PHÉNYLALANINE: CARACTÉRISTIQUES, FONCTIONS, BIOSYNTHÈSE, ALIMENTATION - LA BIOLOGIE - 2025

La phénylalanine (Phe, F) est l'un des neuf acides aminés essentiels, c'est-à-dire non synthétisée de manière endogène par le corps humain. Dans sa chaîne latérale, cet acide aminé possède un composé aromatique non polaire qui le caractérise.

La phénylalanine, ou acide β-phényl-α-amino propionique, a été identifiée pour la première fois en 1879 par les scientifiques JH Schulze et M. Barbieri à partir d'une plante de la famille des Fabacées connue sous le nom de Lupinus luteus ou «lupin jaune».

Structure chimique de l'acide aminé phénylalanine (Source: Clavecin via Wikimedia Commons)

Le dipeptide L-phénylalanine-L-aspartyle est connu sous le nom d'aspartame ou «NutraSweet» qui est un édulcorant synthétique largement utilisé dans les restaurants et les cafés, généralement pour adoucir les boissons telles que le café, le thé, la limonade et autres. les boissons.

Dans les fruits aux caractéristiques climatériques, la conversion de la L-phénylalanine en esters phénoliques tels que l'eugénol et ses dérivés méthyliques est ce qui donne naissance à la douce odeur florale ou de miel typique des fruits de banane et de plantain à maturité.

Selon la forme, la phénylalanine peut avoir des saveurs différentes. Par exemple, la forme L-phénylalanine a un arôme et un goût sucrés, tandis que la D-phénylalanine est légèrement amère et est généralement inodore.

Puisqu'elle a un fort caractère hydrophobe, la phénylalanine est l'un des principaux constituants de nombreuses résines dans la nature, comme le polystyrène. Ces résines, au contact des molécules d'eau, forment une structure de protection ou de recouvrement appelée «clathrate».

Les gènes qui codent pour la voie de biosynthèse de la phénylalanine sont utilisés par les botanistes comme horloges évolutives, car ils se sont avérés être liés à la diversification morphologique des plantes terrestres.

Caractéristiques et

La phénylalanine partage avec tous les acides aminés le groupe carboxyle (-COOH), le groupe amino (-NH2) et l'atome d'hydrogène (-H) qui sont attachés à un atome de carbone central connu sous le nom de carbone α. De plus, bien entendu, il possède un groupe R ou une chaîne latérale caractéristique.

La phénylalanine est l'un des trois acides aminés qui ont des cycles aromatiques ou benzéniques comme substituants sur les chaînes latérales. Ces composés sont non polaires et donc hautement hydrophobes.

L'acide aminé en question est particulièrement hydrophobe, car, contrairement à la tyrosine et au tryptophane (les deux autres acides aminés à noyaux aromatiques), il ne possède pas de groupes amino ou hydroxyle attachés à son cycle benzénique.

Le groupe aromatique, benzoïque ou arène de la phénylalanine a la structure typique du benzène: le cycle cyclique est structuré par 6 atomes de carbone qui ont une résonance entre eux en raison de la présence de trois doubles liaisons et de trois liaisons simples à l'intérieur.

Contrairement à la tyrosine et au tryptophane, qui à pH basique peuvent acquérir une charge positive et négative, respectivement, la phénylalanine conserve sa charge neutre, car le cycle benzénique ne s'ionise pas et les charges sur les groupes carboxyle et amino se neutralisent.

Classification

Les acides aminés sont classés en différents groupes selon les caractéristiques de leurs chaînes latérales ou groupes R, car ceux-ci peuvent varier en taille, structure, groupes fonctionnels et même en charge électrique.

Comme mentionné, la phénylalanine est classée dans le groupe des acides aminés aromatiques, avec la tyrosine et le tryptophane. Tous ces composés ont des cycles aromatiques dans leur structure, cependant, la tyrosine et le tryptophane ont des groupes ionisables dans les substituants de leurs groupes R.

Les caractéristiques d'absorption de la lumière des protéines à une longueur d'onde de 280 nm sont dues à la présence d'acides aminés classés dans le groupe phénylalanine, puisqu'elles absorbent facilement la lumière ultraviolette à travers leurs anneaux aromatiques.

Cependant, il a été montré que la phénylalanine absorbe beaucoup moins que la tyrosine et le tryptophane, de sorte que dans l'analyse de certaines protéines, son absorbance est prévisible.

Stéréochimie

Tous les acides aminés ont un carbone central chiral, qui a quatre atomes ou groupes différents attachés et, comme déjà mentionné, cet atome est identifié comme le carbone α. Sur la base de ce carbone, au moins deux stéréoisomères de chaque acide aminé peuvent être trouvés.

Les stéréoisomères sont des molécules à image miroir, qui ont la même formule moléculaire, mais ne sont pas superposables les unes aux autres, comme les mains et les pieds. Les composés qui font pivoter expérimentalement le plan de la lumière polarisée vers la droite sont désignés par la lettre D, et ceux qui tournent vers la gauche par la lettre L.

Il est important de noter que la distinction entre les formes D-phénylalanine et L-phénylalanine est essentielle pour comprendre le métabolisme de cet acide aminé dans le corps des vertébrés.

La forme L-phénylalanine est métabolisée et utilisée pour la construction de protéines cellulaires, tandis que la D-phénylalanine a été trouvée dans la circulation sanguine comme agent protecteur contre les espèces réactives de l'oxygène (ROS).

Caractéristiques

Dans les années 1990, on pensait que la phénylalanine n'était trouvée que dans certaines espèces de plantes. Cependant, on sait aujourd'hui qu'elle est présente dans presque tous les domaines hydrophobes des protéines, en fait, la phénylalanine est le principal composant des espèces chimiques aromatiques des protéines.

Chez les plantes, la phénylalanine est un composant essentiel de toutes les protéines; De plus, c'est l'un des précurseurs de métabolites secondaires tels que les phénylpropanoïdes (qui font partie des pigments) de molécules défensives, les flavonoïdes, les biopolymères comme la lignine et la subérine, entre autres.

La phénylalanine est la structure de base pour former de nombreuses molécules qui maintiennent l'homéostasie neuronale, y compris des peptides tels que la vasopressine, la mélanotropine et l'enképhaline. De plus, cet acide aminé est directement impliqué dans la synthèse de l'hormone adrénocorticotrope (ACTH).

Comme une grande partie des acides aminés protéiques, la phénylalanine fait partie du groupe des acides aminés cétogènes et glucogéniques, puisqu'elle fournit le squelette carboné des intermédiaires du cycle de Krebs, nécessaires au métabolisme énergétique cellulaire et corporel.

Lorsqu'elle est en excès, la phénylalanine est transformée en tyrosine et plus tard en fumarate, un intermédiaire du cycle de Krebs.

Biosynthèse

La phénylalanine est l'un des rares acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés par la plupart des organismes vertébrés. À l'heure actuelle, les voies de biosynthèse de cet acide aminé ne sont connues que dans les organismes procaryotes, les levures, les plantes et certaines espèces de champignons.

Les gènes responsables de la voie de synthèse sont hautement conservés entre les plantes et les micro-organismes, par conséquent, la biosynthèse a des étapes similaires dans presque toutes les espèces. Même certaines enzymes de la voie sont présentes chez certains animaux, cependant, elles ne sont pas capables de la synthétiser.

Biosynthèse de la phénylalanine chez les plantes

Chez les espèces végétales, la phénylalanine est synthétisée par une voie métabolique interne dans les chloroplastes connue sous le nom de «voie des préphénates». Cette voie est métaboliquement liée à «la voie du shikimate», à travers le L-arogénate, l'un des métabolites produits lors de ce dernier.

L'enzyme arogénate déshydratase catalyse une réaction en trois étapes, dans laquelle elle transforme le cycle aromatique de l'arogénat en le cycle benzénique caractéristique de la phénylalanine.

Cette enzyme catalyse la transamination, la déshydratation et la décarboxylation pour purifier le cycle aromatique de l'arogénat et obtenir un cycle sans substituants.

Le préphénate, avec le phénylpyruvate accumulé à l'intérieur (la lumière) du chloroplaste, peut être converti en phénylalanine par la réaction catalysée par l'enzyme prophénate aminotransférase, qui transfère un groupe amino au phénylpyruvate de sorte qu'il soit reconnu par l'arogénate déshydratase et incorporé à la synthèse de la phénylalanine.

Chez certaines espèces de Pseudomonas, des voies alternatives à celle du prophénate ont été décrites, qui utilisent des enzymes différentes mais dont les substrats pour la synthèse de la phénylalanine sont également préphénates et hydrogénés.

Dégradation

La phénylalanine peut être métabolisée de plusieurs manières à partir des aliments. Cependant, la plupart des études se concentrent sur leur sort dans les cellules du tissu nerveux central et des tissus rénaux.

Le foie est le principal organe de dégradation ou de catabolisme de la phénylalanine. Dans les hépatocytes, il existe une enzyme connue sous le nom de phénylalanine hydroxylase, capable de transformer la phénylalanine en tyrosine ou le composé L-3,4-dihydroxyphénylalanine (L-DOPA).

Le composé L-DOPA est un précurseur de la norépinéphrine, de l'épinéphrine et d'autres hormones et peptides ayant une activité dans le système nerveux.

La phénylalanine peut être oxydée dans les cellules cérébrales par l'enzyme tyrosine hydroxylase, qui est chargée de catalyser la conversion de la phénylalanine en dopachrome en présence d'acide L-ascorbique.

Auparavant, on pensait que l'enzyme tyrosine hydroxylase hydroxylait uniquement la tyrosine, mais on a trouvé que celle-ci hydroxylait la phénylalanine et la tyrosine dans le même rapport et que l'hydroxylation de la phénylalanine inhibait l'hydroxylation de la tyrosine.

On sait maintenant que des niveaux élevés de tyrosine inhibent l'activité enzymatique de la tyrosine hydroxylase, mais il n'en est pas de même pour la phénylalanine.

Aliments riches en phénylalanine

Tous les aliments riches en protéines ont une teneur en phénylalanine comprise entre 400 et 700 mg par portion d'aliments consommés. Les aliments tels que l'huile de morue, le thon frais, les homards, les huîtres et autres bivalves contiennent plus de 1 000 mg par portion d'aliments consommés.

Le bœuf et le porc ont également des niveaux élevés de phénylalanine. Cependant, ils ne sont pas aussi élevés que les concentrations présentes chez les animaux marins. Par exemple, le bacon, le bœuf, le foie, le poulet et les produits laitiers contiennent entre 700 et 900 mg de phénylalanine par portion de nourriture.

Les noix comme les arachides et les noix de toutes sortes sont d'autres aliments qui contiennent une bonne quantité de phénylalanine. Les céréales comme le soja, les pois chiches et d'autres légumineuses peuvent fournir 500 à 700 mg de phénylalanine par portion.

Comme source alternative, la phénylalanine peut être métabolisée à partir de l'aspartame dans les boissons gazeuses, les chewing-gums, les gélatines et certains bonbons ou desserts où ce dipeptide est utilisé comme édulcorant.

Avantages de son apport

La phénylalanine se trouve dans tous les aliments riches en protéines que nous mangeons. La consommation quotidienne minimale pour les adultes de poids et de taille moyens est d'environ 1000 mg, nécessaire à la synthèse de protéines, d'hormones comme la dopamine, de différents neurotransmetteurs, etc.

La consommation de cet acide aminé en excès est prescrite aux personnes souffrant de troubles dépressifs, de douleurs articulaires et de maladies de la peau, car sa consommation augmente la synthèse de protéines et transmet des biomolécules telles que l'épinéphrine, la norépinéphrine et la dopamine.

Certaines études suggèrent que la phénylalanine consommée en excès ne produit aucune amélioration significative de l'un de ces troubles, mais sa conversion en tyrosine, qui est également utilisée pour la synthèse de molécules de signalisation, peut expliquer les effets positifs sur la signalisation cellulaire dans le système nerveux.

Les médicaments formulés contre la constipation ont des noyaux structurés par la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane. En général, ces médicaments contiennent des mélanges de ces trois acides aminés sous leurs formes L et D.

Troubles de carence

Les taux de phénylalanine dans le sang sont importants pour maintenir un bon fonctionnement cérébral, car la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont des substrats pour l'assemblage de différents neurotransmetteurs.

Au contraire, certains troubles sont liés à des déficits du métabolisme de cet acide aminé, ce qui en génère un excès, plutôt qu'une carence.

La phénylcétonurie, une maladie héréditaire rare chez la femme, affecte l'hydroxylation hépatique de la phénylalanine et provoque des taux plasmatiques excessifs de cet acide aminé, induisant une apoptose neuronale et affectant le développement normal du cerveau.

Si une femme atteinte de phénylcétonurie tombe enceinte, le fœtus peut développer ce que l'on appelle le «syndrome d'hyperphénylalaninémie fœtale maternelle».

Cela est dû au fait que le fœtus a des concentrations élevées de phénylalanine dans le sang (presque le double des standards), dont l'origine est liée à l'absence de phénylalanine hydroxylase hépatique chez le fœtus, qui ne se développe que 26 semaines de gestation.

Le syndrome fœtal dû à l'hyperphénylalaninémie maternelle produit une microcéphalie fœtale, des fausses couches récurrentes, des maladies cardiaques et même des malformations rénales.

Références

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