MYOFILAMENTS: TYPES, STRUCTURE ET ORGANISATION - LA BIOLOGIE - 2025

Les myofilaments sont des protéines contractiles des myofibrilles, qui sont des unités structurelles de cellules musculaires, des cellules allongées appelées fibres musculaires.

Les fibres musculaires et leurs composants portent des noms particuliers. Par exemple, la membrane, le cytoplasme, les mitochondries et le réticulum endoplasmique sont respectivement appelés sarcolemme, sarcoplasme, sarcosomes et réticulum sarcoplasmique.

Structure des myofilaments (Source: Mikael Häggström, utilisé avec permission. Via Wikimedia Commons)

De la même manière, les éléments contractiles à l'intérieur sont appelés conjointement myofibrilles; et les protéines contractiles qui composent les myofibrilles sont appelées myofilaments.

Il existe deux types de myofilaments: fins et épais. Les filaments minces sont principalement constitués de trois protéines: la F-actine, la tropomyosine et la troponine. Les filaments épais, quant à eux, sont constitués uniquement d'une autre protéine appelée myosine II.

En plus de celles-ci, il existe d'autres protéines associées à la fois à des filaments épais et fins, mais celles-ci n'ont pas de fonctions contractiles, mais plutôt structurelles, parmi lesquelles, pour n'en nommer que quelques-unes, la titine et la nébuline.

Types de fibres musculaires

La disposition particulière des myofilaments qui composent les myofibrilles donne naissance à deux types de fibres musculaires: les fibres musculaires striées et les fibres musculaires lisses.

Les fibres musculaires striées, examinées au microscope optique, présentent un motif de stries ou de bandes transversales qui se répètent sur toute leur surface et qui donnent le nom, au muscle qui les contient, de muscle strié. Il existe deux types de fibres musculaires striées, squelettiques et cardiaques.

Les fibres musculaires qui ne présentent pas ce motif de bandes transversales sont appelées fibres lisses. Ce sont eux qui composent les muscles des parois vasculaires et des viscères.

Structure

Myofilaments minces

Ces myofilaments sont composés d'actine F et de deux protéines associées: la tropomyosine et la troponine, qui ont des fonctions régulatrices.

L'actine F, ou actine filamenteuse, est un polymère d'une autre protéine globulaire plus petite appelée actine G ou actine globulaire, d'un poids moléculaire d'environ 42 kDa. Il a un site de liaison pour la myosine et est disposé en deux chaînes disposées en double hélice composée d'environ 13 monomères par tour.

Les filaments de F-actine sont caractérisés en ce qu'ils ont deux pôles: l'un positif, dirigé vers le disque Z, et l'autre négatif, disposé vers le centre du sarcomère.

La tropomyosine est également constituée d'une double chaîne polypeptidique à double hélice. C'est une protéine de 64 kDa qui forme des filaments qui se trouvent dans les rainures laissées par les chaînes à double hélice des filaments minces de F-actine, comme pour «remplir» les espaces vides de l'hélice.

Au repos, la tropomyosine recouvre ou «recouvre» les sites de liaison de l'actine à la myosine, empêchant l'interaction des deux protéines, ce qui provoque la contraction musculaire. Autour de chaque filament mince et à environ 25-30 m du début de chaque tropomyosine se trouve une autre protéine appelée troponine.

La troponine (Tn) est un complexe protéique composé de trois sous-unités polypeptidiques globulaires appelées troponine T, C et I. Chaque molécule de tropomyosine est associée à un complexe de troponine qui la régule et, ensemble, elles sont responsables de la régulation de l'initiation et de la terminaison. de la contraction musculaire.

Myofilaments épais

Les filaments épais sont des polymères de myosine II, qui pèsent 510 kDa et sont constitués de deux chaînes lourdes de 222 kDa chacune et de quatre chaînes légères. Les chaînes légères sont de deux types: les chaînes légères essentielles de 18 kDa et les chaînes légères régulatrices de 22 kDa.

Chaque chaîne lourde de myosine II a la forme d'un bâtonnet avec une petite tête globulaire à son extrémité qui dépasse de près de 90 ° et possède deux sites de liaison, un pour l'actine et un pour l'ATP. C'est pourquoi ces protéines appartiennent à la famille des ATPases.

Un filament épais est composé de plus de 200 molécules de myosine II. La tête globulaire de chacune de ces molécules agit comme une "palette" lors de la contraction, poussant l'actine à laquelle elle est attachée pour qu'elle glisse vers le centre du sarcomère.

Organisation

Dans une fibre musculaire striée squelettique, les myofibrilles occupent la majeure partie du sarcoplasme et sont disposées en grappes longitudinales ordonnées dans toute la cellule.

Dans une coupe longitudinale vue au microscope optique, on observe des bandes claires, appelées Bands I, et des bandes sombres, appelées Bands A. Ces bandes correspondent à la disposition ordonnée des myofibrilles, et donc des myofilaments qui les composent.

Au centre de la bande I, il y a une ligne sombre et fine appelée ligne ou disque Z. Le centre de chaque bande A a une zone plus claire appelée bande H, qui est divisée au centre par une ligne plus sombre appelée ligne M.

Délimitée entre deux lignes Z, une structure appelée sarcomère est décrite, qui est l'unité fonctionnelle du muscle squelettique. Un sarcomère est composé de myofilaments contractiles disposés de manière ordonnée en bandes A, H et une hémi-bande I à chaque extrémité.

Les bandes I ne contiennent que des filaments fins, la bande A contient des filaments épais entrelacés à leurs deux extrémités par de fins filaments et la bande H ne contient que des filaments épais.

Comment les myofilaments sont-ils organisés au sein des sarcomères?

Les myofilaments épais et minces peuvent être vus en examinant un échantillon de muscle squelettique squelettique sous un microscope électronique. On dit que ceux-ci "s'entrelacent" ou "s'entrelacent" les uns avec les autres dans un agencement séquentiel, ordonné et parallèle.

Les filaments minces proviennent des disques Z et s'étendent de chaque côté dans la direction opposée et vers le centre de chaque sarcomère adjacent. Des disques Z à chaque extrémité du sarcomère, dans le muscle détendu, l'actine se déplace jusqu'au début de la bande H de chaque côté.

Ainsi, dans les fibres musculaires du muscle squelettique relâché, les myofilaments épais occupent la zone centrale qui forme les bandes sombres ou bandes A; et les filaments minces s'étendent des deux côtés du sarcomère sans atteindre le centre de celui-ci.

Dans une coupe transversale dans la région où les filaments épais et minces se chevauchent, on peut observer un motif hexagonal qui comprend le filament épais au centre et six filaments minces qui l'entourent et qui sont situés sur chacun des bords de l'hexagone.

Cette organisation des myofilaments dans le sarcomère est préservée par la fonction d'une série de protéines associées aux myofilaments et qui ont des fonctions structurelles, parmi lesquelles la titine, l'alpha actine, la nébuline, la myomesine et la protéine C peuvent être mises en évidence..

Mécanisme de contraction

Lorsque l'acétylcholine (un neurotransmetteur) est libérée dans la plaque neuromusculaire par stimulation d'un motoneurone, la fibre musculaire est excitée et les canaux calciques voltage-dépendants du réticulum sarcoplasmique s'ouvrent.

Le calcium se lie à la troponine C, provoquant un changement conformationnel de la tropomyosine, exposant les sites actifs de l'actine, déclenchant ainsi la contraction. Lorsque les niveaux de calcium chutent, la tropomyosine revient à sa position initiale et la contraction cesse.

L'exposition des sites de liaison de l'actine à la myosine permet aux deux protéines de se lier et à la myosine de pousser l'actine vers le centre du sarcomère, glissant sur la myosine.

Pendant la contraction musculaire, les lignes Z de chaque sarcomère s'approchent du centre, se rapprochant de la ligne M, augmentant l'interdigitation entre l'actine et la myosine et réduisant la taille des bandes I et H. Le degré de raccourcissement dépendra de la sommation du raccourcissement de chacun des sarcomères du muscle contracté.

Références

1. Berne, R. et Levy, M. (1990). Physiologie. Mosby; Édition internationale.
2. Fox, SI (2006). Physiologie humaine (9e éd.). New York, États-Unis: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L. et Hiatt, J. (2002). Text Atlas of Histology (2e éd.). Mexique DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. et Weil, P. (2009). Illustrated Biochemistry de Harper (28e éd.). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biochimie. Burlington, Massachusetts: Éditeurs Neil Patterson.
6. Ross, M. et Pawlina, W. (2006). Histologie. Un texte et un atlas avec la biologie cellulaire et moléculaire corrélée (5e éd.). Lippincott Williams et Wilkins.
7. West, J. (1998). Physiological Bases of Medical Practice (12e éd.). Mexico DF: Editorial Médica Panamericana.