APOENZYME: CARACTÉRISTIQUES, FONCTIONS ET EXEMPLES - LA BIOLOGIE - 2025

Une apoenzyme est la partie protéique d'une enzyme, c'est pourquoi elle est également connue sous le nom d'apoprotéine. L'apoenzyme est inactive, c'est-à-dire qu'elle ne peut pas remplir sa fonction de réalisation d'une certaine réaction biochimique, et elle est incomplète jusqu'à ce qu'elle se lie à d'autres molécules appelées cofacteurs.

La partie protéique (apoenzyme) et un cofacteur forment une enzyme complète (holoenzyme). Les enzymes sont des protéines qui peuvent augmenter la vitesse des processus biochimiques. Certaines enzymes ont besoin de leurs cofacteurs pour réaliser la catalyse, d'autres non.

Caractéristiques principales

Ce sont des structures protéiques

Les apoenzymes correspondent à la partie protéique d'une enzyme, qui sont des molécules dont la fonction est d'agir comme catalyseurs pour certaines réactions chimiques dans l'organisme.

Ils font partie des enzymes conjuguées

Les enzymes qui ne nécessitent pas de cofacteurs sont connues comme simples, telles que la pepsine, la trypsine et l'uréase. Au lieu de cela, les enzymes qui nécessitent un cofacteur particulier sont appelées enzymes conjuguées. Ceux-ci sont constitués de deux composants principaux: le cofacteur, qui est la structure non protéique; et l'apoenzyme, la structure protéique.

Le cofacteur peut être un composé organique (par exemple, une vitamine) ou un composé inorganique (par exemple, un ion métallique). Le cofacteur organique peut être une coenzyme ou un groupe prothétique. Une coenzyme est un cofacteur qui est faiblement lié à l'enzyme et peut donc être facilement libéré du site actif de l'enzyme.

Ils admettent une variété de cofacteurs

Il existe de nombreux cofacteurs qui se lient aux apoenzymes pour produire des holoenzymes. Les coenzymes courantes sont NAD +, FAD, la coenzyme A, la vitamine B et la vitamine C. Les ions métalliques communs qui se lient aux apoenzymes sont le fer, le cuivre, le calcium, le zinc et le magnésium, entre autres.

Les cofacteurs se lient étroitement ou lâchement à l'apoenzyme pour convertir l'apoenzyme en holoenzyme. Une fois que le cofacteur est retiré de l'holoenzyme, il est reconverti en apoenzyme, qui est inactive et incomplète.

Fonctions Apoenzyme

Créer des holoenzymes

La fonction principale des apoenzymes est de donner naissance à des holoenzymes: les apoenzymes se lient à un cofacteur et à partir de ce lien, une holoenzyme est générée.

Conduire à une action catalytique

La catalyse fait référence au processus par lequel certaines réactions chimiques peuvent être accélérées. Grâce aux apoenzymes, les holoenzymes sont complétées et sont capables d'activer leur action catalytique.

Exemples

Anhydrase carbonique

L'anhydrase carbonique est une enzyme cruciale dans les cellules animales, les cellules végétales et dans l'environnement pour stabiliser les concentrations de dioxyde de carbone.

Sans cette enzyme, la conversion du dioxyde de carbone en bicarbonate - et vice versa - serait extrêmement lente, ce qui rendrait presque impossible la réalisation de processus vitaux, tels que la photosynthèse chez les plantes et l'expiration pendant la respiration.

Hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine globulaire présente dans les globules rouges des vertébrés et dans le plasma de nombreux invertébrés, dont la fonction est de transporter l'oxygène et le dioxyde de carbone.

La liaison de l'oxygène et du dioxyde de carbone à l'enzyme se produit à un site appelé le groupe hème, qui est responsable de donner au sang des vertébrés sa couleur rouge.

Hémoglobine globulaire

Cytochrome oxydase

La cytochrome oxydase est une enzyme présente dans la plupart des cellules. Contient du fer et une porphyrine.

Cette enzyme oxydante est très importante pour les processus de production d'énergie. On le trouve dans la membrane mitochondriale où il catalyse le transfert d'électrons du cytochrome à l'oxygène, ce qui conduit finalement à la formation d'eau et d'ATP (molécule d'énergie).

Alcool déshydrogénase

L'alcool déshydrogénase est une enzyme présente principalement dans le foie et l'estomac. Cette apoenzyme catalyse la première étape du métabolisme de l'alcool; c'est-à-dire l'oxydation de l'éthanol et d'autres alcools. De cette manière, il les transforme en acétaldéhyde.

Son nom indique le mécanisme d'action de ce processus: le préfixe «des» signifie «non» et «hydro» fait référence à un atome d'hydrogène. Ainsi, la fonction de l'alcool déshydrogénase est d'éliminer un atome d'hydrogène de l'alcool.

Pyruvate kinase

La pyruvate kinase est l'apoenzyme qui catalyse la dernière étape du processus cellulaire de dégradation du glucose (glycolyse).

Sa fonction est d'accélérer le transfert d'un groupe phosphate du phosphoénolpyruvate à l'adénosine diphosphate, produisant une molécule de pyruvate et une d'ATP.

La pyruvate kinase se présente sous 4 formes différentes (isoenzymes) dans les différents tissus des animaux, dont chacune possède des propriétés cinétiques particulières nécessaires pour répondre aux besoins métaboliques de ces tissus.

Pyruvate carboxylase

La pyruvate carboxylase est l'enzyme qui catalyse la carboxylation; c'est-à-dire le transfert d'un groupe carboxyle sur une molécule de pyruvate pour former un oxaloacétate.

Il catalyse spécifiquement dans différents tissus, par exemple: dans le foie et les reins, il accélère les réactions initiales de synthèse du glucose, tandis que dans le tissu adipeux et le cerveau, il favorise la synthèse des lipides à partir du pyruvate.

Il est également impliqué dans d'autres réactions qui font partie de la biosynthèse des glucides.

Acétyl Coenzyme A carboxylase

L'acétyl-CoA carboxylase est une enzyme importante dans le métabolisme des acides gras. C'est une protéine présente à la fois chez les animaux et les plantes, présentant plusieurs sous-unités qui catalysent différentes réactions.

Sa fonction est essentiellement de transférer un groupe carboxyle en acétyl-CoA pour le convertir en malonyl coenzyme A (malonyl-CoA).

Il possède 2 isoformes, appelées ACC1 et ACC2, qui diffèrent dans leur fonction et dans leur distribution dans les tissus des mammifères.

Monoamine oxydase

La monoamine oxydase est une enzyme présente dans les tissus nerveux où elle remplit des fonctions importantes pour l'inactivation de certains neurotransmetteurs, tels que la sérotonine, la mélatonine et l'épinéphrine.

Participe aux réactions de dégradation biochimique de diverses monoamines dans le cerveau. Dans ces réactions oxydatives, l'enzyme utilise de l'oxygène pour éliminer un groupe amino d'une molécule et produire un aldéhyde (ou cétone) et l'ammoniac correspondant.

Lactate déshydrogénase

La lactate déshydrogénase est une enzyme présente dans les cellules des animaux, des plantes et des procaryotes. Sa fonction est de favoriser la conversion du lactate en acide pyruvique et vice versa.

Cette enzyme est importante dans la respiration cellulaire au cours de laquelle le glucose, provenant des aliments, est dégradé pour obtenir une énergie utile pour les cellules.

Bien que la lactate déshydrogénase soit abondante dans les tissus, les taux de cette enzyme sont faibles dans le sang. Cependant, en cas de blessure ou de maladie, de nombreuses molécules sont libérées dans la circulation sanguine. Ainsi, la lactate déshydrogénase est un indicateur de certaines blessures et maladies, telles que les crises cardiaques, l'anémie, le cancer, le VIH, entre autres.

Catalase

La catalase se trouve dans tous les organismes qui vivent en présence d'oxygène. C'est une enzyme qui accélère la réaction par laquelle le peroxyde d'hydrogène se décompose en eau et en oxygène. De cette manière, il empêche l'accumulation de composés toxiques.

Ainsi, il aide à protéger les organes et les tissus des dommages causés par le peroxyde, un composé produit en continu dans de nombreuses réactions métaboliques. Chez les mammifères, il se trouve principalement dans le foie.

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