LACCASES: CARACTÉRISTIQUES, STRUCTURE, FONCTIONS - SCIENCE - 2025

Les laccases, p-diphénol: oxydoréductases dioxygène-benzènediol oxygène oxydoréductases, ou, sont des enzymes appartenant au groupe d'enzymes appelées oxydases «oxydases de cuivre bleu».

Ils existent dans les plantes supérieures, chez certains insectes, dans les bactéries et dans pratiquement tous les champignons qui ont été étudiés; sa couleur bleue caractéristique est le produit de quatre atomes de cuivre attachés à la molécule au niveau de son site catalytique.

Représentation graphique de la structure moléculaire d'une enzyme Laccase (Source: Jawahar Swaminathan et le personnel MSD de l'Institut Européen de Bioinformatique via Wikimedia Commons)

Ces enzymes ont été décrites par Yoshida et al.En 1883, lors de l'étude de la résine de l'arbre japonais Rhus vernicifera ou «arbre à laque», où il a été déterminé que leur fonction principale était de catalyser les réactions de polymérisation et de dépolymérisation des composés.

Bien plus tard, on a découvert que, chez les champignons, ces protéines à activité enzymatique ont des fonctions spécifiques dans les mécanismes d'élimination des phénols toxiques de l'environnement où elles poussent, tandis que chez les plantes, elles sont impliquées dans des processus de synthèse comme la lignification.

Les avancées scientifiques concernant l'étude de ces enzymes ont permis leur utilisation au niveau industriel, où leur capacité catalytique a été utilisée, notamment dans les contextes de bioremédiation, textiles, dans l'élimination des colorants appliqués aux textiles, dans l'industrie papetière, parmi autres.

Les principales raisons pour lesquelles les laccases sont si intéressantes d'un point de vue industriel sont liées au fait que leurs réactions d'oxydation impliquent simplement la réduction de l'oxygène moléculaire et la production d'eau comme élément secondaire.

caractéristiques

Les enzymes de la laccase peuvent être sécrétées ou trouvées dans la région intracellulaire, mais cela dépend de l'organisme étudié. Malgré cela, la plupart des enzymes analysées (à l'exception de certaines protéines de certains champignons et insectes) sont des protéines extracellulaires.

Distribution

Ces enzymes, comme discuté ci-dessus, se trouvent principalement dans les champignons, les plantes supérieures, les bactéries et certaines espèces d'insectes.

Parmi les plantes où son existence a été démontrée figurent les pommiers, les asperges, les pommes de terre, les poires, les mangues, les pêches, les pins, les prunes, entre autres. Les insectes exprimant la laccase appartiennent principalement aux genres Bombyx, Calliphora, Diploptera, Drosophila, Musca, Papilio, Rhodnius et autres.

Les champignons sont les organismes à partir desquels le plus grand nombre et la plus grande variété de laccases ont été isolés et étudiés, et ces enzymes sont présentes à la fois dans les ascomycètes et les deutéromycètes et les basidiomycètes.

Catalyse

La réaction catalysée par les laccases consiste en l'oxydation monoélectronique d'une molécule substrat, qui peut appartenir au groupe des phénols, des composés aromatiques ou des amines aliphatiques, en son radical réactif correspondant.

Le résultat de la réaction catalytique est la réduction d'une molécule d'oxygène en deux molécules d'eau et l'oxydation, en même temps, de quatre molécules de substrat pour produire quatre radicaux libres réactifs.

Les radicaux libres intermédiaires peuvent se lier et former des dimères, des oligomères ou des polymères, c'est pourquoi on dit que les laccases catalysent les réactions de polymérisation et de "dépolymérisation".

Structure

Les laccases sont des glycoprotéines, c'est-à-dire des protéines qui ont des résidus oligosaccharidiques liés de manière covalente à la chaîne polypeptidique, et celles-ci représentent entre 10 et 50% du poids total de la molécule (dans les enzymes végétales le pourcentage peut être un peu plus élevé).

La portion glucidique de ce type de protéine contient des monosaccharides tels que le glucose, le mannose, le galactose, le fucose, l'arabinose et certaines hexosamines, et on pense que la glycosylation joue un rôle important dans la sécrétion, la sensibilité protéolytique, l'activité, la rétention de cuivre et la stabilité thermique de la protéine.

Ces enzymes se trouvent généralement dans la nature sous forme de monomères ou homodimères, et le poids moléculaire de chaque monomère peut varier entre 60 et 100 kDa.

Le centre catalytique des laccases est composé de quatre atomes de cuivre (Cu), qui donnent à la molécule en général une couleur bleue en raison de l'absorption électronique qui a lieu dans les liaisons cuivre-cuivre (Cu-Cu).

Les laccases végétales ont des points isoélectriques avec des valeurs proches de 9 (assez basiques), tandis que les enzymes fongiques sont entre les points isoélectriques de 3 et 7 (ce sont donc des enzymes qui fonctionnent dans des conditions acides).

Isoenzymes

De nombreux champignons producteurs de laccase ont également des isoformes de laccase, qui sont codées par le même gène ou par des gènes différents. Ces isoenzymes diffèrent les unes des autres principalement par leur stabilité, leur pH et température optimaux pour catalyser, et leur affinité pour différents types de substrats.

Dans certaines conditions, ces isoenzymes peuvent avoir différentes fonctions physiologiques, mais cela dépend de l'espèce ou de l'état dans lequel elle vit.

Caractéristiques

Certains chercheurs ont montré que les laccases sont impliquées dans la «sclérotisation» de la cuticule chez les insectes et dans l'assemblage des spores résistantes aux ultraviolets chez les microorganismes du genre Bacillus.

Dans les plantes

Chez les organismes végétaux, les laccases participent à la formation de la paroi cellulaire, aux processus de lignification et de «délignification» (perte ou désintégration de la lignine); et en outre, ils ont été liés à la détoxification des tissus par l'oxydation de phénols antifongiques ou à la désactivation des phytoalexines.

Aux champignons

Significativement abondantes dans ce groupe d'organismes, les laccases participent à une variété de processus cellulaires et physiologiques. Parmi eux, on peut citer la protection des champignons pathogènes des tanins et des «phytoalexines» végétales; on peut donc dire que, pour les champignons, ces enzymes sont des facteurs de virulence.

Les laccases ont également des fonctions dans la morphogenèse et la différenciation de la résistance et des structures des spores des basidiomycètes, ainsi que dans la biodégradation de la lignine dans les champignons qui dégradent les tissus des espèces végétales ligneuses.

Dans le même temps, les laccases participent à la formation de pigments dans les mycéliums et les organes de fructification de nombreux champignons et contribuent aux processus d'adhésion cellule-cellule, à la formation de la «colle» polyphénolique qui lie les hyphes et à l'évasion. du système immunitaire des hôtes infectés par des champignons pathogènes.

Dans l'industrie

Ces enzymes particulières sont utilisées industriellement à des fins diverses, mais les plus remarquables correspondent aux industries du textile et du papier et à la bioremédiation et à la décontamination des eaux usées produites par d'autres procédés industriels.

En effet, ces enzymes sont fréquemment utilisées pour l'oxydation des phénols et de leurs dérivés présents dans l'eau contaminée par des déchets industriels, dont les produits de catalyse sont insolubles (polymérisés) et précipitent, ce qui les rend facilement séparables.

Dans l'industrie alimentaire, ils sont également d'une certaine importance car l'élimination des composés phénoliques est nécessaire pour la stabilisation de boissons telles que le vin, la bière et les jus naturels.

Ils sont utilisés dans l'industrie cosmétique, dans la synthèse chimique de nombreux composés, dans la bioremédiation des sols et en nanobiotechnologie.

Les plus largement utilisées sont la laccase de champignons, mais il a été récemment déterminé que la laccase bactérienne avait des caractéristiques plus importantes d'un point de vue industriel; Ils sont capables de travailler avec une plus grande variété de substrats et à des plages de température et de pH beaucoup plus larges, tout en étant beaucoup plus stables contre les agents inhibiteurs.

Références

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