STRUCTURE QUATERNAIRE DES PROTÉINES: CARACTÉRISTIQUES - LA BIOLOGIE - 2024

La structure quaternaire des protéines définit les relations spatiales entre chacune de leurs sous-unités polypeptidiques jointes par des forces non covalentes. Dans les protéines polymères, chacune des chaînes polypeptidiques qui les composent est appelée sous-unités ou protomères.

Les protéines peuvent être constituées d'un (monomère), de deux (dimères), de plusieurs (oligomères) ou de plusieurs protomères (polymères). Ces protomères peuvent avoir une structure moléculaire similaire ou très différente. Dans le premier cas, il s'agit de protéines homotypiques et dans le second cas hétérotypiques.

Exemple de structure quaternaire d'une protéine d'antigène nucléaire de cellule proliférante. Tiré et édité de: Thomas Shafee.

En notation scientifique, les biochimistes utilisent des lettres grecques en indice pour décrire la composition des protomères des protéines. Par exemple, une protéine homotypique tétramère est désignée α ₄, tandis qu'une protéine tétramère constituée de deux dimères distincts est désignée α ₂ β ₂.

Structure protéique

Les protéines sont des molécules complexes qui prennent différentes configurations tridimensionnelles. Ces configurations sont uniques à chaque protéine et leur permettent d'accomplir des fonctions très spécifiques. Les niveaux d'organisation structurale des protéines sont les suivants.

Structure primaire

Il se réfère à la séquence dans laquelle les différents acides aminés sont disposés dans la chaîne polypeptidique. Cette séquence est donnée par la séquence d'ADN qui code pour ladite protéine.

Structure secondaire

La plupart des protéines ne sont pas de longues chaînes d'acides aminés complètement étendues, mais ont plutôt des régions qui sont régulièrement pliées en hélices ou en feuilles. Ce pliage est ce qu'on appelle la structure secondaire.

Structure tertiaire

Les zones pliées de la structure secondaire peuvent, à leur tour, être pliées et assemblées en structures plus compactes. Ce dernier pli est ce qui donne à la protéine sa forme tridimensionnelle.

Structure quaternaire

Dans les protéines qui sont formées par plus d'une sous-unité, les structures quaternaires sont les relations spatiales qui existent entre chaque sous-unité, qui sont liées par des liaisons non covalentes.

Structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires de protéines, conformation tridimensionnelle. Tiré et édité de: Alejandro Porto.

Stabilité de la structure quaternaire

La structure tridimensionnelle des protéines est stabilisée par des interactions faibles ou non covalentes. Bien que ces liaisons ou interactions soient beaucoup plus faibles que les liaisons covalentes normales, elles sont nombreuses et leur effet cumulatif est puissant. Nous examinerons ici certaines des interactions les plus courantes.

Interactions hydrophobes

Certains acides aminés contiennent des chaînes latérales hydrophobes. Lorsque les protéines ont ces acides aminés, le repliement de la molécule ordonne ces chaînes latérales vers l'intérieur de la protéine et les protège de l'eau. La nature des différentes chaînes latérales signifie qu'elles contribuent de différentes manières à l'effet hydrophobe.

Interactions de Van der Waals

Ces interactions se produisent lorsque des molécules ou des atomes qui ne sont pas liés par des liaisons covalentes se rapprochent trop les uns des autres et, de ce fait, leurs orbitales électroniques les plus externes commencent à se chevaucher.

A ce moment, une force répulsive s'établit entre ces atomes qui croît très rapidement à l'approche de leurs centres respectifs. Ce sont les soi-disant «forces van der Waals».

Interactions charge-charge

C'est l'interaction électrostatique qui se produit entre une paire de particules chargées. Dans les protéines, ce type d'interaction se produit, à la fois en raison de la charge électrique nette de la protéine et de la charge individuelle des ions qu'elle contient. Ce type d'interaction est parfois appelé pont de sel.

Liaisons hydrogène

Une liaison hydrogène est établie entre un atome d'hydrogène lié de manière covalente à un groupe donneur de liaison hydrogène et une paire d'électrons libres appartenant à un groupe accepteur de liaison.

Ce type de liaison est très important, car les propriétés de nombreuses molécules, y compris celles de l'eau et des molécules biologiques, sont largement dues aux liaisons hydrogène. Il partage les propriétés des liaisons covalentes (les électrons sont partagés) et aussi des interactions non covalentes (interaction charge-charge).

Interactions dipolaires

Dans les molécules, y compris les protéines, qui n'ont pas de charge nette, un arrangement non uniforme de leurs charges internes peut se produire, avec un extrême légèrement plus négatif que l'autre. C'est ce qu'on appelle un dipôle.

Cette condition dipolaire de la molécule peut être permanente, mais elle peut également être induite. Les dipôles peuvent être attirés par des ions ou par d'autres dipôles. Si les dipôles sont permanents, l'interaction a une portée plus grande que celle des dipôles induits.

En plus de ces interactions non covalentes, certaines protéines oligomères stabilisent leur structure quaternaire par un type de liaison covalente, la liaison disulfure. Celles-ci sont établies entre les groupes sulfhydryle des cystéines de différents protomères.

Les liaisons disulfure aident également à stabiliser la structure secondaire des protéines, mais dans ce cas, elles lient les résidus cystéinyle au sein du même polypeptide (liaisons disulfure intrapolypeptidiques).

Interactions entre protomères

Comme indiqué ci-dessus, dans les protéines qui sont constituées de plusieurs sous-unités ou protomères, ces sous-unités peuvent être similaires (homotypiques) ou différentes (hétérotypiques).

Interactions homotypiques

Les sous-unités qui composent une protéine sont des chaînes polypeptidiques asymétriques. Cependant, dans les interactions homotypiques, ces sous-unités peuvent s'associer de différentes manières, réalisant différents types de symétrie.

Les groupes en interaction de chaque protomère sont généralement situés dans des positions différentes, c'est pourquoi ils sont appelés interactions hétérologues. Les interactions hétérologues entre les différentes sous-unités se produisent parfois de telle sorte que chaque sous-unité est tordue par rapport à la précédente, pouvant réaliser une structure hélicoïdale.

En d'autres occasions, les interactions se produisent de telle manière que des groupes définis de sous-unités sont disposés autour d'un ou plusieurs axes de symétrie, dans ce que l'on appelle la symétrie de groupe de points. Lorsqu'il y a plusieurs axes de symétrie, chaque sous-unité tourne par rapport à sa voisine 360 ​​° / n (où n représente le nombre d'axes).

Parmi les types de symétrie ainsi obtenus figurent par exemple l'hélicoïde, le cubique et l'icosaédrique.

Lorsque deux sous-unités interagissent selon un axe binaire, chaque unité pivote de 180 ° par rapport à l'autre, autour de cet axe. Cette symétrie est connue sous le nom de symétrie C ₂. Dans celui-ci, les sites d'interaction dans chaque sous-unité sont identiques; dans ce cas on ne parle pas d'interaction hétérologue, mais d'interaction isologue.

Si au contraire l'association entre les deux composants du dimère est hétérologue, alors un dimère asymétrique sera obtenu.

Interactions hétérotypiques

Les sous-unités qui interagissent dans une protéine ne sont pas toujours de même nature. Il existe des protéines constituées de douze sous-unités différentes ou plus.

Les interactions qui maintiennent la stabilité des protéines sont les mêmes que pour les interactions homotypiques, mais des molécules complètement asymétriques sont généralement obtenues.

L'hémoglobine, par exemple, est un tétramère qui a deux paires différentes de sous-unités (α ₂ β ₂).

Structure quaternaire de l'hémoglobine. Tiré et édité de: Benjah-bmm27. Modifié par Alejandro Porto..

Références

1. CK Mathews, KE van Holde et KG Ahern (2002). Biochimie. 3e édition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner et VW Rodwell (1996). Biochimie de Harper. Appleton et Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko et L. Stryer (2002). Biochimie. 5e édition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman et K.-H. Roehm (2005). Atlas des couleurs de la biochimie. 2e édition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochimie. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochimie. WH Freeman and Company, New York.