8 FACTEURS AFFECTANT L'ACTIVITÉ ENZYMATIQUE - LA BIOLOGIE - 2025

Les facteurs affectant l'activité enzymatique sont les agents ou conditions qui peuvent modifier le fonctionnement des enzymes. Les enzymes sont une classe de protéines dont le travail consiste à accélérer les réactions biochimiques. Ces biomolécules sont essentielles pour toutes les formes de vie, plantes, champignons, bactéries, protistes et animaux.

Les enzymes sont essentielles dans plusieurs réactions importantes pour les organismes, telles que l'élimination des composés toxiques, la décomposition des aliments et la production d'énergie.

Représentation de l'enzyme Polyneuridine-Aldéhyde Estérase.

Ainsi, les enzymes sont comme des machines moléculaires qui facilitent les tâches des cellules et, à de nombreuses reprises, leur fonctionnement est affecté ou favorisé dans certaines conditions.

Liste des facteurs qui affectent l'activité enzymatique

Concentration enzymatique

Lorsque la concentration enzymatique augmente, la vitesse de la réaction augmente proportionnellement. Cependant, ce n'est le cas que jusqu'à une certaine concentration, car à un certain moment la vitesse devient constante.

Cette propriété est utilisée pour déterminer les activités des enzymes sériques (du sérum sanguin) pour le diagnostic des maladies.

Concentration du substrat

L'augmentation de la concentration du substrat augmente la vitesse de la réaction. En effet, davantage de molécules de substrat entreront en collision avec les molécules d'enzyme, de sorte que le produit se formera plus rapidement.

Cependant, en dépassant une certaine concentration de substrat, il n'y aura aucun effet sur la vitesse de la réaction, car les enzymes seraient saturées et fonctionneraient à leur vitesse maximale.

pH

Les changements de concentration en ions hydrogène (pH) influencent grandement l'activité des enzymes. Parce que ces ions sont chargés, ils génèrent des forces attractives et répulsives entre l'hydrogène et les liaisons ioniques dans les enzymes. Cette interférence produit des changements dans la forme des enzymes, affectant ainsi leur activité.

Chaque enzyme a un pH optimal auquel la vitesse de réaction est maximale. Ainsi, le pH optimal d'une enzyme dépend de l'endroit où elle fonctionne normalement.

Par exemple, les enzymes intestinales ont un pH optimal d'environ 7,5 (légèrement basique). En revanche, les enzymes de l'estomac ont un pH optimal d'environ 2 (très acide).

Salinité

La concentration de sels affecte également le potentiel ionique et par conséquent, ils peuvent interférer dans certaines liaisons des enzymes, qui peuvent faire partie du site actif de celles-ci. Dans ces cas, comme avec le pH, l'activité enzymatique sera affectée.

Température

Lorsque la température augmente, l'activité enzymatique augmente et, par conséquent, la vitesse de la réaction. Cependant, des températures très élevées dénaturent les enzymes, ce qui signifie que l'excès d'énergie rompt les liaisons qui maintiennent leur structure, les empêchant de fonctionner de manière optimale.

Ainsi, la vitesse de la réaction diminue rapidement à mesure que l'énergie thermique dénature les enzymes. Cet effet peut être observé graphiquement dans une courbe en forme de cloche, où la vitesse de réaction est liée à la température.

La température à laquelle la vitesse de réaction maximale se produit est appelée température optimale de l'enzyme, qui est observée au point le plus élevé de la courbe.

Cette valeur est différente pour les différentes enzymes. Cependant, la plupart des enzymes du corps humain ont une température optimale d'environ 37,0 ° C.

En bref, à mesure que la température augmente, la vitesse de réaction augmentera initialement en raison de l'augmentation de l'énergie cinétique. Cependant, l'effet de la rupture de l'union sera de plus en plus grand et la vitesse de réaction commencera à diminuer.

Concentration de produit

L'accumulation de produits de réaction ralentit généralement l'enzyme. Dans certaines enzymes, les produits se combinent avec leur site actif pour former un complexe lâche et inhibent ainsi l'activité de l'enzyme.

Dans les systèmes vivants, ce type d'inhibition est généralement évité par une élimination rapide des produits formés.

Activateurs enzymatiques

Certaines des enzymes nécessitent la présence d'autres éléments pour mieux fonctionner, il peut s'agir de cations métalliques inorganiques tels que Mg ²⁺, Mn ²⁺, Zn ²⁺, Ca ²⁺, Co ²⁺, Cu ²⁺, Na ⁺, K ⁺, etc.

Dans de rares cas, des anions sont également nécessaires pour l'activité enzymatique, par exemple, l'anion chlorure (CI-) pour l'amylase. Ces petits ions sont appelés cofacteurs enzymatiques.

Il existe également un autre groupe d'éléments qui favorisent l'activité des enzymes, appelés coenzymes. Les coenzymes sont des molécules organiques qui contiennent du carbone, comme les vitamines présentes dans les aliments.

Un exemple serait la vitamine B12, qui est la coenzyme de la méthionine synthase, une enzyme nécessaire au métabolisme des protéines dans le corps.

Inhibiteurs enzymatiques

Les inhibiteurs enzymatiques sont des substances qui affectent négativement la fonction des enzymes et par conséquent ralentissent ou, dans certains cas, arrêtent la catalyse.

Il existe trois types courants d'inhibition enzymatique: compétitive, non compétitive et inhibition du substrat:

Inhibiteurs compétitifs

Un inhibiteur compétitif est un composé chimique similaire à un substrat qui peut réagir avec le site actif de l'enzyme. Lorsque le site actif d'une enzyme s'est lié à un inhibiteur compétitif, le substrat ne peut pas se lier à l'enzyme.

Inhibiteurs non compétitifs

Un inhibiteur non compétitif est également un composé chimique qui se lie à un autre site sur le site actif d'une enzyme, appelé site allostérique. Par conséquent, l'enzyme change de forme et ne peut plus se lier facilement à son substrat, de sorte que l'enzyme ne peut pas fonctionner correctement.

Références

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