé dans le cycle de l'acide citrique.

Dans l'étape d'oxydation du glutamate, un proton (H +) et un groupe amino (NH3 +) sont libérés. Le proton réduit un groupe NADP + et une molécule NADPH est formée.

Malgré les nombreuses similitudes qui existent entre les voies de dégradation et de biosynthèse de la proline et de l'arginine, ces acides aminés sont synthétisés et dégradés par des voies totalement opposées en utilisant différentes enzymes, différents cofacteurs et différents compartiments intracellulaires.

Aliments riches en valine

En général, tous les aliments riches en protéines contiennent de grandes quantités de proline. Ceux-ci incluent la viande, le lait, les œufs et autres. Cependant, lorsque notre corps est dans un état de santé et de nutrition optimal, il est capable de synthétiser de manière endogène la proline.

La proline peut également être trouvée dans de nombreuses légumineuses et noix, et dans les grains entiers comme l'avoine, par exemple. Les autres aliments riches en proline sont le son de blé, les noix, les amandes, les pois et les haricots, entre autres.

Certains magasins d'aliments naturels proposent souvent des comprimés d'acides aminés L-lysine et L-proline combinés pour aider les personnes ayant des problèmes articulaires ou pour ralentir le vieillissement des tissus.

Cependant, il n'a pas été démontré avec certitude que la prise de compléments alimentaires de ces acides aminés a un effet significatif sur le retard de la vieillesse ou d'autres conditions typiques de l'âge avancé.

Avantages de son apport

Les régimes riches en proline sont généralement prescrits aux personnes souffrant de maladies articulaires telles que l'arthrite, les entorses, les déchirures ligamentaires, les luxations, les tendinites et autres, et cela est dû à sa relation avec la synthèse des fibres de collagène présentes dans tissus conjonctifs du corps.

De nombreuses lotions et comprimés pharmacologiques utilisés dans l'industrie esthétique sont enrichis en L-proline, car certaines études ont montré que cet acide aminé peut d'une certaine manière augmenter la synthèse du collagène et, par conséquent, améliorer la texture de la peau, accélérer la guérison des plaies, des lacérations, des ulcères et des brûlures.

Dans l'industrie alimentaire, il existe des protéines qui ont des «peptides bioactifs» qui remplissent des fonctions au-delà de leurs propriétés nutritionnelles. Ces peptides ont généralement deux à neuf résidus d'acides aminés, y compris la proline, l'arginine et la lysine.

Lesdits peptides bioactifs peuvent avoir une activité antihypertensive avec un certain effet opioïde; ils peuvent agir comme des immunomodulateurs en stimulant la réponse immunitaire contre certains pathogènes et peuvent même provoquer des augmentations de la vasoactivité, ce qui améliore la circulation de ceux qui les consomment.

Troubles de carence

Le gluten est une protéine présente dans les grains de blé qui provoque une inflammation de l'intestin. Les personnes souffrant d '«intolérance au gluten» sont appelées patients «cœliaques» et cette protéine est connue pour être riche en proline et en glutamine, dont la dégradation protéolytique est difficile pour les personnes atteintes de cette maladie.

Certaines maladies sont liées au mauvais repliement de protéines importantes et il est très courant que ces défauts soient liés à l'isomérisation cis-trans des liaisons amide dans les résidus proline, car, contrairement à d'autres liaisons peptidiques dans lesquelles l'isomère trans est très favorisé, dans la proline il est désavantagé.

Dans les résidus proline, il a été observé qu'il existe une tendance significative à la formation de l'isomère cis en premier lieu de l'isomère trans dans les amides adjacents aux résidus proline, ce qui peut générer une conformation "incorrecte" des protéines.

Troubles métaboliques

Comme pour les autres acides aminés essentiels et non essentiels, les principaux troubles pathologiques liés à la proline sont généralement liés à des défauts dans les voies d'assimilation de cet acide aminé.

L'hyperprolinémie, par exemple, est un cas typique de carence en l'une des enzymes participant à la voie de dégradation de la proline, en particulier la 1-pyrroline-5-carboxylate déshydrogénase, qui conduit à une accumulation de son substrat, qui inactive finalement l'itinéraire.

Cette pathologie est généralement diagnostiquée par une teneur élevée en proline dans le plasma sanguin et par la présence du métabolite 1-pyrroline-5-carboxylate dans l'urine des patients atteints.

Les principaux symptômes de cette maladie sont des troubles neurologiques, une maladie rénale et une perte auditive ou une surdité. D'autres cas plus graves incluent un retard mental sévère et des difficultés psychomotrices marquées.

Références

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