ENZYME: COMMENT ÇA MARCHE ET EXEMPLES - LA BIOLOGIE - 2025

Une enzyme, un catalyseur biologique ou un biocatalyseur est une molécule, généralement d'origine protéique, qui a la capacité d'accélérer les réactions chimiques qui se produisent à l'intérieur des êtres vivants. Les molécules protéiques catalytiques sont des enzymes et celles de nature ARN sont des ribozymes.

En l'absence d'enzymes, l'énorme nombre de réactions qui ont lieu dans la cellule et qui permettent la vie ne pourrait se produire. Ceux-ci sont responsables d'accélérer le processus d'ordres de grandeur proches de ¹⁰⁶ - et dans certains cas beaucoup plus élevés.

Schéma de principe d'une jonction clé-serrure d'un complexe enzyme-substrat. Source: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Rédigé par Jerry Crimson Mann, modifié par TimVickers, vectorisé par Fvasconcellosderivatif travail: Retama (talk) travail dérivé: Bekerr

Catalyse

Un catalyseur est une molécule capable de modifier la vitesse d'une réaction chimique sans être consommée dans ladite réaction.

Les réactions chimiques impliquent de l'énergie: les molécules initiales impliquées dans la réaction ou les réactifs commencent avec un degré d'énergie. Une quantité d'énergie supplémentaire est absorbée pour atteindre "l'état de transition". Par la suite, l'énergie est libérée avec les produits.

La différence d'énergie entre les réactifs et les produits est exprimée en ∆G. Si les niveaux d'énergie des produits sont supérieurs à ceux des réactifs, la réaction est endergonique et n'est pas spontanée. En revanche, si l'énergie des produits est plus faible, la réaction est exergonique et spontanée.

Cependant, ce n'est pas parce qu'une réaction est spontanée qu'elle se produira à une vitesse appréciable. La vitesse de la réaction dépend du ∆G * (l'astérisque fait référence à l'énergie d'activation).

Le lecteur doit garder ces concepts à l'esprit afin de comprendre le fonctionnement des enzymes.

Les enzymes

Qu'est-ce qu'une enzyme?

Les enzymes sont des molécules biologiques d'une incroyable complexité, constituées principalement de protéines. Les protéines, à leur tour, sont de longues chaînes d'acides aminés.

L'une des caractéristiques les plus importantes des enzymes est leur spécificité sur la molécule cible - cette molécule est appelée substrat.

Caractéristiques des enzymes

Les enzymes existent sous diverses formes. Certains sont entièrement composés de protéines, tandis que d'autres ont des régions de nature non protéique appelées cofacteurs (métaux, ions, molécules organiques, etc.).

Ainsi, une apoenzyme est une enzyme sans son cofacteur, et la combinaison de l'apoenzyme et de son cofacteur est appelée une holoenzyme.

Ce sont des molécules d'une taille considérablement importante. Cependant, seul un petit site sur l'enzyme est directement impliqué dans la réaction avec le substrat, et cette région est le site actif.

Lorsque la réaction commence, l'enzyme engage son substrat comme une clé engage son verrou (ce modèle est une simplification du processus biologique réel, mais il sert à illustrer le processus).

Toutes les réactions chimiques qui se produisent dans notre corps sont catalysées par des enzymes. En fait, si ces molécules n'existaient pas, il faudrait attendre des centaines ou des milliers d'années pour que les réactions se terminent. Par conséquent, la régulation de l'activité enzymatique doit être contrôlée de manière très spécifique.

Nomenclature et classification des enzymes

Lorsque nous voyons une molécule dont le nom se termine par –ase, nous pouvons être sûrs qu'il s'agit d'une enzyme (bien qu'il y ait des exceptions à cette règle, comme la trypsine). C'est la convention de dénomination des enzymes.

Il existe six types d'enzymes de base: les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases; en charge de: réactions redox, transfert d'atomes, hydrolyse, ajout de doubles liaisons, isomérisation et union de molécules, respectivement.

Comment fonctionnent les enzymes?

Dans la section catalyse, nous avons mentionné que la vitesse de la réaction dépend de la valeur de ∆G *. Plus cette valeur est élevée, plus la réaction est lente. L'enzyme est responsable de la diminution de ce paramètre - augmentant ainsi la vitesse de la réaction.

La différence entre les produits et les réactifs reste identique (l'enzyme ne l'affecte pas), tout comme leur distribution. L'enzyme facilite la formation de l'état de transition.

Inhibiteurs enzymatiques

Dans le cadre de l'étude des enzymes, les inhibiteurs sont des substances qui parviennent à diminuer l'activité du catalyseur. Ils sont classés en deux types: les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs. Ceux du premier type sont en concurrence avec le substrat et les autres non.

En général, le processus d'inhibition est réversible, bien que certains inhibiteurs puissent rester attachés à l'enzyme de manière presque permanente.

Exemples

Il existe de grandes quantités d'enzymes dans nos cellules - et dans les cellules de tous les êtres vivants. Cependant, les plus connus sont ceux qui participent aux voies métaboliques telles que la glycolyse, le cycle de Krebs et la chaîne de transport d'électrons, entre autres.

La succinate déshydrogénase est une enzyme de type oxydoréductase qui catalyse l'oxydation du succinate. Dans ce cas, la réaction implique la perte de deux atomes d'hydrogène.

Différence entre les catalyseurs biologiques (enzymes) et les catalyseurs chimiques

Il existe des catalyseurs chimiques qui, comme les catalyseurs biologiques, augmentent la vitesse des réactions. Cependant, il existe des différences notables entre les deux types de molécules.

Les réactions catalysées par des enzymes se produisent plus rapidement

Premièrement, les enzymes sont capables d'augmenter la vitesse des réactions d'ordres de grandeur proches de 10 ⁶ à 10 ¹². Les catalyseurs chimiques augmentent également la vitesse, mais seulement de quelques ordres de grandeur.

La plupart des enzymes fonctionnent dans des conditions physiologiques

Les réactions biologiques se déroulant à l'intérieur des êtres vivants, leurs conditions optimales entourent les valeurs physiologiques de la température et du pH. Les chimistes, pour leur part, ont besoin de conditions drastiques de température, de pression et d'acidité.

Spécificité

Les enzymes sont très spécifiques dans les réactions qu'elles catalysent. Dans la plupart des cas, ils ne fonctionnent qu'avec un ou quelques substrats. La spécificité s'applique également au type de produits qu'ils produisent. La gamme de substrats pour catalyseurs chimiques est beaucoup plus large.

Les forces qui déterminent la spécificité de l'interaction entre l'enzyme et son substrat sont les mêmes que celles qui dictent la conformation de la protéine elle-même (interactions de Van der Waals, électrostatique, liaison hydrogène et hydrophobe).

La régulation enzymatique est précise

Enfin, les enzymes ont une plus grande capacité de régulation et leur activité varie en fonction de la concentration des différentes substances dans la cellule.

Les mécanismes de régulation comprennent le contrôle allostérique, la modification covalente des enzymes et la variation de la quantité d'enzyme synthétisée.

Références

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