DÉNATURATION DES PROTÉINES: FACTEURS ET CONSÉQUENCES - LA BIOLOGIE - 2025

La dénaturation des protéines consiste en la perte de la structure tridimensionnelle due à différents facteurs environnementaux, tels que la température, le pH ou certains agents chimiques. La perte de la structure entraîne la perte de la fonction biologique associée à cette protéine, qu'elle soit enzymatique, structurelle, transporteur, entre autres.

La structure de la protéine est très sensible aux changements. La déstabilisation d'une seule liaison hydrogène essentielle peut dénaturer la protéine. De la même manière, il existe des interactions qui ne sont pas strictement essentielles pour remplir la fonction protéique et, si elles sont déstabilisées, n'ont aucun effet sur la fonction.

Structure des protéines

Afin de comprendre les processus de dénaturation des protéines, il faut savoir comment les protéines sont organisées. Ceux-ci présentent une structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire

C'est la séquence d'acides aminés qui composent ladite protéine. Les acides aminés sont les éléments constitutifs fondamentaux de ces biomolécules et il en existe 20 types différents, chacun ayant des propriétés physiques et chimiques particulières. Ils sont liés entre eux au moyen d'une liaison peptidique.

Structure secondaire

Dans cette structure, cette chaîne linéaire d'acides aminés commence à se replier par des liaisons hydrogène. Il existe deux structures secondaires de base: l'hélice α, en forme de spirale; et la feuille pliée β, lorsque deux chaînes linéaires sont alignées en parallèle.

Structure tertiaire

Il implique d'autres types de forces qui entraînent des plis spécifiques de la forme tridimensionnelle.

Les chaînes R des résidus d'acides aminés qui composent la structure protéique peuvent former des ponts disulfure, et les parties hydrophobes des protéines s'agglutinent à l'intérieur, tandis que celles hydrophiles font face à l'eau. Les forces de van der Waals agissent comme des stabilisateurs pour les interactions décrites.

Structure quaternaire

Il se compose d'agrégats d'unités protéiques.

Lorsqu'une protéine est dénaturée, elle perd sa structure quaternaire, tertiaire et secondaire, tandis que la principale reste intacte. Les protéines riches en liaisons disulfure (structure tertiaire) offrent une plus grande résistance à la dénaturation.

Facteurs provoquant la dénaturation

Tout facteur qui déstabilise les liaisons non covalentes responsables du maintien de la structure native de la protéine peut provoquer sa dénaturation. Parmi les plus importants, nous pouvons citer:

pH

À des valeurs de pH très extrêmes, qu'elles soient acides ou basiques, la protéine peut perdre sa configuration tridimensionnelle. L'excès d'ions H ⁺ et OH ^- dans le milieu déstabilise les interactions protéiques.

Ce changement de motif ionique provoque une dénaturation. La dénaturation par le pH peut être réversible dans certains cas, et dans d'autres irréversible.

Température

La dénaturation thermique se produit avec l'augmentation de la température. Chez les organismes vivant dans des conditions environnementales moyennes, les protéines commencent à se déstabiliser à des températures supérieures à 40 ° C. Il est clair que les protéines des organismes thermophiles peuvent résister à ces plages de température.

Les augmentations de température se traduisent par des mouvements moléculaires accrus qui affectent les liaisons hydrogène et d'autres liaisons non covalentes, entraînant la perte de la structure tertiaire.

Ces augmentations de température conduisent à une diminution de la vitesse de réaction, si nous parlons d'enzymes.

Produits chimiques

Les substances polaires - telles que l'urée - en concentrations élevées affectent les liaisons hydrogène. En outre, les substances non polaires peuvent avoir des conséquences similaires.

Les détergents peuvent également déstabiliser la structure protéique; cependant, ce n'est pas un processus agressif et ils sont pour la plupart réversibles.

Les agents réducteurs

Le Β-mercaptoéthanol (HOCH2CH2SH) est un agent chimique souvent utilisé en laboratoire pour dénaturer les protéines. Il est responsable de la réduction des ponts disulfure entre les résidus d'acides aminés. Il peut déstabiliser la structure tertiaire ou quaternaire de la protéine.

Un autre agent réducteur ayant des fonctions similaires est le dithiothréitol (DTT). En outre, d'autres facteurs qui contribuent à la perte de la structure native des protéines sont les métaux lourds à fortes concentrations et le rayonnement ultraviolet.

Conséquences

Lorsque la dénaturation se produit, la protéine perd sa fonction. Les protéines fonctionnent de manière optimale lorsqu'elles sont dans leur état d'origine.

La perte de fonction n'est pas toujours associée à un processus de dénaturation. Il se peut qu'un petit changement dans la structure de la protéine entraîne une perte de fonction sans déstabiliser toute la structure tridimensionnelle.

Le processus peut être irréversible ou non. Au laboratoire, si les conditions sont inversées, la protéine peut revenir à sa configuration initiale.

Renaturation

L'une des expériences les plus célèbres et les plus concluantes sur la renaturation a été mise en évidence dans la ribonucléase A.

Lorsque les chercheurs ont ajouté des agents dénaturants tels que l'urée ou le β-mercaptoéthanol, la protéine a été dénaturée. Si ces agents étaient supprimés, la protéine retournait à sa conformation native et pourrait remplir sa fonction avec une efficacité de 100%.

L'une des conclusions les plus importantes de cette recherche a été de démontrer expérimentalement que la conformation tridimensionnelle de la protéine est donnée par sa structure primaire.

Dans certains cas, le processus de dénaturation est totalement irréversible. Par exemple, lorsque nous faisons cuire un œuf, nous appliquons de la chaleur aux protéines (la principale est l'albumine) qui le constituent, le blanc prend un aspect solide et blanchâtre. Intuitivement, nous pouvons conclure que, même si nous le refroidissons, il ne reviendra pas à sa forme initiale.

Dans la plupart des cas, le processus de dénaturation s'accompagne d'une perte de solubilité. Il réduit également la viscosité, la vitesse de diffusion et cristallise plus facilement.

Protéines chaperon

Les chaperons ou protéines chaperonines sont chargés d'empêcher la dénaturation d'autres protéines. Ils répriment également certaines interactions qui ne conviennent pas entre les protéines pour assurer un repliement correct de celles-ci.

Lorsque la température du milieu augmente, ces protéines augmentent leur concentration et agissent pour empêcher la dénaturation d'autres protéines. C'est pourquoi elles sont également appelées «protéines de choc thermique» ou HSP (Heat Shock Proteins).

Les chaperonines sont analogues à une cage ou à un baril qui protège la protéine d'intérêt à l'intérieur.

Ces protéines qui répondent à des situations de stress cellulaire ont été rapportées dans divers groupes d'organismes vivants et sont hautement conservées. Il existe différentes classes de chaperonines et elles sont classées en fonction de leur poids moléculaire.

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