CARBOXYHÉMOGLOBINE: CARACTÉRISTIQUES ET EFFETS - LA BIOLOGIE - 2025

La carboxyhémoglobine est du monoxyde de carbone (CO) lié à l'hémoglobine. L'hémoglobine est la protéine qui transporte l'oxygène dans le sang des humains et de nombreux autres vertébrés.

Pour transporter l'oxygène, l'hémoglobine doit s'y lier. Max Perutz, chimiste et prix Nobel né à Vienne en 1914 et mort à Cambridge en 2002, a qualifié le comportement de liaison à l'oxygène de l'hémoglobine d '«immoral».

Structure de l'hémoglobine (Source: Bielabio via Wikimedia Commons)

Imaginez deux molécules d'hémoglobine capables chacune de lier quatre molécules d'oxygène. L'un a déjà trois molécules d'oxygène et l'autre aucune. Si une autre molécule d'oxygène apparaît, la question est la suivante: rejoint-elle la "riche" qui en a déjà trois, ou la "pauvre" qui n'en a pas? La probabilité est de 100 pour 1 qu'il cible la molécule riche.

Imaginez maintenant deux autres molécules d'hémoglobine. L'un a 4 molécules d'oxygène (il est saturé) et l'autre n'en a qu'une. Quelle molécule est la plus susceptible de donner de l'oxygène aux tissus, riches ou pauvres? Les plus pauvres fourniront de l'oxygène plus facilement que les riches.

La distribution de l'oxygène dans la molécule d'hémoglobine peut être vue comme la parabole biblique: "… à celui qui a, à lui sera donné et à celui qui n'a pas, même ce qu'il a sera enlevé…" (Mt 13, 12). Du point de vue physiologique, ce comportement «immoral» de la molécule d'hémoglobine est plein de signification, car il contribue à l'apport d'oxygène aux tissus.

Le monoxyde de carbone, cependant, quel que soit le nombre d'atomes d'oxygène attachés à une molécule d'hémoglobine, les "tue" tous. Autrement dit, en présence de CO abondant, tout l'oxygène lié à l'hémoglobine est remplacé par du CO.

Caractéristiques structurelles

Pour parler de carboxyhémoglobine, qui n'est rien d'autre qu'un état d'hémoglobine associé au monoxyde de carbone, il faut d'abord se référer à l'hémoglobine en termes généraux.

L'hémoglobine est une protéine composée de quatre sous-unités formées chacune par une chaîne polypeptidique connue sous le nom de globine et un groupe de nature non protéique (groupe prothétique) appelé groupe hème.

Chaque groupe hème contient un atome de fer à l'état ferreux (Fe ²⁺). Ce sont les atomes capables de se lier à l'oxygène sans s'oxyder.

Le tétramère d'hémoglobine est composé de deux sous-unités d'alpha globine, de 141 acides aminés chacune, et de deux sous-unités de bêta globine, de 146 acides aminés chacune.

Formes ou structures de l'hémoglobine

Lorsque l'hémoglobine n'est liée à aucun atome d'oxygène, la structure de l'hémoglobine est rigide ou tendue, en raison de la formation de ponts salins à l'intérieur.

La structure quaternaire de l'hémoglobine sans oxygène (désoxygénée) est connue sous le nom de «T» ou structure tendue, et l'hémoglobine oxygénée (oxyhémoglobine) est connue sous le nom de «R» ou structure relâchée.

La transition de la structure T à la structure R se produit par l'attachement de l'oxygène à l'atome de fer ferreux (Fe ²⁺) du groupe hème attaché à chaque chaîne de globine.

Comportement coopératif

Les sous-unités qui composent la structure de l'hémoglobine montrent un comportement coopératif qui peut être expliqué par l'exemple suivant.

La molécule d'hémoglobine désoxygénée (dans la structure T) peut être imaginée comme une boule de laine avec les sites de liaison à l'oxygène (groupes hème) très cachés en son sein.

Lorsque cette structure tendue se lie à une molécule d'oxygène, la vitesse de liaison est très lente, mais cette liaison est suffisante pour desserrer un peu la balle et rapprocher le groupe hème suivant de la surface, ce qui rend la vitesse à laquelle il se lie. l'oxygène suivant est plus élevé, répétant le processus et augmentant l'affinité avec chaque liaison.

Effets du monoxyde de carbone

Afin d'étudier les effets du monoxyde de carbone sur le transport sanguin des gaz, il faut d'abord décrire les caractéristiques de la courbe d'oxyhémoglobine, qui décrit sa dépendance à la pression partielle d'oxygène pour se "charger" ou non avec des molécules d'oxygène.

La courbe d'oxyhémoglobine a une forme sigmoïde ou "S" qui varie en fonction de la pression partielle d'oxygène. Le graphe de la courbe émerge des analyses effectuées sur les échantillons de sang utilisés pour la construire.

La région la plus raide de la courbe est obtenue avec des pressions inférieures à 60 mmHg et à des pressions plus élevées que cela, la courbe a tendance à s'aplatir, comme si elle atteignait un plateau.

En présence de certaines substances, la courbe peut montrer des écarts importants. Ces écarts montrent des changements qui se produisent dans l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène au même PO ₂.

Pour quantifier ce phénomène, la mesure de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène a été introduite, connue sous le nom de valeur P ₅₀, qui est la valeur de la pression partielle d'oxygène à laquelle l'hémoglobine est saturée à 50%; c'est-à-dire lorsque la moitié de ses groupes hème sont attachés à une molécule d'oxygène.

Dans des conditions standard, qui doit être comprise comme pH 7,4, pression partielle d' oxygène de 40 mm Hg, et à une température de 37 ° C, la faible P ₅₀ d'un homme adulte est de 27 mm Hg ou 3,6 kPa.

Quels facteurs peuvent affecter l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène?

L'affinité pour l'oxygène de l'hémoglobine contenue dans les érythrocytes peut diminuer en présence de 2,3 diphosphoglycérate (2-3DPG), de dioxyde de carbone (CO ₂), de concentrations élevées de protons ou en raison de l'augmentation de la température; et il en va de même pour le monoxyde de carbone (CO).

Implications fonctionnelles

Le monoxyde de carbone peut interférer avec la fonction de transport de l'oxygène dans le sang artériel. Cette molécule est capable de se lier à l'hémoglobine et de former de la carboxyhémoglobine. En effet, il a une affinité pour l'hémoglobine environ 250 fois supérieure à O ₂, il est donc capable de le déplacer même lorsqu'il y est lié.

Le corps produit du monoxyde de carbone en permanence, bien qu'en petites quantités. Ce gaz incolore et inodore se lie au groupe hème de la même manière que _02, et normalement environ 1% de l'hémoglobine dans le sang existe sous forme de carboxyhémoglobine.

La combustion incomplète de la matière organique produisant du CO, la proportion de carboxyhémoglobine chez les fumeurs est beaucoup plus élevée, atteignant des valeurs comprises entre 5 et 15% de l'hémoglobine totale. L'augmentation chronique de la concentration de carboxyhémoglobine est nocive pour la santé.

Une augmentation de la quantité de CO inhalée qui génère plus de 40% de carboxyhémoglobine met la vie en danger. Lorsque le site de liaison du fer ferreux est occupé par du CO, l'O ₂ ne peut pas se lier.

La liaison du CO provoque la transition de l'hémoglobine vers la structure R, de sorte que l'hémoglobine réduit encore la capacité de délivrer de l'O ₂ dans les capillaires sanguins.

La carboxyhémoglobine a une couleur rouge clair. Ainsi, les patients empoisonnés au CO deviennent roses, même dans le coma et la paralysie respiratoire. Le meilleur traitement pour tenter de sauver la vie de ces patients est de leur faire inhaler de l'oxygène pur, même hyperbare, pour essayer de déplacer la liaison du fer avec le CO.

Références

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