- Comment les acides aminés sont-ils classés?
- Les 20 acides aminés protéiques
- Glycine (Gly, G)
- Alanine (Ala, A)
- Proline (Pro, P)
- Valine (Val, V)
- Leucine (Leu, L)
- Isoleucine (Ile, I)
- Méthionine (Met, M)
- Phénylalanine (Phe, F)
- Tyrosine (Tyr, Y)
- Tryptophane (Trp, W)
- Sérine (Ser, S)
- Thréonine (Thr, T)
- Cystéine (Cys, C)
- Asparagine (Asn, N)
- Glutamine (Gln, G)
- Lysine (Lys, K)
- Histidine (His, H)
- Arginine (Arg, R)
- Acide aspartique (Asp, D)
- Acide glutamique (Glu, E)
- Références
Les acides aminés sont des composés organiques qui forment des protéines qui sont des chaînes d'acides aminés. Comme leur nom l'indique, ceux-ci contiennent à la fois des groupes basiques (amino, NH2) et acides (carboxyle, COOH).
Ces sous-unités sont essentielles à la formation de centaines de milliers de protéines différentes dans des organismes aussi différents qu'une bactérie et un éléphant ou un champignon et un arbre.
Diagramme de Ven pour les acides aminés (Source: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeierderivative work: solde9 / Public domain, via Wikimedia Commons)
Plus de 200 acides aminés différents ont été décrits, mais les spécialistes du sujet ont déterminé que les protéines de tous les êtres vivants (simples ou complexes) sont toujours constituées des mêmes 20, qui sont réunies pour former des séquences linéaires caractéristiques.
Puisque tous les acides aminés partagent le même «squelette» principal, ce sont leurs chaînes latérales qui les différencient; par conséquent, ces molécules peuvent être considérées comme «l'alphabet» dans lequel le langage de la structure des protéines est «écrit».
Le squelette commun des 20 acides aminés se compose d'un groupe carboxyle (COOH) et d'un groupe amino (NH2) liés par un atome de carbone, appelé α-carbone (les 20 acides aminés communs sont des α-aminoacides).
Les 20 acides aminés et leurs structures
Le carbone α est également joint par un atome d'hydrogène (H) et une chaîne latérale. Cette chaîne latérale, également appelée groupe R, varie en taille, en structure, en charge électrique et en solubilité en fonction de chaque acide aminé en question.
Comment les acides aminés sont-ils classés?
Les 20 acides aminés les plus courants, c'est-à-dire les acides aminés protéiques, peuvent être divisés en deux groupes: essentiels et non essentiels. Ces derniers sont synthétisés par le corps humain, mais les premiers doivent être acquis avec de la nourriture et sont nécessaires au fonctionnement des cellules.
L' essentiel des acides aminés pour l' homme et d' autres animaux sont 9:
- histidine (H, His)
- isoleucine (I, Ile)
- leucine (L, Leu)
- lysine (K, Lys)
- méthionine (M, Met)
- phénylalanine (F, Phe)
- thréonine (T, Thr)
- tryptophane (W, Trp) et
- valine (V, Val)
Les acides aminés non essentiels sont 11:
- Alanine (A, Ala)
- arginine (R, Arg)
- asparagine (N, Asn)
- acide aspartique (D, Asp)
- cystéine (C, Cys)
- acide glutamique (E, Glu)
- glutamine (Q, Gln)
- glycine (G, Gly)
- proline (P, Pro)
- sérine (S, Ser) et
- tyrosine (Y, Tyr)
En plus de cette classification, les 20 acides aminés protéiques (dont ils forment des protéines) peuvent être séparés selon les caractéristiques de leurs groupes R en:
- Acides aminés non polaires ou aliphatiques: glycine, alanine, proline, valine, leucine, isoleucine et méthionine.
- Acides aminés à groupes R aromatiques: phénylalanine, tyrosine et tryptophane.
- Acides aminés polaires non chargés: sérine, thréonine, cystéine, asparagine et glutamine.
- Acides aminés polaires chargés positivement: lysine, histidine et arginine.
- Acides aminés polaires chargés négativement: acide aspartique et acide glutamique.
Les 20 acides aminés protéiques
Voici une brève description des principales caractéristiques et fonctions de chacun de ces composés importants:
C'est l'acide aminé avec la structure la plus simple, car son groupe R est constitué d'un atome d'hydrogène (H), il est donc également de petite taille. Elle a été isolée pour la première fois en 1820 de la gélatine, mais elle est également très abondante dans la protéine qui compose la soie: la fibroïne.
Glycine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Ce n'est pas un acide aminé essentiel pour les mammifères, car il peut être synthétisé par les cellules de ces animaux à partir d'autres acides aminés tels que la sérine et la thréonine.
Il participe directement à certains «canaux» des membranes cellulaires qui contrôlent le passage des ions calcium d'un côté à l'autre. Il s'agit également de la synthèse de purines, de porphyrines et de certains neurotransmetteurs inhibiteurs du système nerveux central.
Cet acide aminé, également connu sous le nom d' acide 2-aminopropanoïque, a une structure relativement simple, puisque son groupe R est constitué d'un groupe méthyle (-CH3), donc sa taille est également assez petite.
Alanina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Il fait partie de nombreuses protéines et, comme il peut être synthétisé par les cellules du corps, il n'est pas considéré comme essentiel, mais il est métaboliquement important. Il est très abondant dans la fibroïne de soie, d'où il a été isolé pour la première fois en 1879.
L'alanine peut être synthétisée à partir du pyruvate, un composé produit par une voie métabolique connue sous le nom de glycolyse, qui implique la dégradation du glucose pour obtenir de l'énergie sous forme d'ATP.
Il participe au cycle glucose-alanine, qui se déroule entre le foie et les autres tissus des animaux, et qui est une voie catabolique qui dépend des protéines pour la formation des glucides et pour la production d'énergie.
Elle fait également partie des réactions de transamination, de la gluconéogenèse et de l'inhibition de l'enzyme glycolytique pyruvate kinase, ainsi que de l'autophagie hépatique.
La proline (acide pyrrolidine-2-carboxylique) est un acide aminé qui a une structure particulière, puisque son groupe R est constitué d'un cycle pyrrolidine, formé par cinq atomes de carbone liés entre eux, y compris l'atome de carbone α.
Proline (Source: Le téléchargeur d'origine était Paginazero sur Wikipedia italien. / Domaine public, via Wikimedia Commons)
Dans de nombreuses protéines, la structure rigide de cet acide aminé est très utile pour introduire des «torsions» ou des «plis». C'est le cas des fibres de collagène chez la plupart des animaux vertébrés, qui sont constituées de nombreux résidus de proline et de glycine.
Chez les plantes, il a été démontré qu'il participe au maintien de l'homéostasie cellulaire, y compris l'équilibre redox et les états énergétiques. Il peut agir comme une molécule de signalisation et moduler différentes fonctions mitochondriales, influencer la prolifération ou la mort cellulaire, etc.
Ceci est un autre acide aminé avec un groupe R aliphatique, qui est composé de trois atomes de carbone (CH3-CH-CH3). Son nom IUPAC est l'acide 2-3-amino-3-butanoïque, bien qu'il puisse également être trouvé dans la littérature sous le nom d' acide α-aminovalérien.
Valine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
La valine a été purifiée pour la première fois en 1856 à partir d'un extrait aqueux du pancréas d'un être humain, mais son nom a été inventé en 1906 en raison de sa similitude structurelle avec l'acide valérique extrait de certaines plantes.
C'est un acide aminé essentiel, car il ne peut pas être synthétisé par l'organisme, bien qu'il ne semble pas remplir de nombreuses autres fonctions en plus de faire partie de la structure de nombreuses protéines globulaires.
A partir de sa dégradation, d'autres acides aminés tels que la glutamine et l'alanine, par exemple, peuvent être synthétisés.
La leucine est un autre acide aminé essentiel et fait partie du groupe des acides aminés à chaîne ramifiée, avec la valine et l'isoleucine. Le groupe R qui caractérise ce composé est un groupe isobutyle (CH2-CH-CH3-CH3), il est donc très hydrophobe (repousse l'eau).
Leucine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Il a été découvert en 1819 dans le cadre des protéines des fibres musculaires animales et de la laine de mouton.
Il est très abondant dans les protéines telles que l'hémoglobine et participe directement à la régulation du renouvellement et de la synthèse des protéines, car c'est un acide aminé actif du point de vue de la signalisation intracellulaire et de l'expression génétique. Dans de nombreux cas, il améliore la saveur de certains aliments.
Également un acide aminé à chaîne ramifiée, l'isoleucine a été découverte en 1904 à partir de la fibrine, une protéine impliquée dans la coagulation sanguine.
Isoleucine (Source: Taekyubabo, via Wikimedia Commons)
Comme la leucine, c'est un acide aminé essentiel, dont la chaîne latérale est constituée d'une chaîne ramifiée de 4 atomes de carbone (CH3-CH-CH2-CH3).
Il est extrêmement fréquent dans les protéines cellulaires, et peut représenter plus de 10% de leur poids. Il agit également dans la synthèse de la glutamine et de l'alanine, ainsi que dans l'équilibre des acides aminés à chaîne ramifiée.
La méthionine, également appelée acide γ-méthylthiol-α-aminobutyrique, est un acide aminé découvert au cours de la première décennie du XXe siècle, isolé de la caséine, une protéine présente dans le lait de vache.
Méthionine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
C'est un acide aminé essentiel, il est hydrophobe, puisque son groupe R est constitué d'une chaîne aliphatique avec un atome de soufre (-CH2-CH2-S-CH3).
Il est essentiel à la synthèse de nombreuses protéines, dont les hormones, les protéines de la peau, des cheveux et des ongles des animaux. Il est commercialisé sous forme de comprimés qui agissent comme relaxants naturels, utiles pour dormir et, en plus, pour maintenir le bon état des cheveux et des ongles.
La phénylalanine ou acide β-phényl-α-aminopropionique, est un acide aminé aromatique dont le groupe R est un cycle benzénique. Il a été découvert en 1879 dans une plante de la famille des Fabacées et aujourd'hui il est connu pour faire partie de nombreuses résines naturelles comme le polystyrène.
Phénylalanine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
En tant qu'acide aminé hydrophobe, la phénylalanine est présente dans pratiquement tous les domaines hydrophobes des protéines. Dans de nombreuses plantes, cet acide aminé est essentiel à la synthèse de métabolites secondaires appelés phénylpropanoïdes et flavonoïdes.
Chez les animaux, la phénylalanine se trouve également dans des peptides très importants tels que la vasopressine, la mélanotropine et l'enképhaline, tous essentiels à la fonction neuronale.
La tyrosine (acide β-parahydroxyphényl-α-aminopropionique) est un autre acide aminé aromatique, dont le groupe R est un cycle aromatique associé à un groupe hydroxyle (-OH), c'est pourquoi il est capable d'interagir avec différents éléments. Il a été découvert en 1846 et est généralement obtenu à partir de la phénylalanine.
Tyrosine (Source: NEUROtiker / Domaine public, via Wikimedia Commons)
Ce n'est pas un acide aminé essentiel, mais cela peut l'être si ses voies de biosynthèse échouent. Il a de nombreuses fonctions dans le corps humain, parmi lesquelles sa participation en tant que substrat pour la synthèse de neurotransmetteurs et d'hormones telles que l'adrénaline et l'hormone thyroïdienne se distingue.
Elle est essentielle à la synthèse de la mélanine, une molécule qui nous protège contre les rayons ultraviolets du soleil. Il contribue également à la production d'endorphines (analgésiques endogènes) et d'antioxydants comme la vitamine E.
Il agit directement dans la phosphorylation des protéines, ainsi que dans l'ajout de groupes azote et soufre.
Cet acide aminé, également appelé acide 2-amino-3-indolylpropionique, fait partie du groupe des acides aminés essentiels et est également un acide aminé aromatique, car son groupe R est constitué d'un groupe indole.
Tryptophane (Source: Le téléchargeur d'origine était Paginazero sur Wikipedia italien. / Domaine public, via Wikimedia Commons)
Ses principales fonctions chez l'animal sont liées, en plus de la synthèse des protéines, à la synthèse de la sérotonine, un neurotransmetteur, et de la mélatonine, un antioxydant qui agit également dans les cycles de sommeil et d'éveil.
Cet acide aminé est également utilisé par les cellules comme précurseur pour la formation du cofacteur NAD, qui participe à de multiples réactions enzymatiques d'oxydo-réduction.
Chez les plantes, le tryptophane est l'un des principaux précurseurs de la synthèse de l'hormone végétale auxine, qui participe à la régulation de la croissance, du développement et d'autres fonctions physiologiques de ces organismes.
La sérine, ou acide 2-amino-3-hydroxypropanoïque, est un acide aminé non essentiel qui peut être produit à partir de la glycine. Son groupe R est un alcool de formule -CH2OH, c'est donc un acide aminé polaire sans charge.
Serina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Il est fonctionnellement important dans de nombreuses protéines essentielles et est nécessaire au métabolisme des graisses, des acides gras et des membranes cellulaires. Participe à la croissance musculaire et à la santé du système immunitaire des mammifères.
Leurs fonctions sont également liées à la synthèse de la cystéine, des purines et des pyrimidines (bases azotées), du céramide et de la phosphatidylsérine (un phospholipide membranaire). Chez les bactéries, il participe à la synthèse du tryptophane et chez les ruminants à la gluconéogenèse.
Elle fait partie du site actif des enzymes à activité hydrolytique appelées sérine protéases et participe également à la phosphorylation d'autres protéines.
L' acide thréonine ou thréo-Ls-α-amino-β-butyrique est un autre acide aminé essentiel qui fait partie d'un grand nombre de protéines cellulaires chez les animaux et les plantes. C'était l'un des derniers acides aminés découverts (1936) et il a de nombreuses fonctions importantes dans les cellules, notamment:
- C'est un site de liaison pour les chaînes glucidiques des glycoprotéines
- C'est un site de reconnaissance de protéines kinases avec des fonctions spécifiques
- Il fait partie de protéines importantes telles que celles qui forment l'émail des dents, l'élastine et le collagène, ainsi que d'autres du système nerveux
- Pharmacologiquement, il est utilisé comme complément alimentaire, anxiolytique et antidépresseur
Threonine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Le groupe R de la thréonine, comme celui de la sérine, contient un groupe -OH, il s'agit donc d'un alcool de structure -CH-OH-CH3.
Cet acide aminé non essentiel a été découvert en 1810 comme constituant principal de la protéine trouvée dans les cornes de différents animaux.
Cysteine (Source: Le téléchargeur d'origine était Paginazero sur Wikipedia italien. / Domaine public, via Wikimedia Commons)
Son groupe R est constitué d'un groupe thiol ou sulfhydryle (-CH2-SH), il est donc essentiel pour la formation de ponts disulfure intra- et intermoléculaires dans les protéines où il se trouve, ce qui est très important pour l'établissement de la structure. en trois dimensions de ceux-ci.
Cet acide aminé est également impliqué dans la synthèse du glutathion, de la méthionine, de l'acide lipoïque, de la thiamine, de la coenzyme A et de nombreuses autres molécules biologiquement importantes. De plus, il fait partie des kératines, des protéines structurales très abondantes chez les animaux.
L'asparagine est un acide aminé non essentiel, appartenant au groupe des acides aminés polaires non chargés. Ce fut le premier acide aminé découvert (1806), isolé du jus d'asperge.
Asparagine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Il est caractérisé par un groupe R est un carboxamide (-CH2-CO-NH2), il peut donc facilement former des liaisons hydrogène.
Il est actif dans le métabolisme cellulaire et la physiologie corporelle des animaux. Il agit dans la régulation de l'expression des gènes et du système immunitaire, en plus de participer au système nerveux et à la détoxification de l'ammoniac.
Le groupe R de la glutamine est décrit par certains auteurs comme un amide de la chaîne latérale de l'acide glutamique (-CH2-CH2-CO-NH2). Ce n'est pas un acide aminé essentiel, car il existe des voies pour sa biosynthèse dans les cellules animales.
Glutamine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Il participe directement au renouvellement des protéines et à la signalisation cellulaire, à l'expression des gènes et au système immunitaire des mammifères. Il est considéré comme un «carburant» pour la prolifération des cellules et a des fonctions d'inhibiteur de la mort cellulaire.
La glutamine est également impliquée dans la synthèse de purines, pyrimidines, ornithine, citrulline, arginine, proline et asparagine.
La lysine ou acide ε-aminocaproïque est un acide aminé essentiel pour les humains et les autres animaux. Il a été découvert en 1889 dans le cadre de la caséine, de la gélatine, de l'albumine d'oeuf et d'autres protéines animales.
Lysine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Dans son groupe R, la lysine possède un groupe amino chargé positivement (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +) caractérisé par son hydrophobicité.
Il agit non seulement comme un micronutriment pour les cellules du corps, mais c'est aussi un métabolite pour différents types d'organismes. Il est essentiel pour la croissance musculaire et le remodelage et semble également avoir une activité antivirale, dans la méthylation des protéines et dans d'autres modifications.
C'est un acide aminé "semi-essentiel", car il existe des voies de synthèse chez l'homme adulte, mais elles ne répondent pas toujours aux besoins de l'organisme.
Histidine (Source: NEUROtiker / Domaine public, via Wikimedia Commons)
C'est un acide aminé polaire qui a un groupe R appelé imidazolium, qui a une structure cyclique avec deux atomes d'azote dont les caractéristiques lui permettent de participer à différentes réactions enzymatiques où se produisent des transferts de protons.
L'histidine participe à la méthylation des protéines, fait partie de la structure de l'hémoglobine (la protéine qui transporte l'oxygène dans le sang des animaux), est dans certains dipeptides antioxydants et est un précurseur d'autres molécules importantes comme l'histamine.
Cet acide aminé chargé positivement a été isolé pour la première fois en 1895 à partir des protéines de bois de cerf de certains animaux. Ce n'est pas un acide aminé essentiel, mais il est très important pour la synthèse de l'urée, l'une des façons dont l'azote est excrété chez les animaux.
Arginine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Son groupe R est -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 et agit comme un antioxydant, régulateur de la sécrétion hormonale, détoxifiant d'ammonium, régulateur de l'expression des gènes, réservoir d'azote, dans la méthylation des protéines, etc..
L'acide aspartique a un groupe R avec un deuxième groupe carboxyle (-CH2-COOH) et fait partie du groupe des acides aminés chargés négativement.
Acide aspartique (Source: Le téléchargeur d'origine était Paginazero sur Wikipedia italien. / Domaine public, via Wikimedia Commons)
Ses principales fonctions ont à voir avec la synthèse de purines, pyrimidines, asparagine et arginine. Il participe aux réactions de transamination, au cycle de l'urée et à la synthèse de l'inositol.
Il appartient également au groupe des acides aminés chargés négativement, avec un groupe R avec la structure -CH2-CH2-COOH, très similaire à celle de l'acide aspartique. Il a été découvert en 1866 à partir de gluten de blé hydrolysé et est connu pour faire partie de nombreuses protéines communes à de nombreux êtres vivants.
Acide glutamique (Source: Borb, via Wikimedia Commons)
Cet acide aminé non essentiel a de nombreuses fonctions importantes dans les cellules animales, en particulier dans la synthèse de la glutamine et de l'arginine, deux autres acides aminés protéiques.
De plus, il est un médiateur important de la transmission des signaux excitateurs dans le système nerveux central des animaux vertébrés, de sorte que sa présence dans certaines protéines est cruciale pour le fonctionnement du cerveau, pour le développement cognitif, la mémoire et l'apprentissage.
Références
- Fonnum, F. (1984). Glutamate: un neurotransmetteur dans le cerveau des mammifères. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27–33.
- Nelson, DL, Lehninger, AL et Cox, MM (2008). Principes de Lehninger de la biochimie. Macmillan.
- Szabados, L. et Savoure, A. (2010). Proline: un acide aminé multifonctionnel. Trends in Plant Science, 15 (2), 89-97.
- Wu, G. (2009). Acides aminés: métabolisme, fonctions et nutrition. Acides aminés, 37 (1), 1-17.
- Wu, G. (2013). Acides aminés: biochimie et nutrition. CRC Press.