PEROXYDASES: STRUCTURE, FONCTIONS ET TYPES - LA BIOLOGIE - 2025

Les peroxydases sont pour la plupart des hémoprotéines ayant une activité enzymatique catalysant l'oxydation d'une variété de substrats organiques et inorganiques utilisant pour ce peroxyde d'hydrogène ou d'autres substances non apparentées.

Dans son sens le plus large, le terme «peroxydase» comprend des enzymes telles que les NAD- et NADP-peroxydases, les acides gras-peroxydases, les cytochrome-peroxydases, les glutathion-peroxydases et de nombreuses autres enzymes non spécifiques.

Schéma d'une protéine peroxydase dépendante de l'hème (Source: Jawahar Swaminathan et le personnel MSD de l'Institut européen de bioinformatique via Wikimedia Commons)

Cependant, il est plus couramment utilisé pour désigner des enzymes non spécifiques provenant de différentes sources qui ont une activité oxydoréductase et qui utilisent du peroxyde d'hydrogène et d'autres substrats pour catalyser leurs réactions d'oxydoréduction.

Les peroxydases héminiques sont extrêmement courantes dans la nature. On les trouve chez les animaux, les plantes supérieures, les levures, les champignons et les bactéries.

Chez les mammifères, ceux-ci sont produits par les globules blancs, l'utérus, la rate et le foie, les glandes salivaires, les parois de l'estomac, les poumons, les glandes thyroïdiennes et d'autres tissus.

Chez les plantes, les espèces végétales les plus riches en peroxydases sont le raifort et le figuier. La peroxydase purifiée à partir du raifort a été largement étudiée et utilisée à diverses fins en biologie expérimentale et en biochimie.

Dans les cellules eucaryotes, ces enzymes importantes se trouvent généralement dans des organites spécialisés appelés «peroxisomes», qui sont entourés d'une seule membrane et sont impliqués dans de nombreux processus métaboliques cellulaires.

Structure

Malgré le peu d'homologie qui existe entre les différentes classes de peroxydases, il a été déterminé que leur structure secondaire et son organisation sont tout à fait conservées entre les différentes espèces.

Il existe quelques exceptions, mais la plupart des peroxydases sont des glycoprotéines et on pense que les glucides contribuent à leur stabilité à haute température.

Ces protéines ont des poids moléculaires allant de 35 à 150 kDa, ce qui équivaut à environ 250 et 730 résidus d'acides aminés.

A l'exception de la myéloperoxydase, toutes les molécules de ce type contiennent un groupe hème dans leur structure qui, au repos, a un atome de fer à l'état d'oxydation Fe + 3. Les plantes possèdent un groupe prothétique appelé ferroporphyrine XI.

Les peroxydases ont deux domaines structuraux qui «enveloppent» le groupe hème et chacun de ces domaines est le produit de l'expression d'un gène qui a subi un événement de duplication. Ces structures sont composées de plus de 10 hélices alpha liées par des boucles et des spires polypeptidiques.

Le repliement correct de la molécule semble dépendre de la présence de résidus glycine et proline conservés, ainsi que d'un résidu d'acide aspartique et d'un résidu d'arginine qui forment un pont de sel entre eux qui relie les deux domaines structuraux.

Caractéristiques

La fonction principale des enzymes peroxydases est l'élimination du peroxyde d'hydrogène de l'environnement cellulaire, qui peut être produit par différents mécanismes et qui pourrait représenter de graves menaces pour la stabilité intracellulaire.

Cependant, dans ce processus d'élimination de cette espèce oxygénée réactive (dans laquelle l'oxygène a un état d'oxydation intermédiaire), les peroxydases utilisent la capacité oxydante de cette substance pour remplir d'autres fonctions importantes pour le métabolisme.

Chez les plantes, ces protéines constituent une partie importante des processus de lignification et des mécanismes de défense dans les tissus infectés par des agents pathogènes ou ayant subi des dommages physiques.

Dans le contexte scientifique, de nouvelles applications sont apparues pour les peroxydases, parmi lesquelles le traitement des eaux usées contenant des composés phénoliques, la synthèse de composés aromatiques et l'élimination du peroxyde des aliments ou des déchets.

En termes analytiques et diagnostiques, la peroxydase de raifort est peut-être l'enzyme la plus couramment utilisée pour la préparation d'anticorps conjugués qui sont utilisés pour les tests d'absorption immunologique tels que ELISA (Enzyme-linked immunosorbent assay) et aussi pour le détermination de divers types de composés.

Mécanisme d'action

Le processus catalytique des peroxydases se produit par des étapes séquentielles qui commencent par l'interaction entre le site actif de l'enzyme et le peroxyde d'hydrogène, qui oxyde l'atome de fer dans le groupe hème et génère un composé intermédiaire instable connu sous le nom de composé I (CoI).

La protéine oxydée (CoI) a alors un groupe hème avec un atome de fer qui est passé de l'état d'oxydation III à l'état IV et pour ce processus le peroxyde d'hydrogène a été réduit en eau.

Le composé I est capable d'oxyder un substrat donneur d'électrons, de former un radical substrat et de devenir une nouvelle espèce chimique connue sous le nom de composé II (CoII), qui est ensuite réduite par une deuxième molécule de substrat, régénérant le fer en état III et produisant un autre radical.

Les types

-Selon le corps

Les peroxydases sont regroupées en trois classes en fonction de l'organisme où elles se trouvent:

- Classe I: peroxydases procaryotes intracellulaires.

- Classe II: peroxydases fongiques extracellulaires.

- Classe III: peroxydases végétales sécrétées.

Contrairement aux protéines de classe I, celles des classes II et III ont des ponts disulfure construits entre les résidus cystéine dans leurs structures, ce qui leur confère une rigidité considérablement plus grande.

Les protéines de classe II et III diffèrent également de la classe I en ce qu'elles ont généralement des glycosylations à leur surface.

-Selon le site actif

D'un point de vue mécanique, les peroxydases peuvent également être catégorisées selon la nature des atomes trouvés dans leur centre catalytique. De cette manière, les hémoperoxydases (les plus courantes), les vanadium-haloperoxydases et d'autres ont été décrites.

Hémoperoxydases

Comme déjà mentionné, ces peroxydases ont un groupe prothétique dans leur centre catalytique appelé groupe hème. L'atome de fer à cet endroit est coordonné par quatre liaisons avec les atomes d'azote.

Vanadium-haloperoxydases

Au lieu d'un groupe hème, les vanadium-haloperoxydases possèdent le vanadate en tant que groupe prothétique. Ces enzymes ont été isolées à partir d'organismes marins et de certains champignons terrestres.

Le vanadium dans ce groupe est coordonné par trois oxygènes non protéiques, un azote provenant d'un résidu histidine et un azote provenant d'une liaison azide.

Autres peroxydases

De nombreuses haloperoxydases bactériennes qui ont des groupes prothétiques autres que l'hème ou le vanadium sont classées dans ce groupe. Les peroxydases de glutathion font également partie de ce groupe, qui contient un groupe prothétique séléno-cystéine et certaines enzymes capables d'oxyder la lignine.

Références

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