L' ovalbumine est la protéine la plus abondante dans les œufs «clairs» des oiseaux. Il appartient à la famille des protéines appelées «serpine» ou «inhibiteur de sérine protéase», qui est un groupe très diversifié de protéines eucaryotes (comprenant plus de 300 protéines homologues).
C'était l'une des premières protéines isolées avec une grande pureté et, grâce à son abondance surprenante dans les structures reproductrices des oiseaux, elle est largement utilisée comme "modèle" dans la préparation de "standards" pour l'étude de la structure, des propriétés, la synthèse et la sécrétion de nombreuses protéines.
Structure moléculaire de l'ovalbumine (Source: Jawahar Swaminathan et le personnel MSD de l'Institut européen de bioinformatique via Wikimedia Commons)
En termes de pourcentage, l'ovalbumine comprend entre 60 et 65% de la teneur totale en protéines du blanc d'œuf, mais contrairement aux autres membres de la famille des protéines Serpin, elle n'a aucune activité en tant qu'inhibiteur de protéase.
Le blanc des œufs de poule contient également d'autres protéines:
- L'ovotransferrine, également appelée conalbumine, qui représente 13% de la teneur totale en protéines du blanc
- Ovomucoïde, une glycoprotéine qui représente 11% du total
- Ovomucin, une autre glycoprotéine sulfatée qui représente 3,5%
- Lysozyme ou muramidase, qui comprend également 3,5% de la protéine totale du blanc
- Globulines, qui représentent 4%
La synthèse de l'ovalbumine se produit à partir d'un mélange de peptides intermédiaires pendant le transit de l'œuf à travers l'oviducte d'oiseaux et il a été rapporté que la transcription des gènes impliqués ne se produit qu'en réponse à la présence d'œstrogène, une hormone sexuelle.
Structure
L'ovalbumine est une phosphoglycoprotéine monomère avec un poids moléculaire d'environ 45 kDa et un point isoélectrique proche de 4,5. Dans sa structure, il existe donc de nombreux sites de phosphorylation et de glycosylation, qui sont des modifications post-traductionnelles très courantes dans les protéines.
Cette protéine est codée par un gène de 7 700 paires de bases, caractérisé par la présence de 8 exons entrecoupés de 7 introns, on soupçonne donc que son messager subit de multiples modifications post-transcriptionnelles pour donner la protéine mature.
L'ovalbumine d'œufs de poule a 386 résidus d'acides aminés et il a été montré que la forme pure de cette protéine se compose de trois sous-classes appelées A1, A2 et A3, caractérisées en ce qu'elles contiennent respectivement deux, un et aucun groupe phosphate.
Concernant la structure tertiaire, la séquence d'acides aminés de l'ovalbumine révèle la présence de 6 résidus cystéine, entre lesquels se forment quatre ponts disulfure. De plus, certaines études structurales ont montré que l'extrémité N-terminale de cette protéine est acétylée.
S-
Lorsque les œufs sont stockés, la structure de l'ovalbumine est modifiée, formant ce qui est connu dans la littérature sous le nom de S-ovalbumine, qui est une forme plus stable contre la chaleur et qui se forme grâce à des mécanismes d'échange entre disulfures et sulfhydryles.
En plus de la température de stockage, cette «forme» d'ovalbumine se forme également en fonction du pH interne des œufs, ce qui peut être attendu dans tout type de protéine dans la nature.
La S-ovalbumine est donc à laquelle sont attribuées certaines réactions d'hypersensibilité dont certaines personnes souffrent après l'ingestion d'œufs.
Caractéristiques
Bien que l'ovalbumine appartienne à une famille de protéines caractérisées par leur activité en tant qu'inhibiteurs de protéase, elle n'a pas d'activité inhibitrice et sa fonction n'a pas été complètement élucidée.
Cependant, il a été émis l'hypothèse qu'une fonction potentielle de cette enzyme est le transport et le stockage des ions métalliques vers et depuis l'embryon. D'autres auteurs ont proposé qu'il fonctionne également comme une source nutritionnelle pour l'embryon pendant sa croissance.
D'un point de vue expérimental, l'ovalbumine représente l'une des principales protéines «modèles» pour divers systèmes d'étude structurale, fonctionnelle, de synthèse et de sécrétion protéique, c'est pourquoi elle a été très importante pour le progrès scientifique.
Fonctions pour l'industrie alimentaire
De plus, comme c'est l'une des protéines les plus abondantes du blanc d'œuf de poule, il s'agit d'une protéine extrêmement importante pour la nutrition des humains et des autres animaux qui mangent les œufs de différents oiseaux.
Dans l'aspect culinaire, l'ovalbumine, ainsi que le reste des protéines du blanc d'oeuf, sont utilisées pour leurs propriétés fonctionnelles, notamment pour la capacité à mousser, processus au cours duquel les polypeptides sont dénaturés, formant l'interface air. / liquide stable caractéristique dudit état de dispersion.
Dénaturation
Puisque l'ovalbumine a de nombreux groupes sulfhydryle, c'est une protéine assez réactive et facilement dénaturée.
La température de dénaturation de l'ovalbumine est comprise entre 84 et 93 ° C, 93 étant celle qui caractérise la forme S-ovalbumine, qui est plus stable à des températures plus élevées. La dénaturation de l'ovalbumine par la chaleur entraîne la formation des «gels» blanc cassé caractéristiques observés pendant la cuisson des œufs.
Œufs frits (Source: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
Le PH est également un facteur important lorsque l'on considère la dénaturation de cette protéine, ainsi que le type et la concentration des sels. Pour l'ovalbumine, le pH dénaturant est d'environ 6,6.
Dans différentes conditions de dénaturation, les molécules d'ovalbumine ont une forte tendance à s'agréger, un processus qui peut généralement être accéléré avec l'ajout de sels et l'augmentation de la température.
La capacité de l'ovalbumine et d'autres protéines de blanc d'œuf à former des structures de type gel lorsqu'elles sont chauffées, ainsi que leur capacité à se lier aux molécules d'eau et à fonctionner comme émulsifiants, sont ce qui leur confère leurs caractéristiques fonctionnelles les plus importantes et c'est pourquoi ils sont si exploités notamment dans l'industrie alimentaire.
Le processus de dénaturation de cette protéine a été très utile pour étudier les mécanismes de transition entre les états solide et gel, ainsi que pour étudier l'effet que différents types de sels ont à différentes concentrations (force ionique) sur l'intégrité. de protéines.
Références
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