STRUCTURE SECONDAIRE DES PROTÉINES: CARACTÉRISTIQUES - LA BIOLOGIE - 2024

La structure secondaire des protéines est le nom par lequel la conformation localement repliée de certaines parties de la chaîne polypeptidique est définie. Cette structure se compose de plusieurs modèles qui se répètent régulièrement.

Les chaînes protéiques se replient de plusieurs manières. Cependant, seules quelques-unes de ces formes sont très stables. Dans la nature, les formes les plus courantes que prennent les protéines sont l'hélice α ainsi que la feuille β. Ces structures peuvent être décrites par les angles de liaison ψ (psi) et φ (phi) des résidus d'acides aminés.

Schéma et modèle de billes et de bâtonnets de l'hélice alpha des protéines (structure secondaire). Tiré et édité de: Alejandro Porto.

Les interactions qui s'établissent entre les chaînes latérales des résidus d'acides aminés peuvent aider à stabiliser ou au contraire déstabiliser la structure secondaire des protéines. La structure secondaire peut être observée dans la constitution de nombreuses protéines fibreuses.

L'histoire

Dans les années 30 du siècle dernier, William Atsbury, travaillant avec les rayons X, a découvert que la protéine des cheveux, ainsi que celle des piquants de porc-épic, avaient des segments dans leur structure qui se répètent régulièrement.

Sur la base de ces résultats, et sachant l'importance que représentent les liaisons hydrogène dans l'orientation des groupes polaires des liaisons peptidiques, William Pauling et ses collaborateurs ont, par conséquent, hypothétiquement déterminé les possibles conformations régulières que les protéines pourraient posséder.

Pauling et ses collaborateurs, dans la décennie des années 50, ont établi plusieurs postulats qui devaient être remplis dans les liens des chaînes polypeptidiques, parmi eux, et en premier lieu, que deux atomes ne peuvent se rapprocher à une distance inférieure à celle de leur radios respectives de Van der Waals.

Ils ont également indiqué que des liaisons non covalentes sont nécessaires pour stabiliser le pliage des chaînes.

Sur la base de ces postulats et de leurs connaissances antérieures, et en utilisant des modèles moléculaires, ils ont pu décrire certaines conformations régulières de protéines, y compris celles qui se sont révélées plus tard comme les plus fréquentes dans la nature, comme l'hélice α et la feuille β..

Α hélice

C'est la structure secondaire la plus simple, où la chaîne polypeptidique est disposée sous une forme roulée et compactée autour d'un axe imaginaire. De plus, les chaînes latérales de chaque acide aminé dépassent de ce squelette hélicoïdal.

Les acides aminés, dans ce cas, sont disposés de manière à avoir des angles de liaison ψ de -45 ° à -50 °, et φ de -60 °. Ces angles se réfèrent respectivement à la liaison entre le carbone α et l'oxygène du carbonyle et à la liaison entre l'azote et le carbone α de chaque acide aminé.

De plus, les scientifiques ont déterminé que pour chaque tour de l'hélice α 3,6 résidus d'acides aminés sont présents et que ce tour est toujours dextrogyre dans les protéines. En plus d'être la structure la plus simple, l'hélice α est la forme prédominante dans les α-kératines, et environ 25% des acides aminés des protéines globulaires adoptent cette structure.

L'hélice α est stabilisée grâce à ses nombreuses liaisons hydrogène. Ainsi, à chaque tour d'hélice, trois ou quatre liaisons de ce type sont établies.

Dans les liaisons hydrogène, l'azote d'une liaison peptidique et l'atome d'oxygène du groupe carbonyle du quatrième acide aminé suivant interagissent, en direction du côté amino-terminal de cette chaîne.

Les scientifiques ont montré qu'une hélice a peut être formée avec des chaînes polypeptidiques constituées d'acides aminés L ou D, à condition que tous les acides aminés aient la même configuration stéréoisomérique. De plus, les acides L-aminés naturels peuvent former des hélices α à la fois à droite et à gauche.

Cependant, tous les polypeptides ne peuvent pas former d'hélices a stables, car leur structure primaire affecte sa stabilité. Les chaînes R de certains acides aminés peuvent déstabiliser la structure, empêchant la conformation des hélices α.

Β feuille

Dans la feuille β, ou feuille pliée β, chacun des résidus d'acides aminés a une rotation de 180 ° par rapport au résidu d'acide aminé précédent. De cette manière, il en résulte que le squelette de la chaîne polypeptidique reste étendu et en forme de zigzag ou d'accordéon.

Les chaînes polypeptidiques repliées en accordéon peuvent être placées l'une à côté de l'autre et produire des liaisons hydrogène linéaires entre les deux chaînes.

Deux chaînes polypeptidiques adjacentes peuvent être disposées en parallèle, c'est-à-dire que les deux peuvent être orientées dans la direction amino-carboxyle, formant la feuille ß parallèle; ou ils peuvent être situés dans des directions opposées, la feuille β antiparallèle étant alors formée.

Les chaînes latérales de résidus d'acides aminés adjacents font saillie du squelette de chaîne dans des directions opposées, ce qui donne un motif alterné. Certaines structures protéiques limitent les types d'acides aminés des structures β.

Par exemple, dans les protéines densément compactées, les acides aminés à chaîne R courte, tels que la glycine et l'alanine, sont plus fréquents à leurs surfaces de contact.

La feuille β des structures secondaires des protéines. Tiré et édité de: Preston Manor School + JFL.

Autres conformations de la structure secondaire

Hélice 3

Cette structure se caractérise par la présentation de 3 résidus d'acides aminés par tour, au lieu des 3,6 que présente l'hélice α et une boucle de liaison hydrogène composée de 10 éléments. Cette structure a été observée dans certaines protéines, mais elle n'est pas très courante dans la nature.

Π hélice

Cette structure, d'autre part, a 4,4 résidus d'acides aminés par tour de spirale et une boucle à 16 membres de liaisons hydrogène. Bien que cette configuration soit stériquement possible, elle n'a jamais été observée dans la nature.

La cause possible de ceci peut être son centre creux, trop grand pour permettre aux forces de Van der Waals d'agir, ce qui aiderait à stabiliser la structure, et pourtant il est trop petit pour permettre le passage des molécules d'eau.

Structure super secondaire

Les structures supersecondaires sont des combinaisons de structures secondaires d'hélices α et de feuilles pliées β. Ces structures peuvent apparaître dans de nombreuses protéines globulaires. Il existe différentes combinaisons possibles, chacune ayant ses propres caractéristiques.

Quelques exemples de structures supersecondaires sont: l'unité βαβ, dans laquelle deux feuillets β parallèles sont joints par un segment α-hélice; l'unité αα, caractérisée par deux hélices α successives mais séparées par un segment non hélicoïdal, associées par compatibilité de leurs chaînes latérales.

Plusieurs feuilles β peuvent être repliées sur elle-même donnant une configuration de tonneau β, tandis qu'une feuille β antiparallèle repliée sur elle-même constitue une structure super-secondaire appelée clé grecque.

Références

1. CK Mathews, KE van Holde et KG Ahern (2002). Biochimie. 3e édition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner et VW Rodwell (1996). Biochimie de Harper. Appleton et Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko et L. Stryer (2002). Biochimie. 5e édition. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman et K.-H. Roehm (2005). Atlas des couleurs de la biochimie. 2e édition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochimie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee et JR McKee (2003). Biochimie: la base moléculaire de la vie. 3 ^ème édition. Les sociétés McGraw-HiII, Inc.