PORINS: CARACTÉRISTIQUES, FONCTION ET ASSEMBLAGE - LA BIOLOGIE - 2025

Les porines sont un type de protéines membranaires intégrales qui permettent la diffusion de divers types de molécules de taille moyenne. On les trouve sur les membranes externes des bactéries à Gram négatif (comme dans E. coli) et des mitochondries et des chloroplastes. Ces protéines transmembranaires pénètrent complètement dans les membranes et leur structure est constituée de feuillets β.

Contrairement aux protéines de transport, les porines sont des protéines de canal, c'est-à-dire qu'elles forment des canaux ouverts ou des pores qui traversent la membrane où elle se trouve, permettant la libre diffusion de molécules de taille et de charge appropriées.

Source: en: Utilisateur: Zephyris

caractéristiques

Les porines sont des protéines qui créent des canaux transmembranaires et, contrairement à la plupart des protéines qui traversent une membrane, la partie qui traverse la membrane est constituée de feuillets β au lieu d'hélices α.

Ces protéines membranaires intégrales peuvent manquer de sélectivité vis-à-vis des molécules qui les traverseront, ou elles peuvent présenter certains degrés de sélectivité de taille et de charge. Ils peuvent également permettre le passage de molécules inférieures à une certaine taille.

La région polaire de la chaîne porine se trouve à l'intérieur recouvrant le canal aqueux, tandis que la partie apolaire fait saillie vers l'extérieur du fût, interagissant avec la région hydrophobe de la bicouche lipidique de la membrane.

La diffusion à travers les canaux formés par ces protéines est due à un gradient de concentration de la molécule ou de la substance qui traverse la membrane et est une diffusion passive, c'est-à-dire qu'elle ne nécessite pas d'énergie métabolique pour le mouvement de la substance.

Cette diffusion est contrôlée par des mécanismes spécifiques qui peuvent ouvrir ou fermer le canal et peuvent être inhibées par divers composés.

Structure

A la fin des années 1980, par cristallographie aux rayons X, la structure atomique d'une porine a été déterminée pour la première fois, correspondant à la membrane cellulaire de Rhodobacter capsulatus, qui est une bactérie photosynthétique.

Ladite porine est constituée d'un trimère, où chaque monomère forme un fût β avec 16 feuilles β qui s'enroulent ensemble, formant une structure cylindrique capable de traverser la membrane et contenant un pore rempli d'eau à l'intérieur.

Différents types de porines ont depuis été décrits, à la fois à partir de cellules procaryotes et eucaryotes. Tous sont constitués de feuilles β jointes qui forment une structure en forme de tonneau β et d'un canal rempli d'eau pouvant mesurer entre 0,6 et 3 nm de diamètre.

Dans les mitochondries, les porines sont constituées de 19 feuilles β qui, une fois pliées, forment le barillet β.

Dans de nombreuses bactéries, les porines sont composées de 16 à 18 feuillets β anti-parallèles qui forment un barillet β, présentant des liaisons hydrogène entre les molécules voisines le long de la chaîne.

Fonction

Les porines des bactéries et les membranes des mitochondries et des chloroplastes sont fonctionnellement similaires, fonctionnant de manière similaire, en raison de leur similitude en termes de dimensions des pores, de structure atomique et de propriétés de diffusion passive.

La largeur du canal porine est définie par l'alignement des polypeptides sur la paroi interne de la structure, permettant de restreindre la taille des molécules qui les traversent.

La similitude de ces structures renforce la théorie endosymbiotique, selon laquelle les mitochondries des cellules eucaryotes proviennent d'un organisme procaryote phagocytosé par un précurseur de cellules eucaryotes.

Chez les eucaryotes

Dans les cellules eucaryotes, les porines se trouvent dans les membranes externes des mitochondries et des plastes. Les porines trouvées dans les plastes ont été très peu étudiées.

Dans le cas des mitochondries, elles sont appelées porines mitochondriales ou canaux anioniques voltage-dépendants (VDAC). Ce sont de larges canaux d'un diamètre approximatif de 3 nm qui constituent le plus gros constituant protéique des membranes externes. Ils représentent environ 30% des protéines totales de cette membrane.

Ils génèrent une perméabilité aux molécules non chargées jusqu'à 5000 Da. Les porines mitochondriales permettent le passage dans l'espace intermembranaire de petites molécules, ions et métabolites.

Les molécules et les ions qui traversent l'espace intermembranaire ne passent pas à travers la membrane mitochondriale interne, car elle a une plus grande imperméabilité. Par conséquent, l'espace entre les deux membranes est chargé de petites molécules et d'ions, similaires au cytoplasme.

Chez les procaryotes

Chez les bactéries à Gram négatif, une membrane externe leur permet de s'isoler de l'environnement comme mesure de protection. Cette membrane contient des porines perméables aux nutriments nécessaires aux bactéries.

Environ 100 000 porines peuvent être trouvées dans la membrane d'une cellule procaryote, représentant environ 70% des protéines totales de cette structure.

Chez les bactéries intestinales, la membrane externe représente une protection contre les agents nocifs externes tels que les antibiotiques, les sels biliaires et les protéases.

Les porines assurent l'absorption et l'élimination des petites molécules hydrophiles, permettant ainsi à la cellule d'obtenir les nutriments nécessaires à son bon fonctionnement et de pouvoir se débarrasser des déchets. Chez E. coli, les porines permettent le passage des disaccharides, des phosphates et d'autres petites molécules.

Assemblage de porines chez les eucaryotes et les procaryotes

Les porines mitochondriales sont importées dans les mitochondries par un complexe protéique appelé TOM (translocase de la membrane mitochondriale externe) et sont insérées par le complexe SAM (machines de classification et d'assemblage des protéines).

De nombreuses études ont décrit comment certaines protéines bactériennes de la membrane externe sont importées dans les mitochondries des cellules eucaryotes par un mécanisme géré par les complexes TOM et SAM, indiquant que ce processus d'insertion a été conservé entre les deux systèmes.

Chez les bactéries, les porines sont insérées par un complexe possédé par la machinerie d'assemblage de barils β appelée BAM. Ce complexe se compose de cinq protéines, dont quatre sont des lipoprotéines.

Bien que le processus d'insertion des porines et de leurs structures soit similaire entre les cellules eucaryotes et procaryotes, une différence notable est que, chez les procaryotes, la présence de lipoprotéines est nécessaire pour l'insertion de ces structures.

En revanche, son assemblage dans les membranes externes mitochondriales dépend de la présence de deux protéines accessoires du complexe SAM: les protéines Sam35 et Sam36.

Références

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