OXYHÉMOGLOBINE: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE ET COURBE DE LIAISON - LA BIOLOGIE - 2025

Ou la xyhémoglobine est le nom donné à l'hémoglobine lorsqu'elle se lie à l'oxygène. L'hémoglobine est une protéine présente dans les globules rouges dont la fonction principale est de transporter l'oxygène des poumons vers les tissus.

Les premiers êtres vivants étaient unicellulaires et vivaient dans un environnement liquide dont ils se nourrissaient et dont ils éliminaient leurs déchets, tout comme certains des organismes qui existent aujourd'hui. Dans ces conditions, ces processus sont réalisés par de simples mécanismes de diffusion, puisque la paroi cellulaire est en contact intime avec le milieu qui la fournit.

Courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine (Source: Ratznium sur Wikipedia anglais Les dernières versions ont été téléchargées par Aaronsharpe sur en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Le développement d'organismes multicellulaires de plus en plus complexes impliquait que les cellules internes s'éloignaient considérablement de l'environnement, de sorte que les mécanismes de diffusion comme seule source d'approvisionnement devenaient insuffisants.

Ainsi, des systèmes spécialisés ont été développés pour obtenir des nutriments et des gaz tels que le système digestif et le système respiratoire, ainsi que des mécanismes de transport pour rapprocher ces nutriments et gaz de la cellule: le système cardiovasculaire.

Pour produire de l'énergie sous forme de molécules d'ATP, les cellules ont besoin d'oxygène. L'ATP ne pouvant être stocké, il doit être constamment synthétisé, ce qui signifie une demande permanente d'oxygène par les cellules.

L'hémoglobine est apparue, évolutivement parlant, comme un transporteur de gaz qui a «résolu» le problème du transport de l'oxygène de l'environnement vers la cellule.

Caractéristiques et structure

Pour discuter des caractéristiques et de la structure de l'oxyhémoglobine, il est nécessaire de se référer à l'hémoglobine, car l'oxyhémoglobine n'est rien de plus que l'hémoglobine liée à l'oxygène. Par conséquent, ci-après, les caractéristiques conjointes de la molécule en présence ou non du gaz en question seront décrites.

À quoi sert l'hémoglobine?

L'hémoglobine est nécessaire pour transporter l'oxygène vers les tissus dans la quantité et la vitesse que celles-ci justifient, étant donné que l'oxygène a si peu de solubilité dans le sang que son transport par diffusion serait insuffisant pour répondre aux besoins des tissus.

À quoi ressemble une molécule d'hémoglobine?

L'hémoglobine est une protéine tétramère (qui a quatre sous-unités), a une forme sphérique et une masse moléculaire de 64 kDa.

Ses quatre sous-unités constituent une seule unité fonctionnelle, où chacune influence réciproquement l'autre. Chaque sous-unité est constituée d'une chaîne polypeptidique, de la globine, et d'un groupement prothétique, le groupement hème ou «hème», qui joue le rôle de cofacteur et n'est pas constitué d'acides aminés; autrement dit, ce n'est pas de nature protéique.

Globin se trouve sous deux formes: l'alpha globine et la bêta globine. Le tétramère d'hémoglobine se compose d'une paire de chaînes d'alpha globine (141 acides aminés) et d'une paire de chaînes de bêta globine (146 acides aminés).

Chacune des quatre chaînes polypeptidiques est attachée à un groupe hème, qui a au centre un atome de fer à l'état ferreux (Fe2 +).

À quoi ressemble le groupe hème?

Le groupe hème est un cycle porphyrine composé de quatre cycles pyrroliques (composés aromatiques hétérocycliques de formule C4H5N) liés par des ponts méthyle. Le fer à l'état ferreux au centre est lié à la structure par des liaisons azotées coordonnées.

Chaque groupe hème est capable de se lier à une molécule d'oxygène, de sorte que chaque molécule d'hémoglobine ne peut lier que 4 molécules du gaz.

Le corps humain contient environ 2,5 x 1013 érythrocytes, qui sont les cellules sanguines qui fabriquent et transportent l'hémoglobine. Chaque érythrocyte possède environ 280 millions de molécules d'hémoglobine et peut alors transporter plus d'un milliard de molécules d'oxygène.

Comment se forme l'oxyhémoglobine?

L'oxyhémoglobine est formée après l'union d'un atome d'oxygène à chaque atome de fer à l'état ferreux trouvé dans chaque groupe hème de la molécule d'hémoglobine.

Le terme oxyhémoglobine fait donc référence à une hémoglobine oxygénée et non chimiquement oxydée, car elle ne perd pas d'électron lorsqu'elle se combine avec l'oxygène et le fer reste à l'état ferreux.

L'oxygénation produit un changement de la structure quaternaire de la molécule, c'est-à-dire un changement de conformation qui peut être transmis des chaînes de globine au groupe hème et vice versa.

Quelle est la quantité maximale d'oxygène que l'hémoglobine peut transporter?

L'hémoglobine peut, tout au plus, lier quatre molécules d'oxygène dans sa structure. Si le volume molaire des gaz idéaux est de 22,4 L / mole, une mole d'hémoglobine (64 500 g) se liera à 89,6 litres d'oxygène (4 moles d'O2 x 22,4 L / mole).

Ainsi, chaque gramme d'hémoglobine doit se lier à 1,39 ml d'O2 pour être saturé à 100% (89,6 L / 64500 g x (1000 ml / L)).

En pratique, les tests sanguins donnent des résultats légèrement inférieurs, car il existe de petites quantités de méthémoglobine (hémoglobine oxydée) et de carboxyhémoglobine (hémoglobine + monoxyde de carbone (CO)) qui ne peuvent pas se lier à l'oxygène.

Tenant compte de cela, la règle «Hüfner» stipule que, dans le sang, 1 g d'hémoglobine a une capacité maximale de fixation de l'oxygène de 1,34 ml.

Courbe de liaison de l'oxyhémoglobine

Le nombre de molécules d'oxygène pouvant se lier à une molécule d'hémoglobine dépend de la pression partielle d'oxygène ou de PO2. En l'absence d'oxygène, l'hémoglobine est désoxygénée, mais à mesure que la PO2 augmente, le nombre d'oxygène qui se lient à l'hémoglobine augmente.

Le processus de liaison de l'oxygène à l'hémoglobine dépend de la pression partielle d'oxygène. Lorsqu'il est tracé, le résultat est appelé «courbe d'oxyhémoglobine» et a une forme caractéristique en «S» ou sigmoïde.

Selon le PO2, l'hémoglobine sera moins ou plus capable de «libérer» ou de «délivrer» l'oxygène qu'elle transporte, ainsi que d'en être chargée.

Par exemple, dans la région comprise entre 10 et 60 mmHg de pression, la partie la plus raide de la courbe est obtenue. Dans cette condition, l'hémoglobine peut facilement abandonner de grandes quantités d'O2. C'est la condition qui est atteinte dans les tissus.

Lorsque la PO2 est comprise entre 90 et 100 mmHg (12 à 13 kPa), l'hémoglobine est presque 100% saturée en O2; et lorsque la PO2 artérielle est de 60 mmHg (8 kPa), la saturation en O2 est toujours aussi élevée que 90%.

Dans les poumons, ce sont les conditions qui prévalent (pression entre 60 et 100 mmHg), et c'est cela qui permet aux molécules d'hémoglobine présentes dans les érythrocytes de se charger en oxygène.

Cette forme sigmoïde qui trace la courbe d'oxyhémoglobine assure que cette protéine se comporte comme un excellent chargeur pulmonaire, un transporteur très efficace dans le sang artériel et un excellent donneur d'O2 dans les tissus, proportionnellement au taux métabolique local. c'est-à-dire sur demande.

Références

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