INTERACTIONS HYDROPHOBES: QU'EST-CE QUE C'EST, IMPORTANCE ET EXEMPLES - LA BIOLOGIE - 2024

Les interactions hydrophobes (HI) sont les forces qui maintiennent la cohésion entre les composés apolaires immergés dans une solution ou un solvant polaire. Contrairement à d'autres interactions non covalentes, telles que les liaisons hydrogène, les interactions ioniques ou les forces de van der Waals, les interactions hydrophobes ne dépendent pas des propriétés intrinsèques des solutés, mais plutôt des solvants.

Un exemple très illustratif de ces interactions peut être la séparation de phase qui se produit lorsqu'il s'agit de mélanger de l'eau avec de l'huile. Dans ce cas, les molécules d'huile "interagissent" les unes avec les autres en raison de la disposition des molécules d'eau autour d'elles.

Émulsion de graisse dans l'eau (Catrin Sohrabi, de Wikimedia Commons)

La notion de ces interactions existe depuis avant les années 1940. Cependant, le terme «liaison hydrophobe» a été inventé par Kauzmann en 1959, alors qu'il étudiait les facteurs les plus importants pour stabiliser la structure tridimensionnelle de certaines protéines.

Les HI sont l'une des interactions non spécifiques les plus importantes qui ont lieu dans les systèmes biologiques. Ils jouent également un rôle important dans une grande variété d'applications d'ingénierie et de l'industrie chimique et pharmaceutique que nous connaissons aujourd'hui.

Que sont les interactions hydrophobes?

La cause physique de l'IH est basée sur l'incapacité des substances non polaires à former des liaisons hydrogène avec les molécules d'eau dans une solution.

Elles sont appelées «interactions non spécifiques» car elles ne sont pas liées à l'affinité entre les molécules de soluté, mais plutôt à la tendance des molécules d'eau à maintenir leurs propres interactions par liaison hydrogène.

Au contact de l'eau, les molécules apolaires ou hydrophobes ont tendance à s'agréger spontanément, afin d'obtenir la meilleure stabilité en réduisant la surface de contact avec l'eau.

Cet effet pourrait être confondu avec une forte attraction, mais ce n'est qu'une conséquence du caractère apolaire des substances par rapport au solvant.

Expliquées d'un point de vue thermodynamique, ces associations spontanées se produisent à la recherche d'un état énergétiquement favorable, où il y a la moindre variation d'énergie libre (∆ G).

Compte tenu du fait que ∆ G = ∆ H - T∆ S, l'état le plus énergétiquement favorable sera celui où l'entropie (∆ S) est plus grande, c'est-à-dire où il y a moins de molécules d'eau dont la liberté de rotation et de translation est réduite par contact avec un soluté apolaire.

Lorsque des molécules apolaires s'associent entre elles, liées par des molécules d'eau, on obtient un état plus favorable que si ces molécules restaient séparées, chacune entourée d'une «cage» différente de molécules d'eau.

Importance biologique

Les HI sont très pertinents car ils se produisent dans une variété de processus biochimiques.

Ces processus comprennent les changements conformationnels des protéines, la liaison des substrats aux enzymes, l'association de sous-unités de complexes enzymatiques, l'agrégation et la formation de membranes biologiques, la stabilisation des protéines dans des solutions aqueuses et autres.

En termes quantitatifs, différents auteurs se sont chargés de déterminer l'importance de l'HI dans la stabilité de la structure d'un grand nombre de protéines, concluant que ces interactions y contribuent à plus de 50%.

De nombreuses protéines membranaires (intégrales et périphériques) sont associées à des bicouches lipidiques grâce à HI lorsque, dans leurs structures, ces protéines ont des domaines hydrophobes. De plus, la stabilité de la structure tertiaire de nombreuses protéines solubles dépend de HI.

Certaines techniques d'étude de la biologie cellulaire exploitent la propriété de certains détergents ioniques de former des micelles, qui sont des structures «hémisphériques» de composés amphiphiles dont les régions apolaires s'associent entre elles grâce à HI.

Les micelles sont également utilisées dans les études pharmaceutiques qui impliquent l'administration de médicaments liposolubles et leur formation est également essentielle pour l'absorption de vitamines et de lipides complexes dans le corps humain.

Exemples d'interactions hydrophobes

Membranes

Un excellent exemple de HI est la formation de membranes cellulaires. Ces structures sont composées d'une bicouche phospholipidique. Son organisation est due aux HI qui se produisent entre les queues apolaires en "répulsion" vers le milieu aqueux environnant.

Protéine

Les HI ont une grande influence sur le repliement des protéines globulaires, dont la forme biologiquement active est obtenue après l'établissement d'une configuration spatiale particulière, régie par la présence de certains résidus d'acides aminés dans la structure.

• Le cas de l'apomyoglobine

L'apomyoglobine (myoglobine dépourvue du groupe hème) est une petite protéine alpha-hélicoïdale qui a servi de modèle pour étudier le processus de repliement et l'importance de l'IH parmi les résidus apolaires dans sa chaîne polypeptidique.

Dans une étude réalisée par Dyson et al.En 2006 où des séquences mutées d'apomyoglobine ont été utilisées, il a été montré que l'initiation des événements de repliement de l'apomyoglobine dépend principalement des HI entre les acides aminés avec des groupes apolaires des hélices alpha.

Ainsi, de petits changements introduits dans la séquence d'acides aminés signifient des modifications importantes dans la structure tertiaire, ce qui donne lieu à des protéines mal formées et inactives.

Détergents

Un autre exemple clair de HI est le mode d'action des détergents commerciaux que nous utilisons quotidiennement à des fins domestiques.

Les détergents sont des molécules amphipathiques (avec une région polaire et une région apolaire). Ils peuvent «émulsionner» les graisses car ils ont la capacité de former des liaisons hydrogène avec les molécules d'eau et ont des interactions hydrophobes avec les lipides dans les graisses.

Au contact des graisses dans une solution aqueuse, les molécules détergentes s'associent les unes aux autres de telle manière que les queues apolaires se font face, enfermant les molécules lipidiques, et les régions polaires sont exposées vers la surface de la micelle, qui pénètrent contact avec l'eau.

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