STRUCTURE TERTIAIRE DES PROTÉINES: PRINCIPALES CARACTÉRISTIQUES - LA BIOLOGIE - 2025

La structure tertiaire des protéines est la conformation tridimensionnelle que les chaînes polypeptidiques acquièrent lorsqu'elles se replient sur elles-mêmes. Cette conformation apparaît par des interactions entre les chaînes latérales des résidus d'acides aminés du polypeptide. Les chaînes latérales peuvent interagir quelle que soit leur position sur la protéine.

Parce qu'elle dépend des interactions entre les groupes R, la structure tertiaire présente des aspects non répétitifs de la chaîne, puisque ces groupes sont différents pour chaque résidu d'acide aminé. La structure secondaire, d'autre part, dépend des groupes carboxyle et amino, qui sont présents dans tous les acides aminés.

Structure tertiaire de la protéine kinase phosphatase, avec des structures secondaires en hélice alpha et feuille bêta. Tiré et édité de: A2-33. Modifié par Alejandro Porto..

Certains auteurs suggèrent que les protéines fibreuses ont une structure tertiaire simple, mais néanmoins, d'autres auteurs soulignent que cette structure est typique des protéines globulaires.

Protéines fibreuses

Dans les protéines fibreuses, les chaînes polypeptidiques sont disposées sous forme de longs filaments ou de longues feuilles; ils sont généralement constitués d'un seul type de structure secondaire. Cette structure secondaire est, dans la plupart des cas, plus importante que la structure tertiaire pour déterminer la forme de la protéine.

Sa fonction biologique est structurelle, conférant force et / ou élasticité aux organes et structures où ils se trouvent, tout en les maintenant ensemble. Toutes les protéines fibreuses sont insolubles dans l'eau, en raison de la grande quantité de résidus d'acides aminés hydrophobes qu'elles présentent.

Parmi ces protéines fibreuses se trouvent les kératines et le collagène. Les premiers se retrouvent dans les tissus conjonctifs et dans des structures telles que les cheveux, les ongles (α-kératines), les écailles et les plumes (β-kératines). Le collagène, quant à lui, se trouve dans les os, les tendons et la peau, entre autres.

α-kératines

Ces protéines font partie des protéines dites filamentaires intermédiaires, qui jouent un rôle important dans le cytosquelette des organismes multicellulaires. De plus, ils sont le principal constituant des cheveux, des ongles, de la laine, des cornes, des sabots et l'une des principales protéines de la peau animale.

La structure de la molécule est une hélice α. Deux brins d'a-kératine peuvent être disposés en parallèle et enroulés l'un sur l'autre avec leurs groupes R hydrophobes interagissant les uns avec les autres. De cette manière, une structure ou une bille supra-hélicoïdale avec un enroulement gauche est créée.

La structure tertiaire de l'α-kératine est simple et est dominée par la structure secondaire de l'hélice α. D'autre part, la structure quaternaire est également présente, puisque deux molécules participent à la structure superhélicoïdale, qui interagissent par des liaisons non covalentes.

β-kératines

La structure primaire est similaire à celle des α-kératines, mais leur structure secondaire est dominée par les feuillets β. Ils sont le principal constituant des écailles de reptiles et des plumes d'oiseaux.

Collagène

Cette protéine peut représenter plus de 30% de la masse protéique totale de certains animaux. On le trouve dans le cartilage, les os, les tendons, la cornée et la peau, entre autres tissus.

La structure secondaire du collagène est unique, représentée par une hélice gauche avec 3,3 résidus d'acides aminés pour chaque tour. Trois chaînes hélicoïdales gauches (chaînes α) sont enroulées l'une sur l'autre, donnant une molécule superenroulée droite, connue par certains auteurs sous le nom de tropocollagène.

Les molécules de tropocollagène se réunissent pour former une fibre de collagène qui a une résistance élevée, supérieure à celle de l'acier et comparable à celle du cuivre à haute résistance.

Autres protéines fibreuses

D'autres types de protéines fibreuses sont la fibroïne et l'élastine. Le premier est constitué de feuillets β, constitués principalement de glycine, d'alanine et de sérine.

Les chaînes latérales de ces acides aminés sont de petite taille, elles peuvent donc être étroitement compactées. Le résultat est une fibre à la fois très résistante et très peu extensible.

Dans l'élastine, pour sa part, la valine remplace la sérine parmi ses principaux acides aminés constitutifs. Contrairement à la fibroïne, l'élastine est très extensible, d'où son nom. Dans la constitution de la molécule, la lysine agit également, ce qui peut participer à des réticulations qui permettent à l'élastine de retrouver sa forme lorsque la tension cesse.

Protéines globulaires

Les protéines globulaires, contrairement aux fibres fibreuses, sont solubles et ont généralement plusieurs types de structures secondaires. Cependant, chez ceux-ci, les conformations tridimensionnelles qu'ils acquièrent en se repliant sur eux-mêmes sont plus importantes (structure tertiaire).

Ces conformations tridimensionnelles particulières confèrent une activité biologique spécifique à chaque protéine. La fonction principale de ces protéines est régulatrice, comme c'est le cas avec les enzymes.

Caractéristiques de la structure tertiaire des protéines globulaires

La structure tertiaire des protéines globulaires présente des caractéristiques importantes:

- Les protéines globulaires sont compactes grâce à l'empaquetage par repliage de la chaîne polypeptidique

- Les résidus d'acides aminés distants dans la structure primaire des chaînes polypeptidiques sont rapprochés, pouvant interagir les uns avec les autres du fait du repliement.

- Les protéines globulaires plus grosses (de plus de 200 acides aminés) peuvent avoir plusieurs segments compacts, indépendants les uns des autres et avec des fonctions particulières, et chacun de ces segments est appelé un domaine. Un domaine peut avoir entre 50 et 350 résidus d'acides aminés.

Structure tertiaire de la myoglobine. Tiré et édité de: Thomas Splettstoesser. Modifié par Alejandro Porto..

Règles générales du repliement des protéines globulaires

Comme déjà souligné, les protéines présentent des formes particulières de repliement, qui leur confèrent également des caractéristiques particulières. Ce pliage n'est pas aléatoire et est favorisé à la fois par la structure primaire et secondaire et par certaines interactions non covalentes, et il existe également quelques restrictions physiques au pliage, pour lesquelles certaines règles ont été formulées:

- Toutes les protéines globulaires ont des schémas de distribution définis, avec les groupes R hydrophobes dirigés vers l'intérieur de la molécule et les résidus hydrophiles dans la couche externe. Cela nécessite au moins deux couches de structure secondaire. La boucle β-α-β et le sommet α-α peuvent fournir ces deux couches.

- Les feuilles β sont généralement disposées sous forme roulée à gauche.

- Dans une chaîne polypeptidique, différents tours peuvent se produire pour passer d'une structure secondaire à une autre, comme les tours β ou γ, qui peuvent inverser le sens de la chaîne de quatre résidus d'acides aminés ou moins.

- Les protéines globulaires ont des hélices α, des feuillets β, des spires et des segments de structure irrégulière.

Dénaturation des protéines

Si une protéine perd sa structure tridimensionnelle native (naturelle), elle perd son activité biologique et la plupart de ses propriétés spécifiques. Ce processus est connu sous le nom de dénaturation.

La dénaturation peut se produire lorsque les conditions environnementales naturelles changent, par exemple en faisant varier la température ou le pH. Le processus est irréversible dans de nombreuses protéines; cependant, d'autres peuvent retrouver spontanément leur structure naturelle lorsque les conditions environnementales normales sont rétablies.

Références

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